РАСЧЕТ СТАБИЛЬНОСТИ ВАКЦИН-КАНДИДАТОВ ДЛЯ ПРОФИЛАКТИКИ ЛИХОРАДКИ ДЕНГЕ И ИХ КОМПЛЕКСОВ С ТОЛЛ-ПОДОБНЫМИ РЕЦЕПТОРАМИ С ПОМОЩЬЮ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Рациональный дизайн вакцин требует не только предсказания иммуногенных эпитопов, но и тщательной оценки структурной стабильности кандидатов и их способности эффективно взаимодействовать с рецепторами врожденного иммунитета. С помощью моделирования молекулярной динамики с использованием программного пакета Gromacs-2023 проведена оценка стабильности четырех вакцин-кандидатов и их комплексов с толл-подобными рецепторами. Структуры комплексов рассматриваемых химерных белков-кандидатов для вакцины против вируса Денге с внеклеточными доменами (эктодоменами) толл-подобных рецепторов человека TLR4 и TLR8 получены в результате молекулярного докинга, осуществляемого сервером ZDOCK. Оценка аффинности комплексов проводилась с помощью сервера PRODIGY.

Об авторах

А. А Чернявский

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Email: cherniavskii.aa@phystech.edu
Москва, Россия

В. И Тимофеев

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Москва, Россия

А. А Тюленев

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Москва, Россия

А. С Ивановский

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Москва, Россия

Ю. В Кордонская

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Москва, Россия

М. А Марченкова

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"; Южный федеральный университет

Москва, Россия; Ростов-на-Дону, Россия

Ю. В Писаревский

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Москва, Россия

Ю. А Дьякова

Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт"

Москва, Россия

Список литературы

  1. Pourzangiabadi M., Najafi H., Fallah A. et al. // Infect. Genet. Evol. 2025. V. 127. P. 105710. https://doi.org/10.1016/j.meegid.2024.105710
  2. Parvizpour S., Pourseif M.M., Razmara J. et al. // Drug Discovery Today. 2020. V. 25. № 6. P. 1034. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2020.03.006
  3. Tulenev A.A., Timofeev V.I., Chernyavsky A.A. et al. // Crystallography Reports. 2025. V. 70. № 3. P. 470. https://doi.org/10.1134/S1063774524602600
  4. Rakitina T.V., Smirnova E.V., Podshivalov D.D. et al. // Crystals. 2023. V. 13. № 10. P. 1416. https://doi.org/10.3390/cryst13101416
  5. Kato K., Nakayoshi T., Fukuyoshi S. et al. // Molecules. 2017. V. 22. № 10. P. 1716. https://doi.org/10.3390/molecules22101716
  6. Abass O.A., Timofeev V.I., Sarkar B. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2021. V. 40. № 16. P. 7283. https://doi.org/10.1080/07391102.2021.1896387
  7. Moin A.T., Singh G., Ahmed N. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2022. V. 41. № 3. P. 833. https://doi.org/10.1080/07391102.2021.2014969
  8. El-Zayat S.R., Sibaii H., Mannaa F.A. // Bull. Natl. Res. Cent. 2019. V. 43. № 1. P. 187. https://doi.org/10.1186/s42269-019-0227-2
  9. Akira S., Takeda K., Kaisho T. // Nat. Immunol. 2001. V. 2. № 8. P. 675. https://doi.org/10.1038/90609
  10. Thada S., Horvath G.L., Müller M.M. et al. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 4. P. 1560. https://doi.org/10.3390/ijms22041560
  11. Agu P.C., Afiukwa C.A., Orji O.U. et al. // Sci. Rep. 2023. V. 13. № 1. P. 13398. https://doi.org/10.1038/s41598-023-40160-2
  12. Vakser I.A. // Biophys. J. 2014. V. 107. № 8. P. 1785. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2014.08.033
  13. Paggi J.M., Pandit A., Dror R.O. // Annu. Rev. Biochem. 2024. V. 93. № 1. P. 389. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-030222-120000
  14. Abramson J., Adler J., Dunger J. et al. // Nature. 2024. V. 630. P. 493. https://doi.org/10.1038/s41586-024-07487-w
  15. Choudhary P., Feng Z., Berrisford J. et al. // Database. 2024. V. 2024. P. baae041. https://doi.org/10.1093/database/baae041
  16. Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K. et al. // Proteins. 2010. V. 78. № 8. P. 1950. https://doi.org/10.1002/prot.22711
  17. Jorgensen W.L., Chandrasekhar J., Madura J.D. et al. // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. № 2. P. 926. https://doi.org/10.1063/1.445869
  18. Darden T., York D., Pedersen L. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98. № 12. P. 10089. https://doi.org/10.1063/1.464397
  19. Ke Q., Gong X., Liao S. et al. // J. Mol. Liq. 2022. V. 365. P. 120116. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2022.120116
  20. Bernetti M., Bussi G. // J. Chem. Phys. 2020. V. 153. № 11. P. 114107. https://doi.org/10.1063/5.0020514
  21. Bussi G., Donadio D., Parrinello M. // J. Chem Phys. 2007. V. 126. № 1. P. 014101. https://doi.org/10.1063/1.2408420
  22. Cuendet M.A., van Gunsteren W.F. // J. Chem. Phys. 2007. V. 127. № 18. P. 18410. https://doi.org/10.1063/1.2779878
  23. Pierce B.G., Wiehe K., Hwang H. et al. // Bioinformatics. 2014. V. 30. № 12. P. 1771. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btu097
  24. Xue L.C., Rodrigues J.P., Kastritis P.L. et al. // Bioinformatics. 2016. V. 32. № 23. P. 3676. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btw514

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).