Отправить статью по E-mail 
Пептидные паттерны MAMP бактериальных флагеллинов и их взаимодействия с растительными рецепторами: биоинформатический и коэволюционный аспекты
- Авторы: Щеголев С.Ю.1, Бурыгин Г.Л.1, Красова Ю.В.1, Матора Л.Ю.1
-
Учреждения:
- Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов, ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”
- Выпуск: Том 93, № 2 (2024)
- Страницы: 179-188
- Раздел: КРАТКИЕ СООБЩЕНИЯ
- URL: https://journal-vniispk.ru/0026-3656/article/view/262517
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0026365624020155
- ID: 262517
Цитировать
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Аннотация
В аминокислотных последовательностях флагеллинов представителей фитопатогенной ассоциативной и клубеньковой микрофлоры идентифицированы консервативные мотивы (пептидные паттерны), определяющие элиситорные свойства фитопатогеных бактерий. У PGPR выявлены аналоги одного (flg22) из двух (flg22 и flgII-28) специфических пептидов, характерных для патогенов. Вместо глицина G18, являющегося признаком элиситора, в аналогах flg22 у большинства PGPR идентифицирован тирозин Y18, что препятствует растению задействовать для PGPR механизм фитоиммунитета. Молекулярный докинг с применением программного комплекса AlphaFold продемонстрировал достоверность взаимодействий растительного рецептора FLS2 с каноническим пептидом flg22 и его аналогами из фитопатогена и азоспириллы. Однако в случае растительного рецептора FLS3 достоверными оказались только его взаимодействия с каноническим пептидом flgII-28 и его аналогом из фитопатогена.
Полный текст
Об авторах
С. Ю. Щеголев
Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов, ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”
Автор, ответственный за переписку.
Email: shegolev_s@ibppm.ru
Россия, Саратов, 410049
Г. Л. Бурыгин
Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов, ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”
Email: shegolev_s@ibppm.ru
Россия, Саратов, 410049
Ю. В. Красова
Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов, ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”
Email: shegolev_s@ibppm.ru
Россия, Саратов, 410049
Л. Ю. Матора
Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов, ФИЦ “Саратовский научный центр РАН”
Email: shegolev_s@ibppm.ru
Россия, Саратов, 410049
Список литературы
- Проворов Н.А., Тихонович И.А., Воробъев Н.И. Симбиоз и симбиогенез. СПб.: Информ-Навигатор, 2018. 464 с.
- Щеголев С.Ю., Тихонов К.С., Андрейченко Д.К. Об опыте инсталляции и использования программного комплекса AlphaFold2 и его оптимизированных версий для определения 3D-структур белков и белковых комплексов // Методы компьютерной диагностики в биологии и медицине — 2022: Сборник статей Всероссийской школы-семинара / Ред. Ан.В. Скрипаль. Саратов: Изд-во “Саратовский источник”, 2022. С. 100‒106.
- Bryant P., Pozzati G., Elofsson A. Improved prediction of protein-protein interactions using AlphaFold2 // Nat. Commun. 2022. V. 13. Art. 1265. P. 1‒11.
- Cai R., Lewis J., Yan S., Liu H., Clarke C.R., Campanile F., Almeida N.F., Studholme D.J., Lindeberg M., Schneider D., Zaccardelli M., Setubal J.C., Morales-Lizcano N.P., Bernal A., Coaker G., Baker C., Bender C.L., Leman S., Vinatzer B.A. The plant pathogen Pseudomonas syringae pv. tomato is genetically monomorphic and under strong selection to evade tomato immunity // PLoS Pathog. 2011. V. 7. Art. e1002130. P. 1‒15.
- Felix G., Duran J.D., Volko S., Boller T. Plants have a sensitive perception system for the most conserved domain of bacterial flagellin // Plant J. 1999. V. 18. P. 265‒276.
- Fliegmann J., Felix G. Immunity: flagellin seen from all sides // Nature Plants. 2016. V. 2. Art. 16136. P. 1‒2.
- Garcia A.V., Charriera A., Schikorab A., Bigearda J., Pateyronc S., de Tauzia-Moreaua M.-L., Evrarda A., Mithöferd A., Martin-Magniettea M. L., Virlogeux-Payantg I., Hirta H. Salmonella enterica flagellin is recognized via FLS2 and activates PAMP-triggered immunity in Arabidopsis thaliana // Mol. Plant. 2014. V. 7. P. 657‒674.
- Gómez-Gómez L., Boller T. FLS2: a LRR receptor-like kinase involved in recognition of the flagellin elicitor in Arabidopsis // Mol. Cell. 2000. V. 5. P. 1‒20.
- Hind S.R., Strickler S.R., Boyle P.C., Dunham D.M., Bao Z., O’Doherty I.M., Baccile J.A., Hoki J.S., Viox E.G., Clarke C.R., Vinatzer B.A., Schroeder F.C., Martin G.B. Tomato receptor FLAGELLIN-SENSING 3 binds flgII-28 and activates the plant immune system // Nature Plants. 2016. V. 2. Art. 16128. P. 1‒8.
- Hu D., Reevesa P.R. The remarkable dual-level diversity of prokaryotic flagellins // mSystems. 2020. V. 5. Art. e00705-19.
- Sun Y., Li L., Macho A.P., Han Z., Hu Z., Zipfel C., Zhou J.-M., Chai J. Structural basis for flg22-induced activation of the Arabidopsis FLS2-BAK1 immune complex // Science. 2013. V. 342. P. 624‒628.
- Thomson N.M., Rossmann F.M., Ferreira J.L., Matthews-Palmer T.R., Beeby M., Pallen M.J. Bacterial flagellins: does size matter? // Trends Microbiol. 2018. V. 26. P. 575‒581.
Дополнительные файлы
Доп. файлы
Действие
1.
JATS XML
2.
Рис. 1. Фрагменты МВП с пептидами flg22 (A, C), flgII-28 (B) и последовательностями FliC274 из представителей Azospirillaceae (A, B); фрагмент МВП с пептидом flg22 и последовательностями FliC из представителей PGPR (C). A. — Azospirillum, B. — Brucella, S. — Sinorhizobium.
Скачать (591KB)
3.
Рис. 2. Молекулярный докинг растительных рецепторов FLS2 (Ar. thaliana) (A‒D), FLS3 (S. lycopersicum) (E‒G) с бактериальными пептидами flg22 (A‒D), flgII-28 (E‒G) и их аналогами из фитопатогена и PGPR: P. aeruginosa ATCC700888 (A); Pc. atrosepticum SCRI1043 (B, F); A. baldaniorum Sp245, “длинный” флагеллин (C); A. baldaniorum Sp245, “короткий” флагеллин (D, G); P. syringae pv. tomato T1 (E). Овалом на рис. 2; G, выделены значения параметров, свидетельствующие о неэффективности взаимодействия для данной пары — рецептор + пептид.
Скачать (575KB)
4.
Рис. S1. Фрагменты логотипа профиля последовательности FliC из P. aeruginosa ATCC 700888 с 500 гомологичными последовательностями демонстрируют весьма существенное отличие уровня консервативности N- и C-концевых участков белков от их высоковариабельной промежуточной части, отмеченной стрелками, в которой сигнал логотипа исчезающе мал по сравнению с остальными частями логотипа.
Скачать (392KB)
5.
Рис. S2. Фрагмент множественного выравнивания последовательностей (МВП) с flg22 для FliC бактерий — патогенных (А) и PGPR семейства Azospirillaceae (B) — демонстрирует присутствие у патогенов остатка G18 — ключевого для наличия у них элиситорных свойств — но замену его иными остатками у Azospirillaceae.
Скачать (594KB)
6.
Рис. S3. 3D-модели AlphaFold-Multimer димерных комплексов FliC621(А, C)+FliC274 (B, D) для A. brasilense Sp7 (А, B) и A. baldaniorum Sp245 (C, D). Значения pDpckQ ≥ 0.23 свидетельствуют о достаточно высоком качестве моделирования и о принципиальной принадлежности димера FliC621+FliC274 к категории истинно взаимодействующих белков (Bryant et al., 2022).
Скачать (137KB)
7.
Рис. S4. Фрагмент МВП с flg22 для флагеллина FliC414=Laf1 латерального жгутика представителей рода Azospirillum демонстрирует замену глицина G18 на тирозин Y18, что исключает наличие у Laf1 элиситорных свойств. Показанные строки отражают видовое разнообразие использованных объектов. МВП с тем же набором последовательностей Laf1 показало отсутствие в них аналогов flgII-28.
Скачать (364KB)
8.
Рис. S5. Фрагмент МВП с flg22 для FliC300 представителей семейства Brucellaceae демонстрирует замену глицина G18 на тирозин Y18, что исключает наличие у FliC300 элиситорных свойств. Показанные строки отражают видовое разнообразие использованных объектов. МВП с тем же набором последовательностей FliC300 показало отсутствие в них аналогов flgII-28.
Скачать (449KB)
9.
Рис. S6. Фрагмент МВП с flg22 для FliC320 представителей семейства Rhizobiaceae демонстрирует замену глицина G18 на тирозин Y18, что исключает наличие у FliC320 элиситорных свойств. Аналогичный результат был получен с более многочисленными наборами гомологичных флагеллинов ризобий FliC320 и FliC395 количеством по несколько десятков. МВП с тем же набором последовательностей FliC320 показало отсутствие в них аналогов flgII-28.
Скачать (351KB)
10.
Рис. S7. Фрагменты МВП с flg22 для FlgL представителей рода Azospirillum демонстрируют отсутствие в данных белках структур, гомологичных пептиду flg22, поскольку выровненными являются лишь отдельные, разделенные брешами части flg 2 2 в областях МВП за пределами высококонсервативного участка, соответствующего flg22 во флагеллине FliC бактерий (см. рис. S1), весьма сходного в ٣D-структуре с FlgL (Hu, Reevesa, 2020).
Скачать (662KB)
11.
Рис. S8. Фрагменты МВП с flgII-28 для FlgL представителей рода Azospirillum демонстрируют отсутствие в данных белках структур, гомологичных пептиду flgII-28, поскольку выровненными являются лишь отдельные, разделенные брешами части flgII-28 в областях МВП за пределами высококонсервативного участка, соответствующего flgII-28 во флагеллине FliC бактерий (см. рис. S1), весьма сходного в 3D-структуре с FlgL (Hu, Reevesa, 2020).
Скачать (681KB)
