Проблемы специфической профилактики африканской чумы свиней

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

В обзоре представлено современное состояние проблемы разработки и применения средств специфической профилактики африканской чумы свиней (АЧС) с кратким описанием её этиологии и патогенеза. Понимание уникальности природы вируса АЧС определило ряд ограничений и сложность решения проблемы создания вакцины, что стимулировало разработку высокоспецифичных методов диагностики для быстрого и точного выявления возбудителя болезни. В связи с этим приводятся результаты исследований, включая собственные, касающиеся сравнительного анализа генома вакцинных и вирулентных штаммов вируса АЧС, а также иммунодиагностических подходов для определения причин высокой вирулентности и низкой протективной активности этого вируса. Особое внимание уделено вопросу, связанному с разработкой безопасных и эффективных вакцин против АЧС. При этом подробно рассматриваются недостатки и возможные преимущества живых аттенуированных (ЖАВ) и рекомбинантных (РВ) вакцин. Приводятся результаты последних исследований по оценке иммуногенности генетически модифицированных вакцин (ГМВ), созданных в различных лабораториях мира. Полученные данные свидетельствуют о том, что вакцинопрофилактика АЧС в настоящее время является наиболее перспективной мерой борьбы с распространением этой болезни в нашей стране и мире, однако предыдущий опыт вакцинации против АЧС выявил ряд проблем её разработки и применения. Отмечен значительный вклад зарубежных исследователей в изучение основ вирулентности этого возбудителя и функций его генов. Возможное дальнейшее распространение АЧС в странах Европы и Азии на приграничных с Россией территориях, а также установленный факт распространения вируса АЧС среди диких кабанов свидетельствуют о постоянной угрозе его повторной интродукции в нашу страну. В заключение подчеркнута важность разработки безопасной вакцины против АЧС и анализа рисков создания искусственных источников возбудителя в природе в результате её применения.

Об авторах

Наталья Никифоровна Власова

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Email: vlanany@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-8707-7710

доктор биологических наук, главный научный сотрудник лаборатории биохимии и молекулярной биологии

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, к. 1

Олег Анатольевич Верховский

АНО "Научно-исследовательский институт диагностики и профилактики болезней человека и животных»

Email: nfo@dpri.ru
ORCID iD: 0000-0003-0784-9341

доктор биологических наук, профессор, президент

Россия, 123098, Москва, ул. Гамалеи, 16, стр.2, 3

Тарас Иванович Алипер

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Email: info@dpri.ru
ORCID iD: 0000-0003-2696-1363

доктор ветеринарных наук, профессор, заведующий лабораторией Болезни свиней

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, к. 1

Ольга Владимировна Капустина

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Email: olgakapustina2010@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-7382-8656

доктор ветеринарных наук, ведущий научный сотрудник лаборатории иммунологии

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, стр. 1

Константин Петрович Алексеев

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Email: kkendwell@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-9536-3127

кандидат биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории биохимии и молекулярной биологии

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, стр. 1

Антон Геннадиевич Южаков

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Email: anton_oskol@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-9354-6824

кандидат биологических наук, заведующий лабораторией биохимии и молекулярной биологии

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, к. 1

Михаил Иванович Гулюкин

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Email: gulyukin@viev.ru
ORCID iD: 0000-0002-7489-6175

доктор ветеринарных наук, академик РАН, руководитель научного направления

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, к. 1

Алексей Михайлович Гулюкин

ФГБНУ «Федеральный научный центр – Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. К.И. Скрябина и Я.Р. Коваленко Российской академии наук»

Автор, ответственный за переписку.
Email: admin@viev.ru
ORCID iD: 0000-0003-2160-4770

доктор ветеринарных наук, директор

Россия, 109428, Москва, Рязанский проспект, д. 24, к. 1

Список литературы

  1. Mebus C. African swine fever. Adv. Virus Res. 1988; 35: 251–69.
  2. Dixon L.K., Abrams C.C., Chapman D.G., Zhang F. African swine fever virus. In: Mettenleiter T.C., Sobrino F., eds. Animal Viruses: Molecular Biology. Norfolk: Caister Academic Press; 2008: 457–521.
  3. Sanchez-Vizcaino J.M., Martinez-Lopez B., Martinez-Aviles M., Martins C., Boinas F., Vial L., et al. Scientific review on African swine fever. EFSA Supporting Publications. 2009; 6(8): 5E.
  4. Montgomery R.E. On a form of swine fever occurring in British East Africa (Kenya Colony). J. Comp. Pathol. 1921; 34: 159–91.
  5. Dixon L.K., Costa J.V., Escribano J.M., Rock D.L., Vinuela E., Wilkinson P.J. Family Asfarviridae. In: Van Regenmortel M.H.V., Fauquet C.M., Bishop D.H.L., Carestens E.B., Estes M.K., Lemon S.M., eds. Virus Taxonomy: Seventh Report of the International Committee on Taxonomy of Viruses. San Diego: Summers Academic Press; 2000: 159–65.
  6. Colson P., De Lamballerie X., Yutin N., Asgari S., Bigot Y., Bideshi D.K., et al. “Megavirales”, a proposed new order for eukaryotic nucleocytoplasmic large DNA viruses. Arch. Virol. 2013; 158(12): 2517–21. https://doi.org/10.1007/s00705-013-1768-6
  7. Гулюкин М.И. 120 лет Всероссийскому научно-исследовательскому институту экспериментальной ветеринарии имени Я.Р. Коваленко. Труды Всероссийского НИИ экспериментальной ветеринарии им. Я.Р. Коваленко. 2018; 80(1): 12–36. https://doi.org/10.30917/ATT-PRINT-2018-1
  8. Митин Н.И., Балышев В.М., Федорищев И.В., Шевченко А.А., Петров Ю.И. Схема классификации вируса АЧС. В кн.: Материалы научной конференции ВНИИВВиМ. Том 1. Покров; 1986: 69–73.
  9. Вишняков И.Ф., Митин Н.И., Петров Ю.И., Черятников Л.Л., Киселев А.В., Бурлаков В.А. и др. Сероиммунологическая классификация природных изолятов вируса африканской чумы свиней. В кн.: Актуальные вопросы ветеринарной вирусологии: материалы научно-практической конференции «Классическая чума свиней – неотложные проблемы науки и практики». Покров; 1995: 141–3.
  10. Бурлаков В.А. Иммунологические свойства вируса и проблемы разработки средств специфической профилактики АЧС: Автореф. дисс. д-ра вет. наук. Покров; 1979.
  11. Балышев В.М., Книзе А.В., Цыбанов С.Ж. География АЧС и серотиповая гетерогенность возбудителя болезни. В кн.: Материалы конференции Московской ветеринарной академии. М.; 1999: 92–4.
  12. Manso-Ribeiro J., Nunes-Petisca J.L., Lopez-Frazao F., Sobral M. Vaccination against ASF. Bull. Off. Int. Epizoot. 1963; 60: 921–37.
  13. Boinas F., Hutchings G., Dixon L., Wilkinson P. Characterization of pathogenic and non-pathogenic African swine fever virus isolates from Ornithodoros erraticus inhabiting pig premises in Portugal. J. General. Virol. 2004; 85(Pt. 8): 2177–87. https://doi.org/10.1099/vir.0.80058-0
  14. Моргунов Ю.П., Петров Ю.И. Изучение иммунологических свойств вируса АЧС 5 типа: выделение, идентификация и типирование референтного штамма. Проблемы биологии продуктивных животные. 2010; (4): 104–11.
  15. Балышев В.М., Лагуткин Н.А., Салина М.В., Зубаиров М.М., Федорищев И.В., Карпов Г.М. Экспресс-метод получения типоспецифических референс-сывороток при АЧС. В кн.: Материалы Международной научно-практической конференции «Диагностика, профилактика и меры борьбы с особо опасными и экзотическими болезнями животных». Покров; 1998: 64–5.
  16. Carrascosa J.L., Carazo J.M., Carrascosa A.L., Garcia N., Santisteban A., Vinuela E., et al. General morphology and capsid fine structure of African swine fever virus particles. Virology. 1984; 132(1): 160–72.
  17. Salas M.L., Andrés M.G. African swine fever virus morphogenesis. Virus Res. 2012; 173(1): 29–41. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.09.016
  18. Dixon L.K., Baylis S.A., Vydelingum S., Twigg S.R., Hammond J.M., Hingamp P.M., et al. African swine fever virus genome content and variability. Arch. Virol. Suppl. 1993; 7: 185–99. https://doi.org/10.1007/978-3-7091-9300-6_15
  19. Dixon L.K., Chapman D.A., Netherton C.L., Upton C. African swine fever virus replication and genomics. Virus Res. 2013; 173: 3–14. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.10.020
  20. Yáñez R.J., Rodriguez J.M., Nogal M.L., Yuste L., Enriquez C., Rodriguez J.F., et al. Analysis of the complete nucleotide sequence of African swine fever virus. Virology. 1995; 208(1): 249–78. https://doi.org/10.1006/viro.1995.1149
  21. Gonzalez A., Talavera A., Almendral J.M., Viñuela E. Hairpin loop structure of African swine fever virus DNA. Nucleic Acids Res. 1986; 14(17): 6835–44. https://doi.org/10.1093/nar/14.17.6835.
  22. Vlasova N.N., Vlasova A.N. African Swine Fever Virus pathogenesis and vaccine development: challenges and possible approaches. Charter I. In: Fevers: Types, Treatments and Health Risks. New York: Nova Science Publishers, Inc.; 2013: 3–26.
  23. Dixon L.K., Abrams C.C., Bowick G., Goatley L.C., Kay-Jackson P.C., Chapman D., et al. African swine fever virus proteins involved in evading host defence systems. Vet. Immunol. Immunopathol. 2004; 100(3-4): 117–34. https://doi.org/10.1016/j.vetimm.2004.04.002
  24. Dixon L.K., Abrams C.C., Chapman D.G., Zhang F. African swine fever virus. In: Sobrino T.C.M.F., ed. Animal Viruses Molecular Biology. Norwich: Caister Academic Press; 2008: 457–521.
  25. Gomez-Villamandos J.C., Bautista M.J., Carrasco L., Chacon-Manrique de Lara F., Hervas J., Wilkinson P.J., et al. Thrombocytopenia associated with apoptotic megakaryocytes in a viral haemorrhagic syndrome induced by a moderately virulent strain of African swine fever virus. J. Comp. Pathol. 1998; 118(1): 1–13. https://doi.org/10.1016/s0021-9975(98)80023-6
  26. Goatley L.C., Twigg S.R., Miskin J.E., Monaghan P., St-Arnaud R., Smith G.L., et al. The African swine fever virus protein j4R binds to the alpha chain of nascent polypeptide-associated complex. J. Virol. 2002; 76(19): 9991–9. https://doi.org/10.1128/jvi.76.19.9991-9999.2002
  27. Zsak L., Lu Z., Burrage T.G., Neilan J.G., Kutish G.F., Moore D.M., et al. African swine fever virus multigene family 360 and 530 genes are novel macrophage host range determinants. J. Virol. 2001; 75(7): 3066–76. https://doi.org/10.1128/jvi.75.7.3066-3076.2001
  28. Tulman E.R., Rock D.L. Novel virulence and host range genes of African swine fever virus. Curr. Opin. Microbiol. 2001; 4(4): 456–61. https://doi.org/10.1016/s1369-5274(00)00235-6
  29. Rock D.L. Challenges for African swine fever vaccine development – “…perhaps the end of the beginning.” Vet. Microbiol. 2017; 206: 52–8. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2016.10.003
  30. Blome S., Gabriel C., Beer M. Modern adjuvants do not enhance the efficacy of an inactivated African swine fever virus vaccine preparation. Vaccine. 2014; 32(31): 3879–82. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2014.05.051
  31. Alonso C., Galindo I., Cuesta-Geijo M.A., Cabezas M., Hernaez B., Munoz-Moreno R. African swine fever virus-cell interactions: From virus entry to cell survival. Virus Res. 2013; 173(1): 42–57. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.12.006
  32. Borca M.V., Irusta P., Carrillo C., Afonso C.L., Burrage T., Rock D.L. African swine fever virus structural protein p72 contains a conformational neutralizing epitope. Virology. 1994; 201(2): 413–8. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1311
  33. Onisk D., Borca M., Kutish S., Kramer E., Irusta P., Rock D.L. Passively transferred African swine fever virus antibodies protect swine against lethal infection. Virology. 1994; 198(1): 350–4. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1040
  34. Escribano J.M., Galindo I., Alonso C. Antibody-mediated neutralization of African swine fever virus: Myths and facts. Virus Res. 2013; 173(1): 101–9. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.10.012
  35. Ruiz-Gonzalvo F., Carnero M.E., Caballero C., Martínez J. Inhibition of African swine fever infection in the presence of immune sera in vivo and in vitro. Am. J. Vet. Res. 1986; 47(6): 1249–52.
  36. Halstead S.B., Chow J., Marchette N.J. Immunologic enhancement of Dengue virus replication. Nat. New Biol. 1973; 243(122): 24–6.
  37. Tirado S.M., Yoon K.J. Antibody-dependent enhancement of virus infection and disease. Viral Immunol. 2003; 16(1): 69–86. https://doi.org/10.1089/088282403763635465
  38. Першин А.С., Ремыга С.Г., Шевченко И.В., Жуков И.Ю., Шевцов А.А., Ерофеев С.Г. и др. Влияние пассивной иммунизации на клинические и патологоанатомические изменения у свиней, зараженных изолятом Мартинс-Крым 01/16 вируса АЧС. Ветеринария. 2018; (1): 25–31. https://doi.org/10.30896/0042-4846.2018.21.1.25-31
  39. Hanada K., Suzuki Y., Gojobori T. A large variation in the rates of synonymous substitution for RNA viruses and its relationship to a diversity of viral infection and transmission modes. Mol. Biol. Evol. 2004; 21(6): 1074–80. https://doi.org/10.1093/molbev/msh109
  40. Gómez-Puertas P., Rodríguez F., Oviedo J.M., Brun A., Alonso C., Escribano J.M. The African swine fever virus proteins p54 and p30 are involved in two distinct steps of virus attachment and both contribute to the antibody-mediated protective immune response. Virology. 1998; 243(2): 461–71. https://doi.org/10.1006/viro.1998.9068
  41. Neilan J.G., Zsak L., Lu Z., Burrage T.G., Kutish G.F., Rock D.L. Neutralizing antibodies to African swine fever virus proteins p30, p54, and p72 are not sufficient for antibody-mediated protection. Virology. 2004; 319(2): 337–42. https://doi.org/10.1016/j.virol.2003.11.011
  42. Ruiz-Gonzalvo F., Rodriguez F., Escribano J. Functional and immunological properties of the baculovirus-expressed hemagglutinin of African swine fever virus. Virology. 1996; 218(1): 285–9. https://doi.org/10.1006/viro.1996.0193
  43. Goatley L.C., Reis A.L., Portugal R., Goldswain H., Shimmon G.L., Hargreaves Z., et al. A pool of eight virally vectored African swine fever antigens protect pigs against fatal disease. Vaccines (Basel). 2020; 8(2): 234. https://doi.org/10.3390/vaccines8020234
  44. Leitão A., Cartaxeiro C., Coelho R., Cruz B., Parkhouse R.M.E., Portugal F.C., et al. The non-haemadsorbing African swine fever virus isolate ASFV/NH/P68 provides a model for defining the protective anti-virus immune response. J. Gen. Virol. 2001; 82(Pt. 3): 513–23. https://doi.org/10.1099/0022-1317-82-3-513
  45. Mulumba-Mfumu L.K., Goatley L.C., Saegerman C., Takamatsu H.H., Dixon L.K. Immunization of African indigenous pigs with attenuated genotype I African swine fever virus OURT88/3 induces protection against challenge with virulent strains of genotype I. Transbound. Emerg. Dis. 2016; 63(5): e323–7. https://doi.org/10.1111/tbed.12303
  46. Takamatsu H.H., Denyer M.S., Lacasta A., Stirling C.M., Argilaguet J.M., Netherton C.L., et al. Cellular immunity in ASFV responses. Virus Res. 2013; 173(1): 110–21. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.11.009
  47. Oura C.A.L., Denyer M.S., Takamatsu H., Parkhouse R.M.E. In vivo depletion of CD8+ T lymphocytes abrogates protective immunity to African swine fever virus. J. Gen. Virol. 2005; 86(Pt. 9): 2445–50. https://doi.org/10.1099/vir.0.81038-0
  48. Arias M., de la Torre A., Dixon L., Gallardo C., Jori F., Laddomada A., et al. Approaches and perspectives for development of African swine fever virus vaccines. Vaccines (Basel). 2017; 5(4): 35. https://doi.org/10.3390/vaccines5040035
  49. Gallardo C., Soler A., Nieto R., Cano C., Pelayo V., Sánchez M.A., et al. Experimental infection of domestic pigs with African swine fever virus Lithuania 2014 genotype II field isolate. Transbound. Emerg. Dis. 2017; 64(1): 300–4. https://doi.org/10.1111/tbed.12346
  50. Sanford B., Holinka L., O’Donnell V., Krug P., Carlson J., Alfano M., et al. Deletion of the thymidine kinase gene induces complete attenuation of the Georgia isolate of African swine fever virus. Virus Res. 2016; 213: 165–71. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2015.12.002
  51. Reis A.L., Abrams C.C., Goatley L.C., Netherton C., Chapman D.G., Sanchez-Cordon P., et al. Deletion of African swine fever virus interferon inhibitors from the genome of a virulent isolate reduces virulence in domestic pigs and induces a protective response. Vaccine. 2016; 34(39): 4698–705. https://doi.org/10.1016/j.vaccine.2016.08.011
  52. Borca M.V., Ramirez-Medina E., Silva E., Vuono E., Rai A., Pruitt S., et al. Development of a highly effective African Swine Fever virus vaccine by deletion of the I177L gene results in sterile immunity against the current epidemic Eurasia strain. J. Virol. 2020; 94(7): e02017-19. https://doi.org/10.1128/JVI.02017-19
  53. O’Donnell V., Holinka L.G., Gladue D.P., Sanford B., Krug P.W., Lu X., et al. African swine fever virus Georgia isolate harboring deletions of MGF360 and MGF505 genes is attenuated in swine and confers protection against challenge with virulent parental virus. J. Virol. 2015; 89(11): 6048–56. https://doi.org/10.1128/JVI.00554-15
  54. Barasona J.A., Gallardo C., Cadenas-Fernández E., Jurado C., Rivera B., Rodríguez-Bertos A., et al. First oral vaccination of Eurasian wild boar against African swine fever virus genotype II. Front. Vet. Sci. 2019; 6: 137. https://doi.org/10.3389/fvets.2019.00137
  55. Monteagudo P.L., Lacasta A., López E., Bosch L., Collado J., Pina-Pedrero S., et al. BA71ΔCD2: a new recombinant live attenuated African swine fever virus with cross-protective capabilities. J. Virol. 2017; 91(21): e01058-17. https://doi.org/10.1128/JVI.01058-17
  56. Argilaguet J.M., Pérez-Martín E., Nofrarías M., Gallardo C., Accensi F., Lacasta A., et al. DNA vaccination partially protects against African swine fever virus lethal challenge in the absence of antibodies. PLoS One. 2012; 7(9): e40942. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040942
  57. Lokhandwala S., Petrovan V., Popescu L., Sangewar N., Elijah C., Stoian A., et al. Adenovirus-vectored African Swine Fever Virus antigen cocktails are immunogenic but not protective against intranasal challenge with Georgia 2007/1 isolate. Vet. Microbiol. 2019; 235: 10–20. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2019.06.006
  58. Lacasta A., Ballester M., Monteagudo P.L., Rodríguez J.M., Salas M.L., Accensi F., et al. Expression library immunization can confer protection against lethal challenge with African swine fever virus. J. Virol. 2014; 88(22): 13322–32. https://doi.org/10.1128/JVI.01893-14.58
  59. Nedosekov V., Martyniuk A., Stepanova T., Yustyniuk V., Gulyukina I., Parshikova A., et al. Chlamydiosis of dogs and cats in modern cities. E3S Web Conf. 2021; 258: 04004. https://doi.org/10.1051/e3sconf/202125804004

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. Структура вириона вируса АЧС: a – сформированный внутриклеточный вирион; б – зрелый внеклеточный вирион; в – локализация структурных протеинов в вирионе [17]. СК – суперкапсид; К – капсид; ВО – внутренняя липидная оболочка; ЯО (КО) – ядерная или коровая оболочка; Н – нуклеоид [18].

Скачать (168KB)
Метаданные

© Власова Н.Н., Верховский О.А., Алипер Т.И., Капустина О.В., Алексеев К.П., Южаков А.Г., Гулюкин М.И., Гулюкин А.М., 2022

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».