Evolution of Peptide Biopharmaceuticals

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

Peptides are small molecule substances involved in numerous essential physiological functions such as human growth and development, stress, regulation of the emotional state, sexual behavior, and immune responses. Their mechanisms of action are based on receptor-ligand interaction, which leads to highly selective effects. These properties and low toxicity allow them to be considered potent drugs. The production of peptide preparations became possible at the beginning of the 20th century after a method for the selective synthesis of peptides was developed. However, after the successful synthesis of the first peptide drugs, many issues related to increasing stability, bioavailability, half-life, and the ability to move through cell membranes remained unresolved. The review considers the historical path of development of the synthesis and production of peptides, as well as modern approaches to the creation of peptide drugs and their use in biopharmaceutics, including the development of original peptide drugs in Russia.

About the authors

V. T. Ivanov

Shemyakin–Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences

Email: vdeigin8@gmail.com
Russia, 117997, Moscow, ul. Miklukho-Maklaya 16/10

V. I. Deigin

Shemyakin–Ovchinnikov Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences

Author for correspondence.
Email: vdeigin8@gmail.com
Russia, 117997, Moscow, ul. Miklukho-Maklaya 16/10

References

  1. Fischer E. // Untersuchungen über Aminosäuren / Polypeptide und Proteïne (1899–1906). Springer, Berlin, 1906.
  2. Bliss M. // Discovery of Insulin. University of Chicago Press: Chicago, IL, 1982. P. 28–37.
  3. Padhi A., Sengupta M., Sengupta S., Roehm K.H., Sonawane A. // Tuberculosis (Edinb). 2014. V. 94. P. 363–373. https://doi.org/10.1016/j.tube.2014.03.011
  4. Kaspar A.A., Reichert J.M. // Drug Discov. Today. 2013. V. 18. P. 807–817. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2013.05.011
  5. Schulte I., Tammen H., Selle H., Schulz-Knappe P. // Expert Rev. Mol. Diagn. 2005. V. 5. P. 145–157. https://doi.org/10.1586/14737159.5.2.145
  6. Deigin V.I., Semenets T.N., Zamulaeva I.A., Maliutina Ya.V., Selivanova E.I., Saenko A.S., Semina O.V. // Int. Immunopharmacol. 2007. V. 7. P. 375–382. https://doi.org/10.1016/j.intimp.2006.11.010
  7. Thundimadathil J. // J. Amino Acids. 2012. V. 2012. P. 967347. https://doi.org/10.1155/2012/967347
  8. Puente X.S., Gutierrez-Fernandez A., Ordonez G.R., Hillier LaD.W., Lopez-Otin C. // Genomics. 2005. V. 86. P. 638–647. https://doi.org/10.1016/j.ygeno.2005.07.009
  9. Gongora-Benitez M., Tulla-Puche J., Albericio F. // Chem. Rev. 2014. V. 114. P. 901–926. https://doi.org/10.1021/cr400031z
  10. Sun L. // Mod. Chem. Appl. 2013. V. 1. P. e103. https://doi.org/10.4172/mca.1000e103
  11. Goodwin D., Simerska P., Toth I. // Curr. Med. Chem. 2012. V. 19. P. 4451–4461. https://doi.org/10.2174/092986712803251548
  12. Craik D.J., Fairlie D.P., Liras S., Price D. // Chem. Biol. Drug Des. 2013. V. 81. P. 136–147. https://doi.org/10.1111/cbdd.12055
  13. Moore A. // EMBO Rep. 2003. V. 4. P. 114–117. https://doi.org/10.1038/sj.embor.embor748
  14. Mains R.E., Eipper B.A. // The Neuropeptides. 6th edition. Philadelphia: Lippincott-Raven, 1999. P. 79–92.
  15. Harris R.M., Dijkstra P.D., Hofmann H.A. // Gen. Com. Endocrinol. 2014. V. 195. P. 107–1015. https://doi.org/10.1016/j.ygcen.2013.10.007
  16. Cati K.J., Dufau M.I. // Biol. Reprod. 1976. V. 14. P. 1–15. https://doi.org/10.1095/biolreprod14.1.1
  17. Schulz-Knappe P., Schrader M., Zucht H.-D. // Comb. Chem. High Throughput Screen. 2005. V. 8. P. 697–704. https://doi.org/10.2174/138620705774962418
  18. Lau J.L., Dunn M.K. // Bioorg. Med. Chem. 2017. V. 25. P. 2700–2707. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2017.06.052
  19. Rodland K.D. // Clin. Biochem. 2004. V. 37. P. 579–583. https://doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2004.05.011
  20. Veenstra T.D., Prieto D.A., Conrads T.P. // Drug Discov. Today. 2004. V. 9. P. 889–897. https://doi.org/10.1016/s1359-6446(04)03246-5
  21. Levy O.E., Jodka C.M., Ren S.S., Mamedova L., Sharma A., Samant M., D’Souza L.J., Soares C.J., Yuskin D.R., Jin L.J., Parkes D.G., Tatarkiewicz K., Ghosh S.S. // PLoS One. 2014. V. 9. P. e87704. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0087704
  22. Vlieghe P., Lisowski V., Martinez J., Khrestchatisky M. // Drug Discov. Today. 2010. V. 15. P. 40–56. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2009.10.009
  23. Henninot A., Collins J.C., Nuss J.M. // J. Med. Chem. 2018. V. 61. P. 1382–1414. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.7b00318
  24. Smith A.J. // J. Biomol. Screen. 2015. V. 20. P. 437–453. https://doi.org/10.1177/1087057114562544
  25. Li D. // AAPS J. 2015. V. 17. P. 134–143. https://doi.org/10.1208/s12248-014-9687-3
  26. Ahmed H.B., Teruna J.S. // Clin. Immunol. 2012. V. 144. P. 127–138. https://doi.org/10.1016/j.clim.2012.05.010
  27. Agyei D., Ahmed I., Akram Z., Iqbal H.M.N., Danquah M.K. // Protein Pept. Lett. 2017. V. 24. P. 94–101. https://doi.org/10.2174/0929866523666161222150444
  28. Agyei D., Danquah M.K. // Biotechnol. Adv. 2011. V. 29. P. 272–277. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2011.01.001
  29. Romani L., Moretti S., Fallarino F., Bozza S., Ruggeri L., Casagrande A., Aversa F., Bistoni F., Velardi A., Garaci E. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2012. V. 1269. P. 1–6. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2012.06716.x
  30. Craik D.J., Fairlie D.P., Liras S., Price D. // Chem. Biol. Drug Des. 2013. V. 81. P. 136–147. https://doi.org/10.1111/cbdd.12055
  31. Fosgerau K., Hoffmann T. // Drug Discov. Today 2015. V. 20. P. 122–128. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2014.10.003
  32. du Vigneaud V., Ressler C., Swan J.M., Roberts C.W., Katsoyannis P.G. // J. Am. Chem. Soc. 1954. V. 76. P. 3115–3121. https://doi.org/10.1021/ja01641a004
  33. The Nobel Prize in Chemistry 1955. NobelPrize.org. Nobel Media AB 2018. https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1955/ summary
  34. Belgi A., Hossain M., Tregear G.W., Wade J.D. // Immun. Endoc. Metab. Agents Med. Chem. 2011. V. 11. P. 40–47. https://doi.org/10.2174/187152211794519412
  35. Vargesson N. // Birth Defect. Res. C Embryo Today. 2015. V. 105 P. 140–156. https://doi.org/10.1002/bdrc.21096
  36. Zompra A.A., Galanis A.S., Werbitzky O., Albericio F. // Future Med. Chem. V. 1. P. 361–372. https://doi.org/10.4155/fmc.09.23
  37. Bray B.L. // Nat. Rev. Drug Discov. 2003. V. 2. P. 587–593. https://doi.org/10.1038/nrd1133
  38. Lax R. // Int. Pept. Rev. 2010. V. 2. P. 10–15. https://doi.org/10.3390/md15040124
  39. Di L. // AAPS J. 2015. V. 17. P. 134–143. https://doi.org/10.1208/s12248-014-9687-3
  40. Zhou X.H., Li W., Po A. // Int. J. Pharm. 1991. V. 75. P. 117–130.
  41. Maher S., Brayden D.J. // Drug Discov. Today Technol. 2012. V. 9. P. e113–e119. https://doi.org/10.1016/j.ddtec.2011.11.006
  42. Diao L., Meibohm B. // Clin. Pharmacokinet. 2013. V. 52. P. 855–868. https://doi.org/10.1007/s40262-013-0079-0
  43. Chin J., Foyez Mahmud K.A., Kim S.E., Park K., Byun Y. // Drug Dis. Today Technol. 2012. V. 9. P. e105–e112. https://doi.org/10.1007/s40199-019-00316-w
  44. Rader A.F.B., Reichart F., Weinmüller M., Kessler H. // Bioorg. Med. Chem. 2018. V. 26. P. 2766–2773. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2017.08.031
  45. Ratnaparkhi M.P., Chaudhari S.P., Pandya V.A. // Int. J. Curr. Pharmaceut. Res. 2011. V. 3. P. 1–9.
  46. Wohr T., Wahl F., Nefzi A., Rohwedder B., Sato T., Sun X., Mutter M. // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. P. 9218–9227. https://doi.org/10.1021/ja961509q
  47. Harris P.W.R., Kowalczyk R., Hay D.L., Brimble M.A. // Int. J. Pept. Res. Ther. 2013. V. 19. P. 147–155. https://doi.org/10.1007/s10989-012-9325-9
  48. Munegumi T. // Chem. Biodivers. 2010. V. 7. P. 1670–1679. https://doi.org/10.1002/cbdv.200900370
  49. Ano R., Kimura Y., Shima M., Matsuno R. // Bioorg. Med. Chem. 2004. V. 12. P. 257–264. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2003.10.002
  50. Sato A.K., Viswanathan M., Kent R.B., Wood C.R. // Curr. Opin. Biotechnol. 2006. V. 17. P. 638–642. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2006.10.002
  51. Rand A.C., Leung S.S.F., Eng H., Rotter C.J., Sharma R., Kalgutkar A.S., Zhang Y., Varma M.V., Farley K.A., Khunte B., Limberakis C., Price D.A., Liras S., Mathiowetz A.M., Jacobson M.P., Lokey R.S. // MedChemComm. 2012. V. 3. P. 1282–1289. https://doi.org/10.1039/c2md20203d
  52. Jevsevar S., Kunstelj M., Porekar V.G. // Biotechnol. J. 2010. V. 5. P. 113–128. https://doi.org/10.1002/biot.200900218
  53. Ward B.P., Ottaway N.L., Perez-Tilve D., Ma D., Gelfanov V.M., Tschop M.H., DiMarchi R.D. // Mol. Metab. 2013. V. 2. P. 468–479. https://doi.org/10.1016/j.molmet.2013.08.008
  54. Verdine G.L., Hilinski G.J. // Method. Enzymol. V. 503. P. 3–34. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-396962-0.00001-x
  55. Rink R., Arkema-Meter A., Baudoin I., Post E., Kuipers A., Nelemans S.A., Akanbi M.H.J., Moll G.N. // J. Pharmacol. Toxicol. Methods. 2010. V. 61. P. 210–218. https://doi.org/10.1016/j.vascn.2010.02.010
  56. Tugyi R., Uray K., Ivan D., Fellinger E., Perkins A., Hudecz F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. V. 102. P. 413–418. https://doi.org/10.1073/pnas.0407677102
  57. Sharman A., Low J. // Pain. 2008. V. 8. P. 134–137.
  58. Agerso H., Larsen L.S., Riis A., Lovgren U., Karlsson M.O., Senderovitz T. // Br. J. Clin. Pharmacol. 2004. V. 58. P. 352–358. https://doi.org/10.1111/j.1365-2125.2004.02175.x
  59. Harris A.G. // Gut. 1994. V. 35 (Suppl. 3). P. S1–S4. https://doi.org/10.1136/gut.35.3_suppl.s1
  60. Anthony L., Freda P.U. // Curr. Med. Res. Opin. 2009. V. 25. P. 2989–2999. https://doi.org/10.1185/03007990903328959
  61. Milne P.J., Kilian G. // Diketopiperazines. Compr. Nat. Prod. II. Elsevier: Amsterdam, 2010. V. 5. P. 657–698. https://doi.org/10.3390/biom11101515
  62. Dictionary of Antibiotics and Related Substances / Ed. Bycroft B.W. Chapman Hall: London, 1988. P. 906.
  63. Borthwick A.D. // Chem. Rev. 2012. V. 112. P. 3641–3716. https://doi.org/10.1021/cr200398y
  64. Deigin V., Ksenofontova O., Khrushev A., Yatskin O., Goryacheva A., Ivanov V. // ChemMedChem. 2016. V. 11. P. 1974–1977. https://doi.org/10.1002/cmdc.201600157
  65. Zhao S., Smith K.S., Deveau A.M. // J. Med. Chem. 2002. V. 45. P. 1559. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2008.02.050
  66. Prasad C. // Peptides. 1995. V. 16. P. 1151.
  67. Shiosaki K., Craig R., Lin C. // Peptides / Ed. Marshall G.R. ESCOM: Leiden, Holland, 1990. P. 978.
  68. Pierschbacher M.D., Ruoslahti E. // Nature. 1984. V. 309. P. 30–33. 10.1038/309030a0' target='_blank'>https://doi.org/doi: 10.1038/309030a0
  69. Deigin V., Ksenofontova O., Yatskin O., Goryacheva A., Ignatova A., Feofanov A., Ivanov V. // Int. Immunopharmacol. 2020. V. 81. P. 106185. https://doi.org/10.1016/j.intimp.2020.106185
  70. Шубина Т.А., Мясоедов Н.Ф., Андреева Л.А., Ляпина Л.А., Ульянов А.М., Оберган Т.Ю., Пасторова В.Е. // Бюлл. эксперим. биол. мед. 2012. Т. 153. С. 304–307.
  71. Tsai S.J. // // Med. Hypotheses. 2007. V. 68. P. 1144–1146. https://doi.org/10.1016/j.mehy.2006.07.017
  72. Lasukova T.V., Maslov L.N., Podoksenov Y.K., Podoksenov A.Y., Platonov A.A., Ovchinnikov M.V., Bespalova Zh.D. // Bull. Exp. Biol. Med. 2004. V. 137. P. 27–30. https://doi.org/10.1023/b:bebm.0000024378.48252.fb
  73. Клиническая фармакология Тимогена / Под ред. Смирнова В.С. СПб.: ФАРМин-декс, 2004. 172 с.
  74. Tukhovskaya E.A. Shaykhutdinova E.R., Ismailova A.M., Slashcheva G.A., Prudchenko I.A., Mikhaleva I.I., Khokhlova O.N., Murashev A.N., Ivanov V.T. // Biomedicines. 2021. V. 9. P. 407–422. https://doi.org/10.3390/biomedicines9040407
  75. Meshcheryakova E., Guryanova S., Makarov E., Alekseeva L., Andronova T., Ivanov V. // Int. Immunopharmacol. 2001. V. 1. P. 1857–1865. https://doi.org/10.1016/s1567-5769(01)00111-4
  76. Lebedev V.V., Danilina A.V., Sgibova I.V. // Int. J. Immunorehabilitat. 2000. V. 2. P. 146–151.
  77. Виноградова Ю.Е., Замулаева И.А., Павлов В.В., Селиванова Е.И., Дейгин В.И., Смирнова С.Г., Орлова Н.В., Саенко А.С. // Терапевтический архив. 2002. № 8. С. 64–67.
  78. Телешова Е.С., Бочкарев В.К., Сюняков Т.С., Бугаева Т.П., Незнамов Г.Г. // Психиатрия. 2010. № 4. С. 26–35.
  79. Амелин А.В., Илюхина А.Ю., Шмонин А.А. // Журн. невролог. психиатр. им. С.С. Корсакова. 2011. Т. 111. С. 44–46.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download
2.

Download (197KB)
Indexing metadata
3.

Download (235KB)
Indexing metadata
4.

Download (127KB)
Indexing metadata
5.

Download (6KB)
Indexing metadata
6.

Download (40KB)
Indexing metadata
7.

Download (11KB)
Indexing metadata
8.

Download (13KB)
Indexing metadata
9.

Download (21KB)
Indexing metadata
10.

Download (11KB)
Indexing metadata

Copyright (c) 2023 В.Т. Иванов, В.И. Дейгин

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».