NON-CATALYTIC DOMAINS OF DNA POLYMERASE λ: INFLUENCE ON ENZYME ACTIVITY AND ITS REGULATION

Ekaterina A. Maltseva; Мальцева Е. А.; Nadejda I. Rechkunova; Речкунова Н. И.; Olga. I. Lavrik; Лаврик О. И.

doi:10.31857/S2686738923600358

Некаталитические домены ДНК-полимеразы λ: влияние на активность фермента и ее регуляцию

Авторы: Мальцева Е.А.¹, Речкунова Н.И.¹, Лаврик О.И.¹
Учреждения:
1. Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук
Выпуск: Том 512, № 1 (2023)
Страницы: 422-427
Раздел: Статьи
URL: https://journal-vniispk.ru/2686-7389/article/view/140837
DOI: https://doi.org/10.31857/S2686738923600358
EDN: https://elibrary.ru/OZLFUZ
ID: 140837

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

ДНК-полимераза λ (Polλ) относится к тому же структурному Х-семейству, что и ДНК-полимераза β – основная полимераза процесса эксцизионной репарации оснований. Роль Polλ в этом процессе так и остается не до конца выясненной. Существенное отличие двух ДНК-полимераз заключается в наличии в структуре Polλ протяженного некаталитического N-концевого участка. Впервые детально исследовано влияние этого участка на взаимодействие Polλ с ДНК и многофункцинальными белками – поли(ADP-рибоза)полимеразой 1 (PARP1) и репликативным белком А (RPA). Полученные данные позволяют предположить, что некаталитические домены Polλ играют супрессорную роль как по отношению к полимеразной активности фермента, так и во взаимодействии с ДНК и PARP1.

Ключевые слова

эксцизионная репарация оснований, ДНК-полимеразы, PARP1, регуляция активности

Список литературы

Belousova E.A., Lavrik OI. DNA polymerases β and λ and their roles in cell. // DNA Repair (Amst). 2015. V. 29. P. 112–126.
Beard W.A., Wilson S.H. DNA polymerase beta and other gap-filling enzymes in mammalian base excision repair. // Enzymes. 2019. V. 45. P. 1–26.
Carter R.J., Parsons J.L. Base Excision Repair, a Pathway Regulated by Posttranslational Modifications. // Mol Cell Biol. 2016. V. 36. № 10. P. 1426–37.
Sukhanova M., Khodyreva S., Lavrik O. Poly(ADP-ribose) polymerase 1 regulates activity of DNA polymerase beta in long patch base excision repair. // Mutat Res. 2010. V. 685. № 1–2. P. 80–9.
Maltseva E.A., Krasikova Y.S., Sukhanova M.V., et al. Replication protein A as a modulator of the poly(ADP-ribose)polymerase 1 activity. // DNA Repair (Amst). 2018. V. 72. P. 28–38.
Maga G., Crespan E., Wimmer U., et al. Replication protein A and proliferating cell nuclear antigen coordinate DNA polymerase selection in 8-oxo-guanine repair. // Proc Natl Acad Sci U S A. 2008. V. 105. № 52. P. 20689–94.
Lebedeva N.A., Rechkunova N.I., Dezhurov S.V., et al. Comparison of functional properties of mammalian DNA polymerase lambda and DNA polymerase beta in reactions of DNA synthesis related to DNA repair. // Biochim Biophys Acta. 2005. V. 1751. № 2. P. 150–8.
Thapar U., Demple B. Deployment of DNA polymerases beta and lambda in single-nucleotide and multinucleotide pathways of mammalian base excision DNA repair. // DNA Repair (Amst). 2019. V. 76. P. 11–19.
Fiala K.A., Duym W.W., Zhang J., et al. Up-regulation of the fidelity of human DNA polymerase lambda by its non-enzymatic proline-rich domain. // J Biol Chem. 2006. V. 281. № 28. P. 19038–44.
Taggart D.J., Dayeh D.M., Fredrickson S.W., et al. N-terminal domains of human DNA polymerase lambda promote primer realignment during translesion DNA synthesis. // DNA Repair (Amst). 2014. V. 22. P. 41–52.
Braithwaite E.K., Kedar P.S., Lan L., et al. DNA polymerase lambda protects mouse fibroblasts against oxidative DNA damage and is recruited to sites of DNA damage/repair. // J Biol Chem. 2005. V. 280. № 36. P. 31641–7.
Shimazaki N., Yoshida K., Kobayashi T., et al. Over-expression of human DNA polymerase lambda in E. coli and characterization of the recombinant enzyme. // Genes Cells. 2002. V. 7. № 7. P. 639–51.
Blanca G., Shelev I., Ramadan K., et al. Human DNA polymerase λ diverged in evolution from DNA polymerase β toward specific Mn++ dependence: a kinetic and thermodynamic study. // Biochemistry 42 (2003) 7467–7476.
Prasad R., Williams J.G., Hou E.W., et al. Pol β associated complex and base excision repair factors in mouse fibroblasts. // Nucleic Acids Res. 2012. V. 40. № 22. P. 11571–82.
Moor N.A., Vasil’eva I.A., Anarbaev R.O., et al. Quantitative characterization of protein-protein complexes involved in base excision DNA repair. // Nucleic Acids Res. 2015. V. 43. № 12. P. 6009–22.
Howard M.J., Horton J.K., Zhao M.L., et al. Lysines in the lyase active site of DNA polymerase β destabilize nonspecific DNA binding, facilitating searching and DNA gap recognition. // J Biol Chem. 2020. V. 295. № 34. P. 12181–12187.
Jelezcova E., Trivedi R.N., Wang X.H., Tang J.B., et al. Parp1 activation in mouse embryonic fibroblasts promotes Pol beta-dependent cellular hypersensitivity to alkylation damage. // Mutat Res. 2010. V. 686. № 1–2. P. 57–67.