The Nature of Intermolecular Interactions Affecting Oligomerization of Nt.BspD6I Nickase

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Knowledge of the nature of intermolecular interactions and amino acid residues unveiling their origin is necessary to enable alteration of the stability of intermolecular complexes. In this work, using Nt.BspD6I nickase as an example, it was shown that hydrophobic interactions have an influence on the protein’s ability to oligomerization and that chemical and geometric complementarity of external surfaces is a necessary condition for the formation of stable homo complexes.

About the authors

V. N Antipova

Institute of Theoretical and Experimental Biophysics, Russian Academy of Sciences

Pushchino, Russia

А. К Yunusova

Institute of Theoretical and Experimental Biophysics, Russian Academy of Sciences

Pushchino, Russia

R. I Artyukh

Institute of Theoretical and Experimental Biophysics, Russian Academy of Sciences

Email: rimmaartyukh@gmail.com
Pushchino, Russia

References

  1. Огурцов А. Н. Введение в биофизику (НТУ ХПИ, Харьков, 2008).
  2. Огурцов А. Н. Основы молекулярной биологии: в 2-х ч. – Ч. 1. Молекулярная биология клетки (НТУ ХПИ, Харьков, 2010).
  3. Ogurtsov A. N. Molecular biophysics and enzymatic catalysis (NTU KhPI, Kharkiv, 2011).
  4. Zhang Q., Sanner M., and Olson A. J. Shape complementarity of protein-protein complexes at multiple resolutions. Prot. Struct. Funct. Bioinform., 75, 453–467 (2009). doi: 10.1002/prot.22256
  5. Santos J., Pujols J., Pallares I. Iglesias V., and Ventura S. Computational prediction of protein aggregation: Advances in proteomics, conformation-specific algorithms and biotechnological applications. Comput. Struct. Biotechnol. J., 18, 1403–1413 (2020). doi: 10.1016/j.csbj.2020.05.026
  6. Li Y., Zhang X., and Cao D. The role of shape complementarity in the protein-protein interactions. Sci. Rep., 3, 3–9 (2013). doi: 10.1038/srep03271
  7. Schechter A. N. Hemoglobin research and the origins of molecular medicine. Blood, 112, (10), 3927–3938 (2008). doi: 10.1182/blood-2008-04-078188
  8. Zheleznaya L. A., Perevyazova T. A., Alzhanova D. V., and Matvienko N. I. Site-specific nickase from bacillus species strain d6. Biochemistry (Moscow), 66, 989–993 (2001). doi: 10.1023/a:1012369525809
  9. Kachalova G. S., Rogulin E. A., Yunusova A. K., Artyukh R. I., Perevyazova T. A., Matvienko N. I., Zheleznaya L. A., and Bartunik H. D. Structural analysis of the heterodimeric type IIS restriction endonuclease R.BspD6I acting as a complex between a monomeric site-specific nickase and a catalytic subunit. J. Mol. Biol., 384, 489–502 (2008). doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.033
  10. Artyukh R. I., Fatkhullin B. F., Kachalova G. S., Antipova V. N., Perevyazova T. A., and Yunusova A. K. Structural analysis of cysteine-free Nt.BspD6 nicking endonuclease and its functional features. Biochim. Biophys. Acta – Proteins Proteom, 1870 (3), 140756 (2022). doi: 10.1016/j.bbapap.2022.140756
  11. Artyukh R. I., Fatkhullin B. F., Antipova V. N., Perevyazova T. A., Kachalova G. S., and Yunusova A. K. Effect of reversion back to Cys11 on the structure and function of S11C Cys-free Nt.BspD6I. Crystallography Reports, 68 (6), 857–863 (2023). doi: 10.1134/S1063774523700384
  12. Rogulin E. A., Perevyazova T. A., Zheleznaya L. A., and Matvienko N. I. Plasmid pRARE as a vector for cloning to construct a superproducer of the site-specific nickase N.BspD6I. Biochemistry (Moscow), 69, 1123–1127 (2004). doi: 10.1023/B:BIRY.0000046886.19428.d5
  13. Hellman L. M. and Fried M. G. Electrophoretic mobility shift assay (EMSA) for detecting protein-nucleic acid interactions. Nat. Protoc. 2 (8), 1849–1861 (2007). doi: 10.1038/nprot.2007.249
  14. Kuriata A., Iglesias V., Kurcinski M., Ventura S., and Kmiecik S. Aggrescan3D standalone package for structurebased prediction of protein aggregation properties. Bioinformatics, 35 (19), 3834 (2019). doi: 10.1093/bioinformatics/btz143
  15. Conchillo-Sole O., de Groot N. S., Aviles F. X., Vendrell J., Daura X., and Ventura S. AGGRESCAN: a server for the prediction and evaluation of ‘hot spots’ of aggregation in polypeptides. BMC Bioinformatics, 8 (1), 65 (2007). doi: 10.1186/1471-2105-8-65
  16. Zambrano R., Jamroz M., Szczasiuk A., Pujols J., Kmiecik S., and Ventura S. AGGRESCAN3D (A3D): server for prediction of aggregation properties of protein structures. Nucl. Acids Res., 43 (W1), W306–W313 (2015). doi: 10.1093/nar/gkv359
  17. Sekerina S. A., Grishin A. V., Ryazanova A. Yu., Artyukh R. I., Rogulin E. A., Yunusova A. K., OretskayaT. S., Zheleznaya L. A., and Kubareva E. A. Oligomerization of sitespecific nicking endonuclease BspD6I at high protein concentrations. Russ. J. Bioorg. Chem., 38, 376–382 (2012). doi: 10.1134/s1068162012040127
  18. Acuner Ozbabacan S. E., Engin H. B., Gursoy A., and Keskin O. Transient protein-protein interactions. Protein Eng. Des. Sel., 24, 635–648 (2011). doi: 10.1093/protein/gzr025
  19. Talley K., Kundrotas P., and Alexov E. Modeling salt dependence of protein-protein association: Linear vs non-linear Poisson-Boltzmann equation. Commun. Comput. Phys. 3, 1071–1086 (2008).
  20. Zhang Z., Witham S., and Alexov E. On the role of electrostatics in protein-protein interactions. Phys. Biol., 8 (3), 035001 (2011). doi: 10.1088/1478-3975/8/3/035001

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2024 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».