Астаксантин предотвращает снижение жизнеспособности кардиомиоцитов АС16, вызванное пероксидом водорода
- Авторы: Ломовский А.И.1, Бабурина Ю.Л.1, Ломовская Я.В.1, Крестинин Р.Р.1, Сотникова Л.Д.1, Крестинина О.В.1
-
Учреждения:
- Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
- Выпуск: Том 42, № 5 (2025)
- Страницы: 406-413
- Раздел: ***
- URL: https://journal-vniispk.ru/0233-4755/article/view/353193
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0233475525050056
- ID: 353193
Цитировать
Аннотация
Изучено влияние астаксантина (5 и 10 мкМ), каротиноида ксантофилла, на жизнеспособность кардиомиоцитов человека линии АС16 при цитотоксическом действии 100 мкМ пероксида водорода. Показано, что совместное действие этих веществ приводит к повышению жизнеспособности клеток и индекса митотической активности. Установлено, что действие астаксантина на фоне цитотоксичности, вызванной пероксидом водорода, способствует снижению содержания протеинкиназа R-подобной киназы эндоплазматического ретикулума (PERK) и стимулятора стресса эндоплазматического ретикулума и гомологичного белка проапоптотического транскрипционного фактора C/BEP (CHOP). Показано, что астаксантин при пероксид водорода-индуцированной цитотоксичности восстанавливает экспрессию анти- и проапоптотических белков семейства Bcl-2. Выявлен защитный эффект астаксантина несмотря на токсичное действие пероксида водорода.
Об авторах
А. И. Ломовский
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: ovkres@mail.com
Пущино, 142290 Россия
Ю. Л. Бабурина
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: ovkres@mail.com
Пущино, 142290 Россия
Я. В. Ломовская
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: ovkres@mail.com
Пущино, 142290 Россия
Р. Р. Крестинин
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: ovkres@mail.com
Пущино, 142290 Россия
Л. Д. Сотникова
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Автор, ответственный за переписку.
Email: ovkres@mail.com
Пущино, 142290 Россия
О. В. Крестинина
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: ovkres@mail.com
Пущино, 142290 Россия
Список литературы
- Di Cesare M., Perel P., Taylor S., Kabudula C., Bixby H., Gaziano T.A., McGhie D.V., Mwangi J., Pervan B., Narula J., Pineiro D., Pinto F.J. 2024. The heart of the world. Glob Heart. 19, 11. https://doi.org/10.5334/gh.1288
- Fassett R.G., Coombes J.S. 2012. Astaxanthin in cardiovascular health and disease. Molecules. 17, 2030–2048. https://doi.org/10.3390/molecules17022030
- Villaro S., Ciardi M., Morillas-Espana A., Sanchez-Zurano A., Acien-Fernandez G., Lafarga T. 2021. Microalgae derived astaxanthin: Research and consumer trends and industrial use as food. Foods. 10, 2303. https://doi.org/10.3390/foods10102303
- Jackson H., Braun C.L., Ernst H. 2008. The chemistry of novel xanthophyll carotenoids. Am. J. Cardiol. 101, 50D–57D. https://doi.org/10.1016/j.amjcard.2008.02.008
- Beutner S., Bloedorn B., Frixel S., Hernández Blanco I., Hoffmann T., Martin H.-D., Mayer B., Noack P., Ruck C., Schmidt M., Schülke I., Sell S., Ernst H., Haremza S., Seybold G., Sies H., Stahl W., Walsh R. 2001. Quantitative assessment of antioxidant properties of natural colorants and phytochemicals: carotenoids, flavonoids, phenols and indigoids. The role of β-carotene in antioxidant functions. J. Sci. Food Agric. 81, 559–568. https://doi.org/10.1002/jsfa.849
- Pashkow F.J., Watumull D.G., Campbell C.L. 2008. Astaxanthin: A novel potential treatment for oxidative stress and inflammation in cardiovascular disease. Am. J. Cardiol. 101, 58D–68D. https://doi.org/10.1016/j.amjcard.2008.02.010
- Baburina Y., Krestinin R., Odinokova I., Sotnikova L., Kruglov A., Krestinina O. 2019. Astaxanthin inhibits mitochondrial permeability transition pore opening in rat heart mitochondria. Antioxidants (Basel). 8, 576. https://doi.org/10.3390/antiox8120576
- Krestinin R., Baburina Y., Odinokova I., Kruglov A., Fadeeva I., Zvyagina A., Sotnikova L., Krestinina O. 2020. Isoproterenol-induced permeability transition pore-related dysfunction of heart mitochondria is attenuated by astaxanthin. Biomedicines. 8, 437. https://doi.org/10.3390/biomedicines8100437
- Krestinina O., Baburina Y., Krestinin R., Odinokova I., Fadeeva I., Sotnikova L. 2020. Astaxanthin prevents mitochondrial impairment induced by isoproterenol in isolated rat heart mitochondria. Antioxidants (Basel). 9, 262. https://doi.org/10.3390/antiox9030262
- Krestinin R., Kobyakova M., Baburina Y., Sotnikova L., Krestinina O. 2024. Astaxanthin protects against H2O2- and Doxorubicin-induced cardiotoxicity in H9c2 rat myocardial cells. Life (Basel). 14, 1409. https://doi.org/10.3390/life14111409
- Krestinin R., Kobyakova M., Y., B., Sotnikova L., Krestinina O. 2024. Astaxanthin reduces H2O2- and Doxorubicin-induced cardiotoxocity in H9c2 cardiomyocite cells. Biochemistry Moscow. 89, 1823–1833. https://doi.org/10.1134/S0006297924100122
- Liu Z., Lv Y., Zhao N., Guan G., Wang J. 2015. Protein kinase R-like ER kinase and its role in endoplasmic reticulum stress-decided cell fate. Cell Death Dis. 6, e1822. https://doi.org/10.1038/cddis.2015.183
- Nishitoh H. 2012. CHOP is a multifunctional transcription factor in the ER stress response. J. Biochem. 151, 217–219. https://doi.org/10.1093/jb/mvr143
- Liu L., Tang L., Luo J. M., Chen S.Y., Yi C.Y., Liu X.M., Hu C.H. 2024. Activation of the PERK-CHOP signaling pathway during endoplasmic reticulum stress contributes to olanzapine-induced dyslipidemia. Acta Pharmacol. Sin. 45, 502–516. https://doi.org/10.1038/s41401-023-01180-w
- Hirsch I., Weiwad M., Prell E., Ferrari D.M. 2014. ERp29 deficiency affects sensitivity to apoptosis via impairment of the ATF6-CHOP pathway of stress response. Apoptosis. 19, 801–815. https://doi.org/10.1007/s10495-013-0961-0
- Roufayel R. 2016. Regulation of stressed-induced cell death by the Bcl-2 family of apoptotic proteins. Mol. Membr. Biol. 33, 89–99. https://doi.org/10.1080/09687688.2017.1400600
- Chipuk J.E., Moldoveanu T., Llambi F., Parsons M.J., Green D.R. 2010. The BCL-2 family reunion. Mol. Cell. 37, 299–310. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2010.01.025
- Litzkas P., Jha K.K., Ozer H.L. 1984. Efficient transfer of cloned DNA into human diploid cells: protoplast fusion in suspension. Mol. Cell. Biol. 4, 2549–2552. https://doi.org/10.1128/mcb.4.11.2549-2552.1984
- Davidson M.M., Nesti C., Palenzuela L., Walker W.F., Hernandez E., Protas L., Hirano M., Isaac N.D. 2005. Novel cell lines derived from adult human ventricular cardiomyocytes. J. Mol. Cell Cardiol. 39, 133–147. https://doi.org/10.1016/j.yjmcc.2005.03.003
- Kruger N.J. 1994. The Bradford method for protein quantitation. Methods Mol. Biol. 32, 9–15. https://doi.org/10.1385/0-89603-268-X:9
- Lavogina D., Lust H., Tahk M.J., Laasfeld T., Vellama H., Nasirova N., Vardja M., Eskla K.L., Salumets A., Rinken A., Jaal J. 2022. Revisiting the Resazurin-based sensing of cellular viability: Widening the application horizon. Biosensors (Basel). 12, 196. https://doi.org/10.3390/bios12040196
- Means R.E., Katz S.G. 2022. Balancing life and death: BCL-2 family members at diverse ER-mitochondrial contact sites. FEBS J. 289, 7075–7112. https://doi.org/10.1111/febs.16241
Дополнительные файлы


