Дивергенция экспрессии паралогов PHO3, PHO5, РНО11, РНО12 дрожжей Saccharomyces cerevisiae - механизм эволюции мультигенных семейств

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

В обзоре на примере семейства генов РНО, кодирующих структуру кислых фосфатаз дрожжей Saccharomyces cerevisiae, рассмотрены пути эволюции мультигенных семейств. Анализ баз данных продемонстрировал, что основным направлением эволюции мультигенных семейств, кодирующих экзоферменты, является дивергенция за счет изменения регуляции структурных генов и включения их в новые регуляторные сети.

Об авторах

Елена Викторовна Самбук

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: esambuk@mail.ru
д. б. н., доцент, ведущий научный сотрудник. Кафедра генетики и биотехнологии

Марина Владимировна Падкина

Санкт-Петербургский государственный университет

Email: mpadkina@mail.ru
ведущий научный сотрудник профессор. Кафедра генетики и биотехнологии

Список литературы

  1. Савинов В. А., Самбук Е. В., Падкина М. В. (2007) Природные и рекомбинантные фитазы микроорганизмов. Вестн. С.-Петерб. Ун-та. Сер.3, Вып. 2. С. 66-75.
  2. Abdulrehman D., Monteiro P. T., Teixeira M. C., et al. (2011) YEASTRACT: providing a programmatic access to curated transcriptional regulatory associations in Saccharomyces cerevisiae through a web services interface. Nucl. acids res. V. 39: P. D136-D140.
  3. Albertin W., Marullo P. (2012) Polyploidy in fungi: evolution after whole-genome duplication. Proc. Boil. sci. V. 279: P. 497-509.
  4. Almer A., Hörz W. (1986) Nuclease hypersensitive regions with adjacent positioned nucleosomes mark the gene boundaries of the PHO5/PHO3 locus in yeast. EMBO J. V. 5: P. 2681-2687.
  5. Bergman L. W., Stranathan M. C., Preis L. H. (1986) Structure of the transcriptionally repressed phosphate-repressible acid phosphatase gene (PHO5) of Saccharomyces cerevisiae. Mol. cell. biol. V. 6: P. 38-46.
  6. Carlson M., Celenza J. L., Eng F. J. (1985) Evolution of the dispersed SUC gene family of Saccharomyces by rearrangements of chromosome telomeres. Mol. cell. biol. V. 5: P. 2894-2902.
  7. Chatr-Aryamontri A., Breitkreutz B.-J., Heinicke S., et al. (2013) The BioGRID interaction database: 2013 update. Nucl. acid. Res. V. 41 (Database issue): D 816-23. doi: 10.1093/nar/gks1158.
  8. Christiaens J. F., Van Mulders S. E., Duitama J., et al. (2012) Functional divergence of gene duplicates through ectopic recombination. EMBO Rep. V. 13: P. 1145-1151.
  9. Cliften P. F., Fulton R. S., Wilson R. K., Johnston M. (2006) After duplication: gene loss and adaptation in Saccharomyces genome. Genetics. V. 172: P. 863-872
  10. De Steensma H. Y., de Jonge P., Kaptein A., Kaback D. B. (1989) Molecular cloning of chromosome I DNA from Saccharomyces cerevisiae: localization of a repeated sequence containing an acid phosphatase gene near a telomere of chromosome I and chromosome VIII. Curr. genet. V. 16: P. 131-137.
  11. Dong D., Yuan Z., Zhang Z., 2011. Evidences for increased expression variation of duplicate genes in budding yeast: from cis- to trans-regulation effects. Nucl. acids res. V. 39: P. 837-847.
  12. Fares M. A., Keane O. M., Toft C., et al. (2013) The roles of whole-genome and small-scale duplications in the functional specialization of Saccharomyces cerevisiae genes. PLoS Genet. V. 9: e1003176. doi: 10.1371/journal.pgen.1003176.
  13. Franceschini A., Szklarczyk D., Frankild S., et al. (2013) STRING v9.1: protein-protein interaction networks, with increased coverage and integration. Nucleic Acids Res. V. 1 (Database issue): D 808-815.
  14. Force A., Lynch M., Pickett F. B., et al. (1999) Preservation of duplicate genes by complementary, degenerative mutations. Genetics. V. 151: P. 1531-1545.
  15. Gregory P. D., Schmid A., Zavari M., Lui L., Berger S. L., Horz W. (1998) Absence of Gcn5 HAT activity defines a novel state in the opening of chromatin at the PHO5 promoter in yeast. Mol. cell. V. 1: P. 495-505.
  16. Harbison C. T., Gordon D. B., Lee T. I., et al. (2004) Transcriptional regulatory code of a eukaryotic genome. Nature. V. 431: P. 99-104.
  17. Hu Z., Killion P. J., Iyer V. R. (2007) Genetic reconstruction of a functional transcriptional regulatory network. Nat Genet. V. 39: P. 683-687.
  18. Hurles M. (2004) Gene duplication: the genomic trade in spare parts. PLoS Biol. V. 2: E206.
  19. Katju V., Farslow J. C., Bergthorsson U. (2009) Variation in gene duplicates with low synonymous divergence in Saccharomyces cerevisiae relative to Caenorhabditis elegans. Genome Biol. V. 10: R75. doi: 10.1186/gb-2009-10-7-r75.
  20. Kowalska E, Kozik A. (2008) The genes and enzymes involved in the biosynthesis of thiamin and thiamin diphosphate in yeasts. Cell. mol. biol. lett. V. 13; P. 271-282.
  21. Kroll K., Pähtz V., Kniemeyer O. (2013) Elucidating the fungal stress response by proteomics. J. Proteomics. V. 10. doi: pii: S1874-3919 (13) 00315-1.
  22. Lau W., Schneider K. R., O’Shea E. K. (1998) A genetic study of signaling processes for repression of PHO5 transcription in Saccharomyces cerevisiae. Genetics. V. 150: P. 1349-1359.
  23. Lau W.-T., Howson R. W., Malkus P., et al. (2000) Pho86p, an endoplasmic reticulum (ER) resident protein in Saccharomyces cerevisiae is requred for ER exit of the high-affinity phosphate transporter Pho84p. Proc. natl. acad. sci. USA. V. 97: P. 1107-1112.
  24. Levasseur A., Pontarotti P. (2011) The role of duplications in the evolution of genomes highlights the need for evolutionary-based approaches in comparative genomics. Biology direct. V. 6: P. 11-23.
  25. Li H., Johnson A. D. (2010) Evolution of transcription networks-lessons from yeasts. Curr. biol. V. 20: P. 746-753.
  26. Lynch M., Conery J. S. (2000) The evolutionary fate and consequences of duplicate genes. Science. V. 290: P. 1151-1155.
  27. Mao C., Brown C. R., Griesenbeck J., Boeger H. (2011) Occlusion of regulatory sequences by promoter nucleosomes in vivo. PLoS One. V. 6: e17521. doi: 10.1371/journal.pone.0017521.
  28. Meyhack B., Baiwa W., Rudolph H., Hinnen A. (1982) Two yeast acid phosphatase structural genes are the result of a tandem duplication and show different degrees of homology in their promoter and coding sequences. EMBO J. V. 1: P. 675-680.
  29. Mizunaga T., Izawa M., Ikeda K., et al. (1988) Secretion of an active nonglycosylated form of the repressible acid phosphatase of Saccharomyces cerevisiae in the presence of tunicamycin at low temperatures. J. Biochem. (Tokyo). V. 103: P. 321-326.
  30. Nishimura K., Yasumura K., Igarashi K., Harashima S., Kakinuma Y. (1999) Transcription of some PHO genes in Saccharomyces cerevisiae is regulated by spt7p. Yeast. V. 15: P. 1711-1717.
  31. Nosaka K., Nishimura H., Iwashima A. (1989) Identity of soluble thiamine-binding protein with thiamine repressible acid phosphatase in Saccharomyces cerevisiae. Yeast. V. 5: P. 447-451.
  32. Ohno S. (1993) Patterns in genome evolution. Curr. Opin. Genet Dev. V. 3: P. 911-914.
  33. Papp B., Pal C., Hurst L. D. (2003) Evolution of cis-regulatory elements in duplicated genes in yeast. Trends in Genetics. V. 19: P. 417-422
  34. Sambuk E. V., Fizikova A. Y., Savinov V. A., Padkina M. V. (2011) Acid phosphatases of budding yeast as a model of choice for transcription regulation research. Enzyme Res.; 2011:356093. doi: 10.4061/2011/356093.
  35. Shnyreva M. G., Petrova E. V., Egorov S. N., Hinnen A. (1996) Biochemical properties and excretion behavior of repressible acid phosphatases with altered subunit composition. Microbiol. Res. V. 151: P. 291-300.
  36. Singleton C. K. (1997) Identification and characterization of the thiamine transporter gene of Saccharomyces cerevisiae. Gene. V. 15: P. 111-121.
  37. Takashita H., Kajiwara Y., Shimoda M., et al. (2013) Genetic instability of constitutive acid phosphatase in shochu and sake yeast. J. biosci. bioeng. V. 116: P. 71-78.
  38. Thill G. P., Kramer R. A., Turner K. J., Bostian K. A. (1983) Comparative analysis of the 5’-end regions of two repressible acid phosphatase genes in Saccharomyces cerevisiae. Mol. cell. biol. V. 3: P. 570-579.
  39. Toh-E A., Kakimoto S. (1975) Genes coding for the structure of the acid phosphatases in Saccharomyces cerevisiae. Mol. gen. genet. V. 143: P. 65-70.
  40. Tsai Z. T., Tsai H. K., Cheng J. H., et al. (2012) Evolution of cis-regulatory elements in yeast de novo and duplicated new genes. BMC Genomics. V. 13: P. 717-729.
  41. Van Hoek M. J., Hogeweg P. (2009) Metabolic adaptation after whole genome duplication. Mol. biol. eV. V. 26: P. 2441-2453.
  42. Venter U, Hörz W. (1989) The acid phosphatase genes PHO10 and PHO11 in S. cerevisiae are located at the telomeres of chromosomes VIII and I. Nucleic acids res. V. 17: P. 1353-1369.
  43. Yona A. H., Manor Y. S., Herbst R. H., et al. (2012) Chromosomal duplication is a transient evolutionary solution to stress. Proc. natl. acad. sci. U S A. V. 109: P. 21 010-21 015.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Самбук Е.В., Падкина М.В., 2013

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».