рH-зависимые редокс-свойства галлата эпигаллокатехина (EGCG) и его действие на дыхание, фотосинтез и гибель клеток гороха

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследованы редокс-свойства компонента зеленого чая галлата эпигаллокатехина (EGCG) in vitro, и испытано его действие на клетки растений (гороха). EGCG проявлял свойства как про-, так и антиоксиданта. В растворах EGCG окислялся кислородом при физиологических (слабощелочных) значениях pH. Снижение pH замедляло этот процесс. Окисление EGCG сопровождалось образованием O2-• и H2O2. С другой стороны, EGCG функционировал в качестве донора электронов для пероксидазы и в комбинации с ней утилизировал H2O2. При воздействии на клетки гороха (высечки листьев или эпидермис) EGCG подавлял дыхание, снижал трансмембранную разность электрических потенциалов в митохондриях и ингибировал транспорт электронов в фотосинтетической электронтранспортной цепи. Из участков фотосинтетической редокс-цепи фотосистема II обладала наименьшей чувствительностью к действию EGCG. EGCG снижал скорость образования активных форм кислорода в эпидермисе, которое вызывали обработкой NADH и определяли с помощью диацетата 2′,7′-дихлорфлуоресцина. In vivo EGCG в концентрациях от 10 мкМ до 1 мМ подавлял KCN-индуцированную гибель устьичных клеток в эпидермисе, которую регистрировали по разрушению клеточных ядер. В концентрации 10 мМ EGCG вызывал нарушение барьерной функции плазматической мембраны устьичных клеток, увеличивая ее проницаемость для йодида пропидия.

Об авторах

Д. Б Киселевский

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

Email: dkiselevs@mail.ru
119234 Москва, Россия

О. В Самуилова

Первый Московский государственный медицинский университет имени И.М. Сеченова, Институт биодизайна и моделирования сложных систем

Email: dkiselevs@mail.ru
119991 Москва, Россия

В. Д Самуилов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет

Email: dkiselevs@mail.ru
119234 Москва, Россия

Список литературы

  1. Farhan, M. (2022) Green tea catechins: Nature's way of preventing and treating cancer, Int. J. Mol. Sci., 23, 10713, doi: 10.3390/ijms231810713.
  2. Imai, K., Suga, K., and Nakachi, K. (1997) Cancer-preventive effects of drinking green tea among a Japanese population, Prev. Med., 26, 769-775, doi: 10.1006/pmed.1997.0242.
  3. Singh, B. N., Shankar, S., and Srivastava, R. K. (2011) Green tea catechin, epigallocatechin-3-gallate (EGCG): mechanisms, perspectives and clinical applications, Biochem. Pharmacol., 82, 1807-1821, doi: 10.1016/j.bcp.2011.07.093.
  4. Gan, R. Y., Li, H. B., Sui, Z. Q., and Corke, H. (2018) Absorption, metabolism, anti-cancer effect and molecular targets of epigallocatechin gallate (EGCG): An updated review, Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 58, 924-941, doi: 10.1080/10408398.2016.1231168.
  5. Hu, J., Zhou, D., and Chen, Y. (2009) Preparation and antioxidant activity of green tea extract enriched in epigallocatechin (EGC) and epigallocatechin gallate (EGCG), J. Agric. Food Chem., 57, 1349-1353, doi: 10.1021/jf803143n.
  6. Nain, C. W., Mignolet, E., Herent, M. F., Quetin-Leclercq, J., Debier, C., Page, M. M., and Larondelle, Y. (2022) The catechins profile of green tea extracts affects the antioxidant activity and degradation of catechins in DHA-rich oil, Antioxidants, 11, 1844, doi: 10.3390/antiox11091844.
  7. Negri, A., Naponelli, V., Rizzi, F., and Bettuzzi, S. (2018) Molecular targets of epigallocatechin-gallate (EGCG): a special focus on signal transduction and cancer, Nutrients, 10, 1936, doi: 10.3390/nu10121936.
  8. Zhao, J., Blayney, A., Liu, X., Gandy, L., Jin, W., Yan, L., Ha, J.-H., Canning, A.J., Connelly, M., Yang, C., Liu, X., Xiao, Y., Cosgrove, M. S., Solmaz, S. R., Zhang, Y., Ban, D., Chen, J., Loh, S. N., and Wang, C. (2021) EGCG binds intrinsically disordered N-terminal domain of p53 and disrupts p53-MDM2 interaction, Nat. Commun., 12, 986, doi: 10.1038/s41467-021-21258-5.
  9. Steinmann, J., Buer, J., Pietschmann, T., and Steinmann, E. (2013) Anti-infective properties of epigallocatechin-3-gallate (EGCG), a component of green tea, Br. J. Pharmacol., 168, 1059-1073, doi: 10.1111/bph.12009.
  10. Tsvetkov, V., Varizhuk, A., Kozlovskaya, L., Shtro, A., Lebedeva, O., Komissarov, A., Vedekhina, T., Manuvera, V., Zubkova, O., Eremeev, A., Shustova, E., Pozmogova, G., Lioznov, D., Ishmukhametov, A., Lazarev, V., and Lagarkova, M. (2021) EGCG as an anti-SARS-CoV-2 agent: Preventive versus therapeutic potential against original and mutant virus, Biochimie, 191, 27-32, doi: 10.1016/j.biochi.2021.08.003.
  11. Taylor, L. P., and Grotewold, E. (2005) Flavonoids as developmental regulators, Curr. Opin. Plant Biol., 8, 317-323, doi: 10.1016/j.pbi.2005.03.005.
  12. Treutter, D. (2005) Significance of flavonoids in plant resistance and enhancement of their biosynthesis, Plant Biol. (Stuttg), 7, 581-591, doi: 10.1055/s-2005-873009.
  13. Hong, G., Wang, J., Hochstetter, D., Gao, Y., Xu, P., and Wang, Y. (2015) Epigallocatechin-3-gallate functions as a physiological regulator by modulating the jasmonic acid pathway, Physiol. Plant., 153, 432-439, doi: 10.1111/ppl.12256.
  14. Wei, Y., Chen, P., Ling, T., Wang, Y., Dong, R., Zhang, C., Zhang, L., Han, M., Wang, D., Wan, X., and Zhang, J. (2016) Certain (-)-epigallocatechin-3-gallate (EGCG) auto-oxidation products (EAOPs) retain the cytotoxic activities of EGCG, Food Chem., 204, 218-226, doi: 10.1016/j.foodchem.2016.02.134.
  15. Gomes, A., Fernandes, E., and Lima, J. L. F. C. (2005) Fluorescence probes used for detection of reactive oxygen species, J. Biochem. Biophys. Methods, 65, 45-80, doi: 10.1016/j.jbbm.2005.10.003.
  16. Rhee, S. G., Chang, T. S., Jeong, W., and Kang, D. (2010) Methods for detection and measurement of hydrogen peroxide inside and outside of cells, Mol. Cells, 29, 539-549, doi: 10.1007/s10059-010-0082-3.
  17. LeBel, C. P., Ischiropoulos, H., and Bondy, S. C. (1992) Evaluation of the probe 2′,7′-dichiorofluorescin as an indicator of reactive oxygen species formation and oxidative stress, Chem. Res. Toxicol., 5, 227-231, doi: 10.1021/tx00026a012.
  18. Karlsson, M., Kurz, T., Brunk, U. T., Nilsson, S. E., and Frennesson, C. I. (2010) What does the commonly used DCF test for oxidative stress really show? Biochem. J., 428, 183-190, doi: 10.1042/BJ20100208.
  19. Samuilov, V. D., Lagunova, E. M., Kiselevsky, D. B., Dzyubinskaya, E. V., Makarova, Y. V., and Gusev, M. V. (2003) Participation of chloroplasts in plant apoptosis, Biosci. Rep., 23, 103-117, doi: 10.1023/a:1025576307912.
  20. Darzynkiewicz, Z., Bruno, S., Del Bino, G., Gorczyca, W., Hotz, M. A., Lassota, P., and Traganos, F. (1992) Features of apoptotic cells measured by flow cytometry, Cytometry, 13, 795-808, doi: 10.1002/cyto.990130802.
  21. Yamazaki, I., and Yokota, K. (1973) Oxidation states of peroxidase, Mol. Cell. Biochem., 2, 39-52, doi: 10.1007/BF01738677.
  22. Yokota, K., and Yamazaki, I. (1977) Analysis and computer simulation of aerobic oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide catalyzed by horseradish peroxidase, Biochemistry, 16, 1913-1920, doi: 10.1021/bi00628a024.
  23. Votyakova, T. V., and Reynolds, I. J. (2004) Detection of hydrogen peroxide with Amplex Red: interference by NADH and reduced glutathione auto-oxidation, Arch. Biochem. Biophys., 431, 138-144, doi: 10.1016/j.abb.2004.07.025.
  24. Kiselevsky, D. B., Il'ina, A. V., Lunkov, A. P., Varlamov, V. P., Samuilov, V. D. (2022) Investigation of the antioxidant properties of the quaternized chitosan modified with a gallic acid residue using peroxidase, Biochemistry (Moscow), 87, 141-149, doi: 10.1134/S0006297922020067.
  25. Porcelli, A. M., Ghelli, A., Zanna, C., Pinton, P., Rizzuto, R., and Rugolo, M. (2005) pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant, Biochem. Biophys. Res. Commun., 326, 799-804, doi: 10.1016/j.bbrc.2004.11.105.
  26. Weng, Z., Zhou, P., Salminen, W. F., Yang, X., Harrill, A. H., Cao, Z., Mattes, W. B., Mendrick, D. L., and Shi, Q. (2014) Green tea epigallocatechin gallate binds to and inhibits respiratory complexes in swelling but not normal rat hepatic mitochondria, Biochem. Biophys. Res. Commun., 443, 1097-1104, doi: 10.1016/j.bbrc.2013.12.110.
  27. Pan, H., Chen, J., Shen, K., Wang, X., Wang, P., Fu, G., Meng, H., Wang, Y., and Jin, B. (2015) Mitochondrial modulation by epigallocatechin 3-gallate ameliorates cisplatin induced renal injury through decreasing oxidative/nitrative stress, inflammation and NF-kB in mice, PLoS One, 10, e0124775, doi: 10.1371/journal.pone.0124775.
  28. Castellano-González, G., Pichaud, N., Ballard, J. W., Bessede, A., Marcal, H., and Guillemin, G. J. (2016) Epigallocatechin-3-gallate induces oxidative phosphorylation by activating cytochrome c oxidase in human cultured neurons and astrocytes, Oncotarget, 7, 7426-7440, doi: 10.18632/oncotarget.6863.
  29. Pal, S., Porwal, K., Rajak, S., Sinha, R. A., and Chattopadhyay, N. (2020) Selective dietary polyphenols induce differentiation of human osteoblasts by adiponectin receptor 1-mediated reprogramming of mitochondrial energy metabolism, Biomed. Pharmacother., 127, 110207, doi: 10.1016/j.biopha.2020.110207.
  30. Li, X., Tang, S., Wang, Q.-Q., Leung, E. L.-H., Jin, H., Huang, Y., Liu, J., Geng, M., Huang, M., Yuan, S., Yao, X.-J., and Ding, J. (2017) Identification of epigallocatechin-3-gallate as an inhibitor of phosphoglycerate mutase 1, Front. Pharmacol., 8, 325, doi: 10.3389/fphar.2017.00325.
  31. Weber, A. A., Neuhaus, T., Skach, R. A., Hescheler, J., Ahn, H. Y., Schrör, K., Ko, Y., and Sachinidis, A. (2004) Mechanisms of the inhibitory effects of epigallocatechin-3 gallate on platelet-derived growth factor-BB-induced cell signaling and mitogenesis, FASEB J., 18, 128-130, doi: 10.1096/fj.03-0007fje.
  32. Kucera, O., Mezera, V., Moravcova, A., Endlicher, R., Lotkova, H., Drahota, Z., and Cervinkova, Z. (2015) In vitro toxicity of epigallocatechin gallate in rat liver mitochondria and hepatocytes, Oxid. Med. Cell. Longev., 2015, 476180, doi: 10.1155/2015/476180.
  33. Stevens, J. F., Revel, J. S., and Maier, C. S. (2018) Mitochondria-centric review of polyphenol bioactivity in cancer models, Antioxid. Redox Signal., 29, 1589-1611, doi: 10.1089/ars.2017.7404.
  34. Schansker, G., and van Rensen, J. J. (1993) Characterization of the complex interaction between the electron acceptor silicomolybdate and Photosystem II, Photosynth. Res., 37, 165-175, doi: 10.1007/BF02187475.
  35. Petrova, A., Mamedov, M., Ivanov, B., Semenov, A., and Kozuleva, M. (2018) Effect of artificial redox mediators on the photoinduced oxygen reduction by photosystem I complexes, Photosynth. Res., 137, 421-429, doi: 10.1007/s11120-018-0514-z.
  36. Calzadilla, P. I., Zhan, J., Sétif, P., Lemaire, C., Solymosi, D., Battchikova, N., Wang, Q., and Kirilovsky, D. (2019) The cytochrome b6f complex is not involved in cyanobacterial state transitions, Plant Cell, 31, 911-931, doi: 10.1105/tpc.18.00916.
  37. Lu, Y., Wang, J., Yu, Y., Shi, L., and Kong, F. (2014) Changes in the physiology and gene expression of Microcystis aeruginosa under EGCG stress, Chemosphere, 117, 164-169, doi: 10.1016/j.chemosphere.2014.06.040.
  38. Baranowska, M., Suliborska, K., Chrzanowski, W., Kusznierewicz, B., Namieśnik, J., and Bartoszek, A. (2018) The relationship between standard reduction potentials of catechins and biological activities involved in redox control, Redox Biol., 17, 355-366, doi: 10.1016/j.redox.2018.05.005.
  39. Saif Hasan, S., Yamashita, E., and Cramer, W. A. (2013) Transmembrane signaling and assembly of the cytochrome b6f-lipidic charge transfer complex, Biochim. Biophys. Acta, 1827, 1295-1308, doi: 10.1016/j.bbabio.2013.03.002.
  40. Киселевский Д. Б., Самуилов В. Д. (2019) Проницаемость плазматической мембраны для йодида пропидия и разрушение ядер клеток в эпидермисе листьев гороха: действие полиэлектролитов и детергентов, Вестник Московского университета. Серия 16. Биология, 74, 188-194, doi: 10.3103/S0096392519030052.
  41. Trinh, M. D. L., and Masuda, S. (2022) Chloroplast pH homeostasis for the regulation of photosynthesis, Front. Plant Sci., 13, 919896, doi: 10.3389/fpls.2022.919896.
  42. Kunimoto, M., Inoue, K., and Nojima, S. (1981) Effect of ferrous ion and ascorbate-induced lipid peroxidation on liposomal membranes, Biochim. Biophys. Acta, 646, 169-178, doi: 10.1016/0005-2736(81)90284-4.
  43. Folmer, V., Pedroso, N., Matias, A. C., Lopes, S. C., Antunes, F., Cyrne, L., and Marinho, H. S. (2008) H2O2 induces rapid biophysical and permeability changes in the plasma membrane of Saccharomyces cerevisiae, Biochim. Biophys. Acta, 1778, 1141-1147, doi: 10.1016/j.bbamem.2007.12.008.
  44. Garrido-Bazán, V., and Aguirre, J. (2022) H2O2 induces calcium and ERMES complex-dependent mitochondrial constriction and division as well as mitochondrial outer membrane remodeling in Aspergillus nidulans, J. Fungi, 8, 829, doi: 10.3390/jof8080829.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Российская академия наук, 2023

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».