On the structural formation of albumin


Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

A microstructural analysis of the human serum albumin (HSA) samples dehydrated on a glass substrate from solutions with different concentrations of protein has been performed. The structuring effect of salt (NaCl) on the variations in the morphology of HSA interfaces has been shown experimentally. The substantiation of some structural effects has been given by taking into consideration the supramolecular organization and the polyelectrolyte nature of the protein molecule.

Об авторах

M. Buzoverya

Sarov Physicotechnical Institute, Branch of National Research Nuclear University MEPhI

Email: ita.shishpor@yandex.ru
Россия, Sarov, Nizhny Novgorod oblast, 607186

I. Shishpor

Sarov Physicotechnical Institute, Branch of National Research Nuclear University MEPhI

Автор, ответственный за переписку.
Email: ita.shishpor@yandex.ru
Россия, Sarov, Nizhny Novgorod oblast, 607186

Yu. Shcherbak

Sarov Physicotechnical Institute, Branch of National Research Nuclear University MEPhI

Email: ita.shishpor@yandex.ru
Россия, Sarov, Nizhny Novgorod oblast, 607186

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Pleiades Publishing, Ltd., 2017

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).