Analysis of Protein-Protein Interactions of Human Pioneer Transcription Factors Based on Predictions of the Structures of Their Complexes

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Pioneer transcription factors from the "Yamanaka cocktail" carry out cellular reprogramming. These proteins bind to heterochromatin, promote its opening and attract proteins to alter the epigenetic landscape and activate transcription. However, the literature lacks information on which chromatin proteins are attracted through direct protein-protein interactions with pioneer transcription factors. In this work, we predicted potential protein-protein complexes of three proteins from the "Yamanaka cocktail" (SOX2, OCT4, and KLF4) using neural network algorithms and performed structural and functional analysis of the resulting complexes.

About the authors

U. N Khasanova

Lomonosov Moscow State University

Department of Fundamental Physics and Chemical Engineering Moscow, Russia

A. K Gribkova

Lomonosov Moscow State University

Department of Biology Moscow, Russia

T. A Romanova

Lomonosov Moscow State University

Department of Bioengineering and Bioinformatics Moscow, Russia

A. K Shaytan

Lomonosov Moscow State University; HSE University

Department of Biology; Faculty of Computer Science Moscow, Russia; Moscow, Russia

G. A Armeev

Lomonosov Moscow State University

Email: armeezga@my.msu.ru
Department of Biology Moscow, Russia

References

  1. Iwafuchi-Doi M. and Zaret K. S. Pioneer transcription factors in cell reprogramming. Genes Dev., 28 (24), 2679–2692 (2014). doi: 10.1101/gad.253443.114
  2. Balsalobre A. and Drouin J. Pioneer factors as master regulators of the epigenome and cell fate. Nature Rev. Mol. Cell Biol., 23 (7), 449–464 (2022). doi: 10.1038/s41580-022-00464-z
  3. Li M. and Izpisua Belmonte J. C. Deconstructing the pluripotency gene regulatory network. Nature Cell Biol., 20 (4), 382–392 (2018). doi: 10.1038/s41556-018-0067-6
  4. Takahashi K., Tanabe K., Ohnuki M., Narita M., Ichisaka T., Tomoda K., and Yamanaka S. Induction of pluripotent stem cells from adult human fibroblasts by defined factors. Cell, 131 (5), 861–872 (2007). doi: 10.1016/j.cell.2007.11.019
  5. Wiegand C., and Banerjee I. Recent advances in the applications of iPSC technology. Curr. Opin. Biotechnol., 60, 250–258 (2019). doi: 10.1016/j.copbio.2019.05.011
  6. Jonas F., Navon Y., and Barkai N. Intrinsically disordered regions as facilitators of the transcription factor target search. Nature Rev. Genetics, 26, 424—435 (2025). doi: 10.1038/s41576-025-00816-3
  7. Bernardo G. M. and Keri R. A. FOXA1: a transcription factor with parallel functions in development and cancer. Biosci. Rep., 32 (2), 113–130 (2012). doi: 10.1042/BSR20110046
  8. Parolia A., Cieslik M., Chu S.-C., Xiao L., Ouchi T., Zhang Y., Wang X., Vats P., Cao X., Pitchiaya S., Su F., Wang R., Feng F. Y., Wu Y.-M., Lonigro R. J., Robinson D. R., and Chinnaiyan A. M. Distinct structural classes of activating FOXA1 alterations in advanced prostate cancer. Nature, 571 (7765), 413–418 (2019). doi: 10.1038/s41586-019-1347-4
  9. Seachrist D. D., Anstine L. J., and Keri R. A. FOXA1: A pioneer of nuclear receptor action in breast cancer. Cancers, 13 (20), 5205 (2021). doi: 10.3390/cancers13205205
  10. Knoedler J. R. and Denver R. J. Krüppel-like factors are effectors of nuclear receptor signaling. Gen. Compar. Endocrinol., 203, 49–59 (2014). doi: 10.1016/j.ygcen.2014.03.003
  11. Siu M.-K., Suau F., Chen W.-Y., Tsai Y.-C., Tsai H.-Y., Yeh H.-L., and Liu Y.-N. KLF4 functions as an activator of the androgen receptor through reciprocal feedback. Oncogenesis, 5 (12), e282 (2016). doi: 10.1038/oncsis.2016.79
  12. Sevilla L. M., Latorre V., Carceller E., Boix J., Vodák D., Mills I. G., and Pérez P. Glucocorticoid receptor and Klf4 co-regulate anti-inflammatory genes in keratinocytes. Mol. Cell. Endocrinol., 412, 281–289 (2015). doi: 10.1016/j.mce.2015.05.015
  13. Már M., Nitsenko K., and Heidarsson P. O. Multifunctional intrinsically disordered regions in transcription factors. Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany), 29 (21), e202203369 (2023). doi: 10.1002/chem.202203369
  14. Udupa A., Kotha S. R., and Staller M. V. Commonly asked questions about transcriptional activation domains. Curr. Opin. Struct. Biol., 84, 102732 (2024). doi: 10.1016/j.sbi.2023.102732
  15. Sanborn A. L., Yeh B. T., Feigerle J. T., Hao C. V., Townshend R. J., Lieberman Aiden E., Dror R. O., and Kornberg R. D. Simple biochemical features underlie transcriptional activation domain diversity and dynamic, fuzzy binding to Mediator. eLife, 10, e68068 (2021). doi: 10.7554/eLife.68068
  16. Erijman A., Kozlowski L., Sohrabi-Jahromi S., Fishburn J., Warfield L., Schreiber J., Noble W. S., Söding J., and Hahn S. A high-throughput screen for transcription activation domains reveals their sequence features and permits prediction by deep learning. Mol. Cell, 78 (5), 890–902.e6 (2020). doi: 10.1016/j.molcel.2020.04.020
  17. Soto L. F., Li Z., Santoso C. S., Berenson A., Ho I., Shen V. X., Yuan S., and Fuxman Bass J. I. Compendium of human transcription factor effector domains. Mol. Cell, 82 (3), 514–526 (2022). doi: 10.1016/j.molcel.2021.11.007
  18. Piskacek M., Otasevic T., Repko M., and Knight A. The 9aaTAD activation domains in the Yamanaka transcription factors Oct4, Sox2, Myc, and Klf4. Stem Cell Rev. Reports, 17 (5), 1934–1936 (2021). doi: 10.1007/s12015-021-10225-8
  19. Orsetti A., van Oosten D., Vasarhelyi R.-G., Dănescu T.-M., Huertas J., van Ingen H., and Cojocaru V. Structural dynamics in chromatin unraveling by pioneer transcription factors. Biophys. Rev., 16 (3), 365–382 (2024). doi: 10.1007/s12551-024-01205-6
  20. Fedulova A. S., Armeev G. A., Romanova T. A., Singh-Palchevskaia L., Kosarim N. A., Motorin N. A., Komarova G. A., and Shaytan A. K. Molecular dynamics simulations of nucleosomes are coming of age. WIREs Comput. Mol. Sci., 14 (4), e1728 (2024). doi: 10.1002/wcms.1728
  21. Luzete-Monteiro E. and Zaret K.S. Structures and consequences of pioneer factor binding to nucleosomes. Curr. Opin. Struct. Biol., 75, 102425 (2022). doi: 10.1016/j.sbi.2022.102425
  22. Jumper J., Evans R., Pritzel A., Green T., Figurnov M., Ronneberger O., Tunyasuvunakool K., Bates R., Žídek A., Potapenko A., Bridgland A., Meyer C., Kohl S. A. A., Ballard A. J., Cowie A., Romera-Paredes B., Nikolov S., Jain R., Adler J., Back T., Petersen S., Reiman D., Clancy E., Zielinski M., Steinegger M., Pacholska M., Berghammer T., Bodenstein S., Silver D., Vinyals O., Senior A.W., Kavukcuoglu K., Kohli P., and Hassabis D. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature, 596 (7873), 583—589 (2021). doi: 10.1038/s41586-021-03819-2
  23. Abramson J., Adler J., Dunger J., Evans R., Green T., Pritzel A., Ronneberger O., Willmore L., Ballard A. J., Bambrick J., Bodenstein S. W., Evans D. A., Hung C.-C., O’Neill M., Reiman D., Tunyasuvunakool K., Wu Z., Žemgulytė A., Arvaniti E., Beattie C., Bertolli O., Bridgland A., Cherepanov A., Congreve M., Cowen-Rivers A. I., Cowie A., Figurnov M., Fuchs F.B., Gladman H., Jain R., Khan Y. A., Low C. M. R., Perlin K., Potapenko A., Savy P., Singh S., Stecula A., Thillaisundaram A., Tong C., Yakneen S., Zhong E. D., Zielinski M., Žídek A., Bapst V., Kohli P., Jaderberg M., Hassabis D., and Jumper J. M. Accurate structure prediction of biomolecular interactions with AlphaFold 3. Nature, 630 (8016), 493–500 (2024). doi: 10.1038/s41586-024-07487-w
  24. Evans R., O’Neill M., Pritzel A., Antropova N., Senior A., Green T., Žídek A., Bates R., Blackwell S., Yim J., Ronneberger O., Bodenstein S., Zielinski M., Bridgland A., Potapenko A., Cowie A., Tunyasuvunakool K., Jain R., Clancy E., Kohli P., Jumper J., and Hassabis D. Protein complex prediction with AlphaFold-Multimer. 2021.10.04.463034 (2022). doi: 10.1101/2021.10.04.463034
  25. James A. M., Schmid E. W., Walter J. C., and Farnung L. In silico screening identifies SHPRH as a novel nucleosome acidic patch interactor. 2024.06.26.600687 (2024). doi: 10.1101/2024.06.26.600687
  26. Schmid E. W. and Walter J. C. Predictomes, a classifier-curated database of AlphaFold-modeled protein-protein interactions. Mol. Cell, 85 (6), 1216–1232 (2025). doi: 10.1016/j.molcel.2025.01.034
  27. El-Gebali S., Mistry J., Bateman A., Eddy S. R., Luciani A., Potter S. C., Qureshi M., Richardson L. J., Salazar G. A., Smart A., Sonnhammer E. L. L., Hirsh L., Paladin L., Piovesan D., Tosatto S. C. E., and Finn R. D. The Pfam protein families database in 2019. Nucl. Acids Res., 47 (D1), D427–32 (2019). doi: 10.1093/nar/gky995
  28. Blum M., Andreeva A., Florentino L. C., Chuguransky S. R., Grego T., Hobbs E., Pinto B. L., Orr A., Paysan-Lafosse T., Ponamareva I., Salazar G. A., Bordin N., Bork P., Bridge A., Colwell L., Gough J., Haft D. H., Letunic I., Llinares-López F., Marchler-Bauer A., Meng-Papaxanthos L., Mi H., Natale D. A., Orengo C. A., Pandurangan A. P., Piovesan D., Rivoire C., Sigrist C. J. A., Thanki N., Thibaud-Nissen F., Thomas P. D., Tosatto S. C. E., Wu C. H., and Bateman A. InterPro: the protein sequence classification resource in 2025. Nucl. Acids Res., 53 (D1), D444–D456 (2025). doi: 10.1093/nar/gkae1082
  29. The UniProt Consortium. UniProt: the Universal Protein Knowledgebase in 2023. Nucl. Acids Res., gkac1052 (2022). doi: 10.1093/nar/gkac1052
  30. Thul P. J., Åkesson L., Wiking M., Mahdessian D., Geladaki A., Ait Blal H., Alm T., Asplund A., Björk L., Breckels L. M., Bäckström A., Danielsson F., Fagerberg L., Fall J., Gatto L., Gnann C., Hober S., Hjelmare M., Johansson F., Lee S., Lindskog C., Mulder J., Mulvey C. M., Nilsson P., Oksvold P., Rockberg J., Schutten R., Schwenk J. M., Sivertsson Å., Sjöstedt E., Skogs M., Stadler C., Sullivan D. P., Tegel H., Winsnes C., Zhang C., Zwahlen M., Mardinoglu A., Pontén F., von Feilitzen K., Lilley K. S., Uhlén M., and Lundberg E. A subcellular map of the human proteome. Science, 356 (6340), eaal3321 (2017). doi: 10.1126/science.aal3321
  31. Zhang J., Humphreys I. R., Pei J., Kim J., Choi C., Yuan R., Durham J., Liu S., Choi H.-J., Baek M., Baker D., and Cong Q. Computing the human interactome. 2024.10.01.615885 (2024). doi: 10.1101/2024.10.01.615885
  32. Bryant P., Pozzati G. and Elofsson A. Improved prediction of protein-protein interactions using AlphaFold2. Nature Commun., 13 (1), 1265 (2022). doi: 10.1038/s41467-022-28865-w
  33. Dunbrack R. L. Rēs ipSAE loquunt: What’s wrong with AlphaFold’s ipTM score and how to fix it. 2025.02.10.637595 (2025). doi: 10.1101/2025.02.10.637595
  34. Fang Z., Liu X., and Peltz G. GSEApy: a comprehensive package for performing gene set enrichment analysis in Python. Bioinformatics, 39 (1), btac757 (2023). doi: 10.1093/bioinformatics/btac757
  35. Piovesan D., Del Conte A., Mehdiabadi M., Aspromonte M. C., Blum M., Tesei G., von Bülow S., Lindorff-Larsen K., and Tosatto S. C. E. MOBIDB in 2025: integrating ensemble properties and function annotations for intrinsically disordered proteins. Nucl. Acids Res., 53 (D1), D495–D503 (2025). doi: 10.1093/nar/gkae969
  36. Jurrus E., Engel D., Star K., Monson K., Brandi J., Felberg L. E., Brookes D. H., Wilson L., Chen J., Liles K., Chun M., Li P., Gohara D. W., Dolinsky T., Konecny R., Koes D. R., Nielsen J. E., Head-Gordon T., Geng W., Krasny R., Wei G.-W., Holst M. J., McCammon J. A., and Baker N. A. Improvements to the APBS biomolecular solvation software suite. Prot. Sci., 27 (1), 112—128 (2017). doi: 10.1002/pro.3280
  37. Reményi A., Lins K., Nissen L. J., Reinbold R., Schöler H. R., and Wilmanns M. Crystal structure of a POU/HMG/DNA ternary complex suggests differential assembly of Oct4 and Sox2 on two enhancers. Genes Dev., 17 (16), 2048–2059 (2003). doi: 10.1101/gad.269303
  38. Weikum E. R., Liu X., and Ortlund E. A. The nuclear receptor superfamily: A structural perspective. Prot. Sci., 27 (11), 1876–1892 (2018). doi: 10.1002/pro.3496
  39. Piskacek M., Havelka M., Jendruchova K., and Knight A. Nuclear hormone receptors: Ancient 9aaTAD and evolutionally gained NCoA activation pathways. J. Steroid Biochem. Mol. Biol., 187, 118–123 (2019). doi: 10.1016/j.jsbmb.2018.11.008
  40. The Gene Ontology Consortium, Aleksander S. A., Balhoff J., Carbon S., Cherry J. M., Drabkin H. J., Ebert D., Feuermann M., Gaudet P., Harris N. L., Hill D. P., Lee R., Mi H., Moxon S., Mungall C. J., Muruganugan A., Mushayahama T., Sternberg P. W., Thomas P. D., Van Auken K., Ramsey J., Siegele D. A., Chisholm R. L., Fey P., Aspromonte M. C., Nugnes M. V., Quaglia F., Tosatto S., Giglio M., Nadendla S., Antonazzo G., Attrill H., dos Santos G., Marygold S., Strelets V., Tabone C. J., Thurmond J., Zhou P., Ahmed S. H., Asanitthong P., Luna Buitrago D., Erdol M. N., Gage M. C., Ali Kadhum M., Li K. Y. C., Long M., Michalak A., Pesala A., Pritazahra A., Saverimuttu S. C. C., Su R., Thurlow K. E., Lovering R. C., Logie C., Oliferenko S., Blake J., Christie K., Corbani L., Dolan M. E., Drabkin H. J., Hill D. P., Ni L., Sitnikov D., Smith C., Cuzick A., Seager J., Cooper L., Elser J., Jaiswal P., Gupta P., Jaiswal P., Naithani S., Lera-Ramirez M., Rutherford K., Wood V., De Pons J. L., Dwinell M. R., Hayman G. T., Kaldunski M. L., Kwitek A. E., Laulederkind S. J. F., Tutaj M. A., Vedi M., Wang S.-J., D’Eustachio P., Aimo L., Axelsen K., Bridge A., Hyka-Nouspikel N., Morgat A., Aleksander S. A., Cherry J. M., Engel S. R., Karra K., Miyasato S. R., Nash R. S., Skrzypek M. S., Weng S., Wong E. D., Bakker E., Berardini T. Z., Reiser L., Auchincloss A., Axelsen K., Argoud-Puy G., Blatter M.-C., Boutet E., Breuza L., Bridge A., Casals-Casas C., Coudert E., Estreicher A., Livia Famiglietti M., Feuermann M., Gos A., Gruaz-Gumowski N., Hulo C., Hyka-Nouspikel N., Jungo F., Le Mercier P., Lieberherr D., Masson P., Morgat A., Pedruzzi I., Pourcel L., Poux S., Rivoire C., Sundaram S., Bateman A., Bowler-Barnett E., Bye-A-Jee H., Denny P., Ignatchenko A., Ishtiaq R., Lock A., Lussi Y., Magrane M., Martin M. J., Orchard S., Raposo P., Speretta E., Tyagi N., Warner K., Zaru R., Diehl A. D., Lee R., Chan J., Diamantakis S., Raciti D., Zarowiecki M., Fisher M., James-Zorn C., Ponferrada V., Zorn A., Ramachandran S., Ruzicka L., and Westerfield M. The Gene Ontology knowledgebase in 2023. Genetics, 224 (1), iyad031 (2023). doi: 10.1093/genetics/iyad031
  41. Barral A. and Zaret K. S. Pioneer factors: roles and their regulation in development. Trends Genet., 40 (2), 134–148 (2024). doi: 10.1016/j.tig.2023.10.007
  42. Jauch R., Ng C. K. L., Saikatendu K. S., Stevens R. C., and Kolatkar P. R. Crystal structure and DNA binding of the homeodomain of the stem cell transcription factor Nanog. J. Mol. Biol., 376 (3), 758–770 (2008). doi: 10.1016/j.jmb.2007.11.091
  43. Liu B. H., Jobichen C., Chia C. S. B., Chan T. H. M., Tang J. P., Chung T. X. Y., Li J., Poulsen A., Hung A. W., Koh-Stenta X., Tan Y. S., Verma C. S., Tan H. K., Wu C.-S., Li F., Hill J., Joy J., Yang H., Chai L., Sivaraman J., and Tenen D. G. Targeting cancer addiction for SALL4 by shifting its transcriptome with a pharmacologic peptide. Proc Natl. Acad. Scie. USA, 115 (30), E7119–E7128 (2018). doi: 10.1073/pnas.1801253115
  44. Megy S., Bertho G., Gharbi-Benarous J., Baleux F., Benarous R., and Girault J.-P. STD and TRNOESY NMR studies for the epitope mapping of the phosphorylation motif of the oncogenic protein beta-catenin recognized by a selective monoclonal antibody. FEBS Lett., 580 (22), 5411–5422 (2006). doi: 10.1016/j.febslet.2006.08.084
  45. Wang L., Nam Y., Lee A. K., Yu C., Roth K., Chen C., Ransey E. M., and Sliz P. LIN28 zinc knuckle domain is required and sufficient to induce let-7 oligouridylation. Cell Rep., 18 (11), 2664–2675 (2017). doi: 10.1016/j.celrep.2017.02.044
  46. Michael A. K., Grand R. S., Isbel L., Cavadini S., Kozicka Z., Kempf G., Bunker R. D., Schenk A. D., Graff-Meyer A., Pathare G. R., Weiss J., Matsumoto S., Burger L., Schübeler D., and Thomä N. H. Mechanisms of OCT4-SOX2 motif readout on nucleosomes. Science, 368 (6498), 1460–1465 (2020). doi: 10.1126/science.abb0074
  47. Burke D. F., Bryant P., Barrio-Hernandez I., Memon D., Pozzati G., Shenoy A., Zhu W., Dunham A. S., Albanese P., Keller A., Scheltema R. A., Bruce J. E., Leitner A., Kundrotas P., Beltrao P., and Elofsson A. Towards a structurally resolved human protein interaction network. Nature Struct. Mol. Biol., 30 (2), 216–225 (2023). doi: 10.1038/s41594-022-00910-8
  48. Takahashi K. and Yamanaka S. Induction of Pluripotent Stem Cells from Mouse Embryonic and Adult Fibroblast Cultures by Defined Factors. Cell, 126 (4), 663–676 (2006). doi: 10.1016/j.cell.2006.07.024
  49. Jauch R., Aksoy I., Hutchins A. P., Ng C. K. L., Tian X. F., Chen J., Palasingam P., Robson P., Stanton L. W., and Kolatkar P. R. Conversion of Sox17 into a Pluripotency Reprogramming Factor by Reengineering Its Association with Oct4 on DNA. Stem Cells, 29 (6), 940–951 (2011). doi: 10.1002/stem.639
  50. Sinha K. K., Bilokapic S., Du Y., Malik D., and Halic M. Histone modifications regulate pioneer transcription factor cooperativity. Nature, 619 (7969), 378–384 (2023). doi: 10.1038/s41586-023-06112-6
  51. Gao J., Aksoy B. A., Dogrusoz U., Dresdner G., Gross B., Sumer S. O., Sun Y., Jacobsen A., Sinha R., Larsson E., Cerami E., Sander C., and Schultz N. Integrative analysis of complex cancer genomics and clinical profiles using the cBioPortal. Sci. Signal., 6 (269), pl1 (2013). doi: 10.1126/scisignal.2004088
  52. Clark V. E., Erson-Omay E. Z., Serin A., Yin J., Cotney J., Özduman K., Avşar T., Li J., Murray P. B., Henegariu O., Yilmaz S., Günel J. M., Carrión-Grant G., Yılmaz B., Grady C., Tanrıkulu B., Bakırcıoğlu M., Kaymakçalan H., Caglayan A. O., Sencar L., Ceyhun E., Atik A. F., Bayri Y., Bai H., Kolb L. E., Hebert R. M., Omay S. B., Mishra-Gorur K., Choi M., Overton J. D., Holland E. C., Mane S., State M. W., Bilgüvar K., Baehring J. M., Gutin P. H., Piepmeier J. M., Vortmeyer A., Brennan C. W., Pamir M. N., Kılıç T., Lifton R. P., Noonan J. P., Yasuno K., and Günel M. Genomic analysis of non-NF2 meningiomas reveals mutations in TRAF7, KLF4, AKT1, and SMO. Science, 339 (6123), 1077–1080 (2013). doi: 10.1126/science.1233009
  53. Schuetz A., Nana D., Rose C., Zocher G., Milanovic M., Koenigsmann J., Blasig R., Heinemann U., and Carstanjen D. The structure of the Klf4 DNA-binding domain links to self-renewal and macrophage differentiation. Cell. Mol. Life Sci., 68 (18), 3121–3131 (2011). doi: 10.1007/s00018-010-0618-x
  54. He Z., He J., and Xie K. KLF4 transcription factor in tumorigenesis. Cell Death Discov., 9 (1), 1–13 (2023). doi: 10.1038/s41420-023-01416-y

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2025 Russian Academy of Sciences

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».