Вариабельность промоторно-операторной области гена hlyII Bacillus cereus определяет уровень его транскрипционной активности
- Авторы: Шадрин А.М.1, Шапырина Е.В.1, Нагель А.С.1, Сиунов А.В.1, Андреева-Ковалевская Ж.И.1, Салямов В.И.1, Солонин А.С.1
-
Учреждения:
- Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
- Выпуск: Том 61, № 6 (2025)
- Страницы: 99-104
- Раздел: КРАТКИЕ СООБЩЕНИЯ
- URL: https://journal-vniispk.ru/0016-6758/article/view/305970
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0016675825060098
- EDN: https://elibrary.ru/swbrjq
- ID: 305970
Цитировать
Аннотация
Промоторно-операторная область гена hlyII Bacillus cereus включает удлиненный операторный участок с зеркальной симметрией, узнаваемый основным специфическим транскрипционным регулятором HlyIIR. Кроме того, в районе оператора гена hlyII располагаются участки, узнаваемые глобальными транскрипционными регуляторами Fur, OhrR и ResD. Последний является транскрипционным регулятором редокс-чувствительной системы сигнальной трансдукции ResDE. Обнаружены штаммы Bacillus cereus sensu lato с нарушением в проксимальной части района, узнаваемого HlyIIR, и в участке, узнаваемом белком ResD. Продемонстрирована существенная роль этих районов для экспрессии гена hlyII. Выявлены природные штаммы Bacillus cereus с делеционными нарушениями в проксимальной части оператора гена hlyII, узнаваемого HlyIIR, со значительно сниженным уровнем экспрессии гена hlyII. Нарушения в районе оператора, узнаваемого HlyIIR, снижают экспрессию гена hlyII в несколько десятков раз. Наличие интактного участка узнавания для ResD снижает экспрессию этого гена в несколько раз. Результаты данного исследования позволяют определить роль структурной вариабельности промоторно-операторной области гена hlyII Bacillus cereus в его транскрипционной активности.
Ключевые слова
Об авторах
А. М. Шадрин
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
Е. В. Шапырина
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
А. С. Нагель
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
А. В. Сиунов
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
Ж. И. Андреева-Ковалевская
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
В. И. Салямов
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
А. С. Солонин
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Автор, ответственный за переписку.
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская обл., г. Пущино, 142290 Россия
Список литературы
- Bottone E.J. Bacillus cereus, a volatile human pathogen // Clin. Microbiol. Rev. 2010. V. 23. № 2. P. 382–398. https://doi.org/10.1128/CMR.00073-09
- Hall-Stoodley L., Stoodley P. Evolving concepts in biofilm infections // Cell Microbiol. 2009. V. 11. № 7. P. 1034–1043. https://doi.org/10.1111/j.1462-5822.2009.01323.x
- Hsueh Y.-H., Somers E.B., Lereclus D. et al. Biofilm formation by Bacillus cereus is influenced by PlcR, a pleiotropic regulator // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. № 7. P. 5089–5092. https://doi.org/10.1128/AEM.00573-06
- John S., Neary J., Lee C.H. Invasive Bacillus cereus infection in a renal transplant patient: A case report and review // Can. J. Infect. Dis. Med. Microbiol. 2012. V. 23. № 4. P. e109–110. https://doi.org/10.1155/2012/461020
- Ramarao N., Lereclus D. The InhA1 metalloprotease allows spores of the B. cereus group to escape macrophages // Cell Microbiol. 2005. V. 7. № 9. P. 1357–1364. https://doi.org/10.1111/j.1462-5822.2005.00562.x
- Baida G., Budarina Z.I., Kuzmin N.P. et al. Complete nucleotide sequence and molecular characterization of hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEMS Microbiol. Lett. 1999. V. 180. № 1. P. 7–14. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1999.tb08771.x
- Sineva E.V., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Shadrin A.M. et al. Expression of Bacillus cereus hemolysin II in Bacillus subtilis renders the bacteria pathogenic for the crustacean Daphnia magna // FEMS Microbiol. Lett. 2009. V. 299. № 1. P. 110–119. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2009.01742.x
- Kataev A.A., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Solonin A.S. et al. Bacillus cereus can attack the cell membranes of the alga Chara corallina by means of HlyII // Biochim. Biophys. Acta. 2012. V. 1818. № 5. P. 1235–1241. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2012.01.010
- Cadot C., Tran S.-L., Vignaud M.-L. et al. InhA1, NprA, and HlyII as candidates for markers to differentiate pathogenic from nonpathogenic Bacillus cereus strains // J. Clin. Microbiol. 2010. V. 48. № 4. P. 1358–1365. https://doi.org/10.1128/JCM.02123-09
- Rodikova E.A., Kovalevskiy O.V., Mayorov S.G. et al. Two HlyIIR dimers bind to a long perfect inverted repeat in the operator of the hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEBS Lett. 2007. V. 581. № 6. P. 1190–1196. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.02.035
- Budarina Z.I., Nikitin D.V., Zenkin N. et al. A new Bacillus cereus DNA-binding protein, HlyIIR, negatively regulates expression of B. cereus haemolysin II // Microbiology. (Reading). 2004. V. 150. № Pt 11. P. 3691–3701. https://doi.org/10.1099/mic.0.27142-0
- Kovalevskiy O.V., Lebedev A.A., Surin A.K. et al. Crystal structure of Bacillus cereus HlyIIR, a transcriptional regulator of the gene for pore-forming toxin hemolysin II // J. Mol. Biol. 2007. V. 365. № 3. P. 825–834. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.10.074
- Ramarao N., Sanchis V. The pore-forming haemolysins of bacillus cereus: A review // Toxins (Basel). 2013. V. 5. № 6. P. 1119–1139. https://doi.org/10.3390/toxins5061119
- Gupta L.K., Molla J., Prabhu A.A. Story of pore-forming proteins from deadly disease-causing agents to modern applications with evolutionary significance // Mol. Biotechnol. 2024. V. 66. № 6. P. 1327–1356. https://doi.org/10.1007/s12033-023-00776-1
- Lopez Chiloeches M., Bergonzini A., Frisan T. Bacterial toxins are a never-ending source of surprises: From natural born killers to negotiators // Toxins (Basel). 2021. V. 13. № 6. https://doi.org/10.3390/toxins13060426
- Helgason E., Caugant D.A., Olsen I. et al. Genetic structure of population of Bacillus cereus and B. thuringiensis isolates associated with periodontitis and other human infections // J. Clin. Microbiol. 2000. V. 38. № 4. P. 1615–1622. https://doi.org/10.1128/JCM.38.4.1615-1622.2000
- Baichoo N., Helmann J.D. Recognition of DNA by Fur: A reinterpretation of the Fur box consensus sequence // J. Bacteriol. 2002. V. 184. № 21. P. 5826–5832. https://doi.org/10.1128/JB.184.21.5826-5832.2002
- Sineva E., Shadrin A., Rodikova E.A. et al. Iron regulates expression of Bacillus cereus hemolysin II via global regulator Fur // J. Bacteriol. 2012. V. 194. № 13. P. 3327–3335. https://doi.org/10.1128/JB.00199-12
- Rosenfeld E., Duport C., Zigha A. et al. Characterization of aerobic and anaerobic vegetative growth of the food-borne pathogen Bacillus cereus F4430/73 strain // Can. J. Microbiol. 2005. V. 51. № 2. P. 149–158. https://doi.org/10.1139/w04-132
- Jacob H., Geng H., Shetty D. et al. Distinct interaction mechanism of RNA polymerase and ResD at proximal and distal subsites for transcription activation of nitrite reductase in Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 2022. V. 204. № 2. https://doi.org/10.1128/JB.00432-21
- Härtig E., Geng H., Hartmann A. et al. Bacillus subtilis ResD induces expression of the potential regulatory genes yclJK upon oxygen limitation // J. Bacteriol. 2004. V. 186. № 19. P. 6477–6484. https://doi.org/10.1128/JB.186.19.6477-6484.2004
- Esbelin J., Jouanneau Y., Duport C. Bacillus cereus Fnr binds a [4Fe-4S] cluster and forms a ternary complex with ResD and PlcR // BMC Microbiology. 2012. V. 12. № 1. https://doi.org/10.1186/1471-2180-12-125
- Sun G., Sharkova E., Chesnut R. et al. Regulators of aerobic and anaerobic respiration in Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 5. P. 1374–1385. https://doi.org/10.1128/jb.178.5.1374-1385.1996
- Nakano M.M., Zhu Y., Lacelle M. et al. Interaction of ResD with regulatory regions of anaerobically induced genes in Bacillus subtilis // Mol. Microbiol. 2000. V. 37. № 5. P. 1198–1207. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2000.02075.x
- Sievers F., Wilm A., Dineen D. et al. Fast, scalable generation of high-quality protein multiple sequence alignments using Clustal Omega // Mol. Syst. Biol. 2011. V. 7. P. 539. https://doi.org/10.1038/msb.2011.75
- Geng H., Zhu Y., Mullen K. et al. Characterization of ResDE-dependent fnr transcription in Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 2007. V. 189. № 5. P. 1745–1755. https://doi.org/10.1128/JB.01502-06
- Mishra A., Hughes A.C., Amon J.D. et al. SwrA extends DegU over an UP element to activate flagellar gene expression in Bacillus subtilis // bioRxiv. 2023. https://doi.org/10.1101/2023.08.04.552067
Дополнительные файлы
