STRUCTURAL BIOINFORMATICS STUDY OF THE STRUCTURAL BASIS OF SUBSTRATE SPECIFICITY OF PURINE NUCLEOSIDE PHOSPHORYLASE FROM THERMUS THERMOPHILUS

I. F. Garipov; Гарипов И. Ф.; V. I. Timofeev; Тимофеев В. И.; E. A. Zayats; Заяц Е. А.; Yu. A. Abramchikc; Абрамчик Ю. А.; M. A. Kostromina; Костромина М. А.; I. D. Konstantinova; Константинова И. Д.; R. S. Esipov; Есипов Р. С.

doi:10.31857/S0023476123010101

Исследование структурных основ субстратной специфичности пуриннуклеозидфосфорилазы из Thermus Thermophilus методами структурной биоинформатики

Авторы: Гарипов И.Ф.¹, Тимофеев В.И.¹^,2, Заяц Е.А.³, Абрамчик Ю.А.³, Костромина М.А.³, Константинова И.Д.³, Есипов Р.С.³
Учреждения:
1. Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
2. Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
3. Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
Выпуск: Том 68, № 2 (2023)
Страницы: 268-275
Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
URL: https://journal-vniispk.ru/0023-4761/article/view/137376
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123010101
EDN: https://elibrary.ru/GAXNVC
ID: 137376

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Проведено моделирование молекулярной динамики дикой формы белка пуриннуклеозидфосфорилазы с двумя субстратами – аденозином и гуанозином. Проведено аналогичное моделирование белка мутантной формы с теми же субстратами. Из полученных траекторий методом MM-GBSA оценено изменение свободной энергии при формировании полученных комплексов.

Ключевые слова

MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS, STRUCTURAL BIOINFORMATICS STUDY

Список литературы

Timofeev V.I., Fateev I.V., Kostromina M.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 40. P. 1. https://doi.org/10.1080/07391102.2020.1848628
Tomoike F., Kuramitsu S., Masui R. // Extremophiles. 2013. V. 17. P. 505. https://doi.org/10.1007/s00792-013-0535-7
Погосян Л.Г., Акопян Ж.И. // Биомедицинская химия. 2013. Т. 59. № 5. С. 483. https://doi.org/10.18097/pbmc20135905483
Salomon-Ferrer R., Case D.A., Walker R.C. // WIREs Comput. Mol. Sci. 2013. V. 3. P. 198. https://doi.org/10.1002/wcms.1121
Case D.A., Cheatham T.E., III, Darden T. et al. // J. Comput. Chem. 2005. V. 26. P. 1668. https://doi.org/10.1002/jcc.20290
Maier J.A., Martinez C., Kasavajhala K. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2015. V. 11. P. 3696. https://doi.org/10.1021/acs.jctc.5b00255
Salomon-Ferrer R., Goetz A.W., Poole D. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2013. V. 9. P. 3878. https://doi.org/10.1021/ct400314y
Jorgensen W. L., Chandrasekhar J., Madura J.D. et al. // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. P. 926. https://doi.org/10.1063/1.445869
Allen M.P., Tildesley D.J. Computer simulation of liquids. New York: Oxford university press, 1991. https://doi.org/10.2307/2938686
Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118
Darden T., York D., Pedersen L. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98. P. 10089. https://doi.org/10.1063/1.464397
Kollman P.A., Massova I., Reyes C. et al. // Acc. Chem. Res. 2000. V. 33. P. 889. https://doi.org/10.1021/ar000033j
Srinivasan J., Trevathan M.W., Beroza P. et al. // Theor. Chem. Acc. 1999. V. 101. P. 426. https://doi.org/10.1007/s002140050460
Miller B.R., McGee T.D., Swails J.M. et al. // J. Chemical Theory and Computation. 2012. V. 8. P. 3314. https://doi.org/10.1021/ct300418h
Onufriev A., Bashford D., Case D.A. // Proteins. 2004. V. 55. P. 383. https://doi.org/10.1002/prot.20033
Schrödinger L.L.C. The PyMOL Molecular Graphics System, Version 2.0
Mikhailopulo I.A., Miroshnikov A.I. // Acta Naturae. 2010. V. 2. P. 36. https://doi.org/10.32607/20758251-2017-9-2-47-58
Fateev I.V., Kostromina M.A., Abramchik Y.A. et al. // Biomolecules. 2021. V. 11. P. 586. https://doi.org/10.3390/biom11040586
Roy B., Depaix A., Périgaud C. et al. // Chem. Rev. 2016. V. 116. P. 7854. https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.6b00174
Almendros M., Berenguer J., Sinisterra J.V. // Appl. Environmental Microbiology. 2012. V. 78. P. 3128. https://doi.org/10.1128/AEM.07605-11
Fateev I.V., Kharitonova M.I., Antonov K.V. et al. // Chemistry. 2015. V. 21. P. 13401. https://doi.org/10.1002/chem.201501334