Роль внеклеточного пула рецепторов в регуляции иммунного гомеостаза

Обложка
  • Авторы: Самодова А.В.1
  • Учреждения:
    1. Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр комплексного изучения Арктики имени академика Н.П. Лаверова Уральского отделения Российской академии наук
  • Выпуск: Том 56, № 4 (2025)
  • Страницы: 79-104
  • Раздел: Статьи
  • URL: https://journal-vniispk.ru/0301-1798/article/view/368085
  • DOI: https://doi.org/10.7868/S3034611825040055
  • ID: 368085

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Образование внеклеточных (свободных, сывороточных, растворимых, циркулирующих) форм рецепторов может происходить посредством механизмов протеолитического шеддинга, альтернативного сплайсинга мРНК, кэппинга с последующим эндоцитозом, агрегации гетеродимеров, а также высвобождения рецепторов из внеклеточных везикул (микровезикул, экзосом). Свободные формы рецепторов, помимо крови, идентифицированы в цереброспинальной, синовиальной, слезной жидкостях, назальном секрете, моче, культурах клеток invitro. Физиологическая роль свободных рецепторов заключается в обеспечении адекватного иммунного ответа иммунокомпетентных клеток в окружающей среде паракринного пространства, функциональной активности клетки (активизация, пролиферация, апоптоз, секреция, синтез цитокинов), регуляции активности транспортных белков крови, контактного взаимодействия клеток. Выявлено увеличение концентрации внеклеточных рецепторных молекул у жителей Арктики в период полярной ночи, при кратковременном общем охлаждении, при различных патологических процессах. Установлено прогностическое и диагностическое значение свободных рецепторов иммунокомпетентных клеток, показана динамика их содержания в зависимости от локализации и стадии заболевания. Чрезмерное повышение содержания циркулирующих рецепторов ассоциировано с подавлением иммунной реакции, дефицитом фагоцитарной защиты, снижением клиренса циркулирующих иммунных комплексов, активизацией синтеза IgE, IL-10, антител с повышением активности реакций агрегации клеток крови. Представлены современные данные о функциональной роли свободных рецепторных молекул, циркулирующих комплексов во внеклеточном пространстве, соотношении свободных и мембранных рецепторов, взаимосвязи растворимых рецепторов с субстратом, концентраций цитокинов и свободных цитокиновых рецепторов в межклеточной среде. Показана необходимость разработки физиологических пределов концентрации свободных рецепторных молекул, выявления причин сбрасывания рецепторов в окружающую среду, изучения механизмов накопления растворимых форм рецепторов.

Об авторах

А. В. Самодова

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр комплексного изучения Арктики имени академика Н.П. Лаверова Уральского отделения Российской академии наук

Email: annapoletaeva2008@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-9835-8083
кандидат биологических наук, ведущий научный сотрудник, заведующая лабораторией регуляторных механизмов иммунитета Архангельск, 163020

Список литературы

  1. Алясова А.В., Пегов Р.Г., Михайлова Е.М. и др. Растворимые формы молекул HLA I класса в сыворотке крови больных раком молочной железы и легкого // Нижегород. мед. ж. 2008. № 4. С. 98–103.
  2. Верещагина К.В., Самодова А.В., Добродеева Л.К. Особенности гематологических и иммунных реакций у больных аутоиммунным тиреоидитом, проживающих в Арктическом регионе Российской Федерации // Клин. медиц. 2023. Т. 101. № 4–5. С. 216–222. https://doi.org/10.30629/0023-2149-2023-101-4-5-216-222
  3. Вишневская Т.В., Масалова О.В., Шкурко Т.В. и др. Растворимые формы дифференцировочных антигенов в сыворотке больных гепатитом С // Мед. иммун. 2005. № 1. С. 33–40.
  4. Герасимов А.М., Деленян Н.В., Шаов М.Т. Формирование системы противокислородной защиты организма. М:. 1998. С. 150–178.
  5. Гостюжова Е.А., Личков В.Ф., Караулов А.В. и др. Особенности содержания растворимых молекул HLA I класса, CD8 антигена и их комплексов при хроническом миелолейкозе // Иммунопатол., аллергол., инфектол. 2008. № 3. С. 33–38.
  6. Добродеева Л.К., Самодова А.В. Адгезия и агрегация клеток периферической венозной крови у жителей высоких широт. Екатеринбург: УрО РАН, 2024. 216 с.
  7. Добродеева Л.К., Самодова А.В. Иммунодепрессивные и патогенетические механизмы при инфекционной аллергии // Инфекция и иммунитет. 2022. Т. 12. № 2. С. 299–305. https://doi.org/10.15789/2220-7619-IAP-1680
  8. Добродеева Л.К., Самодова А.В., Балашова С.Н., Пашинская К.О. Особенности взаимосвязи регуляции гемодинамики и активности иммунных реакций у здоровых и больных ишемической болезнью сердца, проживающих на европейском севере и в Арктике РФ // Клин. мед. 2023. Т. 101. № 2–3. С. 116–122. https://doi.org/10.30629/0023-2149-2023-101-2-3-116-122
  9. Добродеева Л.К., Самодова А.В., Зубаткина И.С. и др. Участие рецепторов к трансферрину в метаболических процессах // Росс. аллерг. ж. 2013. Т. 2. № 2. С. 84–85.
  10. Добродеева Л.К., Самодова А.В., Карякина О.Е. Взаимосвязи в системе иммунитета. РИО УрО РАН. Екат. 2014. 200 с.
  11. Евсегнеева И.В., Манакова Э.А., Новиков В.В., Караулов А.В. Повышенный уровень растворимых антигенов CD50, CD95 и HLAI класса в сыворотке крови больных гепатитом А // Циток. и восп. 2005. Т. 4. № 3. С. 25–27.
  12. Егорова Н.И., Курников Г.Ю., Бабаев А.А., Новиков В.В. Сывороточный уровень растворимых молекул межклеточной адгезии при урогенитальном хламидиозе // Циток. и восп. 2003. Т. 2. № 2. С. 32–36.
  13. Епифанова Е.А., Бабаев А.А., Гамаюнова О.А., Новиков В.В. Сывороточный уровень растворимых молекул адгезии при заболеваниях легких // Росс. биотерапевт. ж. 2014. Т. 13. № 1. С. 82.
  14. Караулов А.В., Евсегнеева И.В., Тюленева И.Б. и др. Изучение содержания растворимых форм мембранных антигенов у больных сахарным диабетом типа 2 при развитии диабетической ретинопатии // Росс. биотерапевт. ж. 2006. Т. 5. № 1. С. 75–79.
  15. Караулов А.В., Лебедев М.Ю., Новиков В.В. Растворимые дифференцировочные антигены и молекулы гистосовместимости у пациентов с различными видами травм // Сеченов. вестн. 2010. № 1. С. 63–68.
  16. Караулов А.В., Макарова Е.В., Любавина Н.А. и др. Растворимые формы мембранных антигенов при кортикостероидной терапии обострений хронической обструктивной болезни легких // Иммун. 2016. Т. 37. № 3. С. 175–180.
  17. Кнарян В.А., Саруханян Ф.П. Ca2+-регулируемые ферменты кальпаин и кальцинейрин в процессах нейродегенерации и перспективы нейропротективной фармакотерапии // Журн. неврол. и психиатр. им. С.С. Кор- сакова. 2023. Т. 123. № 7. С. 32–40. https://doi.org/10.17116/jnevro202312307132
  18. Кравченко Г.А., Новиков Д.В., Птицына Ю.С., Новиков В.В. Сывороточный уровень растворимых форм мембранных антигенов клеток иммунной системы у носителей маркеров вирусного гепатита G // Вопр. вирус. 2005. Т. 50. № 5. С. 19–22.
  19. Кубышева Н.И., Постникова Л.Б., Преснякова Н.Б. и др. Растворимые антигены ICAM-1 и ICAM-3 при хронической обструктивной болезни легких // Иммун. 2009. Т. 30. № 1. С. 55.
  20. Кубышева Н.И., Постникова Л.Б., Соодаева С.К. и др. Значение растворимых молекул клеточной адгезии, метаболитов оксида азота, эндотелина-1 и их ассоциаций как маркеров прогрессирования воспаления при ХОБЛ // Соврем. технол. в медиц. 2017. Т. 9. № 2. С. 105–117.
  21. Купцова Н.В., Рябинина З.В., Тютчева О.В. и др. Fas-FasL взаимодействие вызывает иммунодефицит у детей, больных атопической бронхиальной астмой // Фундам. исслед. 2010. Т. 25. № 1. С. 58.
  22. Луговая А.В., Калинина Н.М., Митрейкин В.Ф. и др. Оценка эффективности Fas-опосредованного апоптоза лимфоцитов периферической крови у больных сахарным диабетом первого типа // Медиц. алф. 2019. Т. 3. № 22. С. 26–31.
  23. Мазуров Д.В., Мастерник Ю.А., Пинегин Б.В. Возрастные изменения Т-лимфоцитов человека, несущих маркеры CD45RO и HLA-DR // Иммун. 2002. № 5. С. 268–271.
  24. Макарова Е.В., Шумилова С.В., Вахламов В.А. и др. Влияние неинвазивной вентиляции легких на функциональные и иммунные показатели у больных с тяжелым обострением хронической обструктивной болезни легких // Клинич. медиц. 2017. Т. 95. № 4. С. 344–349.
  25. Мамаева М.Е., Алясова А.В., Новиков В.В. Сывороточное содержание растворимых молекул HLA-I класса // Росс. биотерапевт. ж. 2014. Т. 13. № 1. С. 108.
  26. Новиков В.В., Барышников А.Ю., Караулов А.В. Растворимые формы мембранных антигенов клеток иммунной системы // Иммун. 2007. № 4. С. 249–253.
  27. Новиков В.В. Растворимые дифференцировочные молекулы при воспалительных процессах (вторая жизнь белков). «Издательский салон». Нижн. Новг. 2022. 212 с.
  28. Новиков В.В., Бабаев А.А., Кравченко Г.А. Растворимые ассоциаты молекул адгезии CD54 и CD19 в сыворотке крови человека // Иммун. 2008. № 4. С. 220–222.
  29. Новиков В.В., Евстегнеева И.В., Караулов А.В., Барышников А.Ю. Растворимые формы мембранных антигенов клеток иммунной системы при социально значимых инфекциях // Рос. биотер. журн. 2005. № 3. С. 131.
  30. Новиков В.В., Караулов А.В. «Шторм» растворимых дифференцировочных молекул при COVID-19 // Иммун. 2022. Т. 43. № 4. С. 458–467. https://doi.org/10.33029/0206-4952-2022-43-4-458-467
  31. Новиков В.В., Караулов А.В., Барышников А.Ю. Растворимые формы мембранных антигенов клеток иммунной системы / Москва. Изд.: Мед. информ. агентство. 2008. 249 с.
  32. Новиков В.В., Макарова Е.В., Шумилова С.В. и др. Растворимые дифференцировочные молекулы как биомаркеры при ХОБЛ // Аллергол. и иммун. 2017. Т. 18. № 3. С. 157–160.
  33. Новиков Д.К., Новиков П.Д., Новикова В.И. Иммунодефицитные инфекционные болезни // Мед. новости. 2011. № 5. С. 6–13.
  34. Пальцев М.А., Иванов А.А. Межклеточные взаимодействия. М.: Медицина, 1995. 224 c.
  35. Полетаева А.В. Неспецифическая регуляция гормоном активности рецепторного аппарата клетки // Экол. чел. 2010. № 10. С. 58–60.
  36. Полетаева А.В., Добродеева Л.К. Соотношение содержания растворимых и мембранных форм кластеров дифференциации лимфоцитов / А.В. Полетаева, Л.К. Добродеева // Вестн. Урал. медиц. академ. науки. 2011. Т. 35. № 2/1. С. 62–63.
  37. Радаева О.А., Новикова Л.В. Прогностическое значение интерлейкина-6 и его растворимого рецептора (sIL-6) при эссенциальной артериальной гипертензии // Вестн. Урал. медиц. академ. науки. 2012. Т. 41. № 4. С. 152.
  38. Радивилко А.С., Григорьев Е.В. Динамика сывороточных маркеров апоптоза у пострадавших с тяжелой сочетанной травмой // Медиц. и образов. в Сибири. 2014. № 4. С. 18.
  39. Ратушняк М., Семочкина Ю.П. Экзосомы – природные наночастицы для использования в терапии // Росс. нанотехнологии. 2020. T. 1. № 4. С. 435–450. https://doi.org/10.1134/S1992722320040123
  40. Самодова А.В., Добродеева Л.К. Механизмы регуляторных функций свободных рецепторов иммунокомпетентных клеток в обеспечении иммунного гомеостаза в разных климатогеографических условиях // Физиол. чел. 2025. Т. 51. № 1. С. 84–96. https://doi.org/10.31857/S0131164625010081
  41. Самодова А.В., Добродеева Л.К. Роль шеддинга в активности иммунокомпетентных клеток с реагиновым механизмом защиты // Физиол. челов. 2012. Т. 38. № 4. С. 114–120.
  42. Самодова А.В., Добродеева Л.К. Соотношение содержания внеклеточного пула сигнальных молекул и активности межклеточных контактов крови в норме и патологии // Клинич. медиц. 2022. Т. 100. № 9–10. С. 456–463. https://doi.org/10.30629/0023-2149-2022-100-9-10-456-463
  43. Самодова А.В., Добродеева Л.К. Соотношение содержания пула свободных рецепторов молекул адгезии и уровня активности иммунной системы у жителей Мурманской области // Физиол. челов. 2019. Т. 45. № 1. С. 104–112.
  44. Самодова А.В., Зубаткина И.С., Карякина О.Е. Влияние внеклеточного пула рецепторов на развитие иммунных реакций // Росc. иммун. журн. 2013. Т. 7. № 2–3. С. 162–163.
  45. Самодова А.В., Цыпышева О.Б. Соотношение внеклеточного пула рецепторов и уровня иммунных реакций у людей, проживающих в условиях Заполярья // Экол. челов. 2015. № 12. С. 21–28.
  46. Симбирцев А.С. Интерлейкин-2 и рецепторный комплекс интерлейкина-2 в регуляции иммунитета // Иммун. 1998. № 2. С. 9–12.
  47. Ставинская О.А., Репина В.П., Полетаева А.В. и др. Экспрессия маркеров апоптоза и пролиферации у больных с онкопатологией // Аллерг. и иммун. 2009. Т. 10. № 2. С. 254–255.
  48. Сук С.А., Кирилюк М.Л., Рыков С.А. Содержание sICAM-1 в крови при диабетическом отеке у пациентов во взаимосвязи с данными инструментальных методов исследования глазного дна // Офтальм. Вост. Евр. 2020. Т. 10. № 1. С. 65–73.
  49. Титов В.Н., Восторов И.А., Каба С.И. и др. Липопротеины низкой и очень низкой плотности: патогенетическое и клиническое значение // Клинич. медиц. 2013. Т. 91. № 1. С. 20–27.
  50. Турчинец А.М., Яковлев А.А. Структурные детерминанты малых внеклеточных везикул (экзосом) и их роль в осуществлении биологических функций // Нейрохимия. 2023. T. 40. № 4. С. 353–366. https://doi.org/10.31857/S1027813323040222
  51. Хачерян М.К., Серкин Д.М., Серебрякова О.В. и др. Некоторые маркеры дисфункции эндотелия у больных сахарным диабетом 1 типа при диабетической кардиоваскулярной автономной нейропатии // Забайкал. мед. вестн. 2016. № 4. С. 11–16.
  52. Шумилова С.В., Новиков Д.В., Барышников А.Ю., Новиков В.В. Анализ экспрессии генов системы IL-2 – IL-2R в клеточных линиях аденокарциномы легких A549 и NCI-H23 // Росс. биотерапевт. ж. 2012. Т. 11. № 2. С. 64.
  53. Юнусова Н.В., Тугутова Е.А., Тамкович С.Н., Кондаков И.В. Роль тетраспанинов и протеаз экзосом в опухолевой прогрессии // Биомедицинская химия. 2018. Т. 64. С. 123–133. https://doi.org/10.18097/PBMC20186402123
  54. Adamashvili I., Pressly T., Gebel H. et al. Soluble HLA in saliva of patients with autoimmune rheumatic diseases // Rheumatol. Int. 2002. V. 22. № 2. P. 71–76. https://doi.org/10.1007/s00296-002-0173-3
  55. Alghamdi A., Alissa M. The Potential inflammatory role of IL-6 signalling in perturbing the energy metabolism function by stimulating the Akt-mTOR pathway in Jurkat T Cells // Folia Biol. (Praha). 2025. V. 71. № 1. P. 8–17. https://doi.org/10.14712/fb2025071010008
  56. An H., Chandra V., Pirairo B. et al. Soluble LILRA3, a potential natural anti-inflammatory protein, is increased in patients with rheumatoid arthritis and is tightly regulated by interleukin 10, tumor necrosis factors-α and interfe- ron-γ // J. Rheumatol. 2010. Vol. 37. № 8. P. 1596–1606. https://doi.org/10.3899/jrheum.091119
  57. Aukrust P., Müller F., Ueland T. et al. Enhanced levels of soluble and membrane-bound CD40 ligand in patients with unstable angina. Possible reflection of T lymphocyte and platelet involvement in the pathogenesis of acute coronary syndromes // Circulation. 1999. Vol. 100. № 6. P. 614–620. https://doi.org/10.1161/01.cir.100.6.614
  58. Bakela K., Athanassakis I. Soluble major histocompatibility complex molecules in immune regulation: highlighting class II antigens // Immunology. 2018. Vol. 153. № 3. P. 315–324. https://doi.org/10.1111/imm.12868
  59. Balakrishnan C.K., Tye G.J., Balasubramaniam S.D., Kaur G. CD74 and HLA-DRA in Cervical Carcinogenesis: Potential Targets for Antitumour Therapy. Medicina (Kaunas). 2022. Vol. 58. № 2. P. 190. https://doi.org/10.3390/medicina58020190
  60. Barash J., Dushnitzki D., Barak Y. Tumor necrosis factor (TNF) alpha and its soluble receptor (sTNFR) p75 during acute human parvovirus B19 infection in children // Immunol, Letters. 2003. Vol. 88. № 2. P. 109–112. https://doi.org/10.1016/s0165-2478(03)00075-0
  61. Bouhlal H., Galon J., Kazatchkine M.D. et al. Soluble CD16 (CD11b/CD18)–mediated infection of monocytes/macrophages by opsonized primary R5HIV-1 // J. Immunol. 2001. Vol. 166. № 5. P. 3377–3383. https://doi.org/10.4049/jimmunol.166.5.3377
  62. Brieva J.A., Villar L.M., Leoro G. Soluble HLA class I antigen secretion by normal lymphocytes: relationship with cell activation and effect of interferon-gamma // Clin. Exp. Immunol. 1990. Vol. 82. № 2. P. 390–395.
  63. Brossard C., Semichon M., Trautmann A., Bismuth G. CD5 inhibits signaling at the immunjlogical synapse without imparing its formation // J. Immunol. 2003. Vol. 170. № 9. P. 4623–4629. https://doi.org/10.4049/jimmunol.170.9.4623
  64. Bujanowski-Weber J., Brings B., Knöller I. et al. Expression of low-affinity receptor for IgE (Fc epsilon RII, CD23) and IgE-BF (soluble CD23) release by lymphoblastoid B-cell line RPMI-8866 and human peripheral lymphocytes of normal and atopic donors // Immunol. 1989. Vol. 66. № 4. P. 505–511.
  65. Buscail L., Bournet B., Cordelier P. Role of oncogenic KRAS in the diagnosis, prognosis and treatment of pancreatic cancer // Nat. Rev. Gastroenterol. Hepatol. 2020. Vol. 17. № 3. P. 153–168. https://doi.org/10.1038/s41575-019-0245-4
  66. Chambers A.E., Stanley P.F., Randeva H., Banerjee S. Microvesicle-mediated release of soluble LH/hCG receptor (LHCGR) from transfected cells and placenta explants // Reproductive Biology and Endocrinology. 2011. Vol. 9. P. 64. https://doi.org/10.1186/1477-7827-9-64
  67. Chan F.K. The pre-ligand binding assemble domain: a potential target of inhibition of tumour necrosis factor receptor function // Ann. Rheun. Dis. 2000. Vol. 59. P. 150–153. https://doi.org/10.1136/ard.59.suppl_1.i50
  68. Claus R., Bittorf T., Walzel H. et al. High concentration of soluble HLA-DR in the synovial fluid: Rebmann V generation and significance in «rheumatoidlike» inflammatory joint diseases // Cell Immunol. 2000. Vol. 206. P. 85–100. https://doi.org/10.1006/cimm.2000.1729
  69. Cocucci E., Racchetti G., Meldolesi J. Shedding microvesicles: artefacts no more // Trends Cell Biol. 2009. Vol. 19. № 2. P. 43–51. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2008.11.003
  70. Cohen M.C., Cohen S. Cytokine function: a study in biologic diversity // Am. J. Clin. Pathol. 1996. Vol. 105. № 5. P. 589–598.
  71. Costs E., Lima M., Alves J. et al. Inflammation, T-cell phenotype, and inflammatory cytokines in chronic kidney disease patients under hemodialysis and its relationship to resistance to recombinant human erythropoietin therapy // J. Clin. Immunol. 2008. Vol. 28. № 3. P. 268. https://doi.org/10.1007/s10875-007-9168-x
  72. Dehm S.M., Tindall D.J. Ligand-independent androgen receptor activity is activation function-2-independent and resistant to antiandrogens in androgen refractory prostate cancer cells // J. of Biol. Chem. 2006. Vol. 281. № 38. P. 27882–27893. https://doi.org/10.1074/jbc.M605002200
  73. Demaria S., Schwab R., Gottensman S.R., Buskin Y. Soluble beta 2-macroglobulin-free class I heavy chains are reased from that surface of activated and leukemia cells by a metalloprotease // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 6689–6694.
  74. Deng S., Xu Y., Zheng L. HDL structure // Adv. Exp. Med. Biol. 2022. Vol. 1377. P. 1–11. https://doi.org/10.1007/978-981-19-1592-5_1
  75. Deng Z.B., Poliakov A., Hardy R.W. et al. Adipose tissue exosome-like vesicles mediate activation of macrophage-induced insulin resistance // Diabetes. 2009. Vol. 58. № 11. P. 2498–2505. https://doi.org/10.2337/db09-0216
  76. DiMarco G.S., Quinto B.M., Juliano M. et al. Purification and characterization of a neutral endopertidase-like enzyme from human urine // J. Hypertens. 1998. Vol. 16. № 12. P.1971–1978. https://doi.org/10.1046/j.1365-2222.2001.01124.x
  77. EL Andaloussi S., Mäger I., Breakefield X.O., Wood M.J.A. Extracellular vesicles: biology and emerging therapeutic opportunities // Nat. Rev. Drug Discov. 2013. Vol. 12. № 5. P. 347–357. https://doi.org/10.1038/nrd3978
  78. Elemer G.S., Edgington T.S. Microfilament reorganization is associated with functional activation of αβ on monocytic cells // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. № 5. P. 3159–3166.
  79. Etzerodt A., Rasmussen M.R., Svendsen P. et al. Structural basis for inflammation-driven shedding of CD163 ectodomain and tumor necrosis factor-α in macrophages // J. Biol. Chem. 2014. Vol. 289. № 2. P. 778–788. https://doi.org/10.1074/jbc.M113.520213
  80. Evans B.J., McDoowall A., Taylor P. et al. Shedding of lymphocyte function-associated antigen-1 (LEA-1) in a human inflammatory response // Blood. 2006. Vol. 107. № 9. P. 3593–3599. https://doi.org/10.1182/blood-2005-09-3695
  81. Ferapontov A., Mellemkjær A., McGettrick H.M. et al. Large soluble CD18 complexes with exclusive ICAM-1-binding properties are shed during immune cell migration in inflammation // J. Transl. Autoimmun. 2025. Vol. 10. P. 100266. https://doi.org/10.1016/j.jtauto.2025.100266
  82. Frémeaux-Bacchi V., Fischer E., Kazatchkine M.D. Membrane and Soluble Forms of CD21 (The C3dg/EBV Receptor // Immunol. Lett. 1996. Vol. 54. № 2–3. P. 201–204.
  83. Galichet A., Weibel M., Heizmann C.W. Calcium regulated intramembrane proteolysis of the RAGE receptor // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008. Vol. 370. № 1. P. 1–5. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2008.02.163
  84. Gary-Gouy H., Harriague J., Bismuth G. et al. Human CD5 promotes B-cell survival through stimulation of autocrine IL-10 production // Blood. 2002. Vol. 159. № 8. P. 3739–3747. https://doi.org/10.1182/blood-2002-05-1525
  85. Gorovoy M., Gaultier A., Campana W.M. et al. Inflammatory mediators promote production of shed LRP1/CD91, which regulates cell signaling and cytokine expression by macrophages // J. Leukoc. Biol. 2010. Vol. 88. № 4. P. 769–778. https://doi.org/10.1189/jlb.0410220
  86. Greaves M., Hairi G., Newman R. et al. Selective expression of the common acute lymphoblastic leukemia (gp100) antigen on immature lymphoid cells and their malignant counterparts // Blood. 1983. Vol. 61. P. 628.
  87. György B., Szabó T.G., Pásztói M. et al. Membrane vesicles, current state-of-the-art: emerging role of extracellular vesicles // Cell. Mol. Life Sci. 2011. Vol. 68. № 16. P. 2667–2688. https://doi.org/10.1007/s00018-011-0689-3
  88. Harding C., Heuser J., Stahl P. Receptor-mediated endocytosis of transferrin and recycling of the transferrin receptor in rat reticulocytes // J. Cell Biol. 1983. Vol. 97. № 2. P. 329–339. https://doi.org/10.1083/jcb.97.2.329
  89. Harris N.L., Jaffe E.S., Stein H. et al. A revised European-American classification of lymphoid neoplasms: A proposal from the International Lymphoma Study Group [see comments] // Blood. 1994. Vol. 84. P. 1361.
  90. Hirashima M., Higuchi S., Sakamoto K., Nishiyama T. The ratio of neutrophils to lymphocytes and the phenotypes of neutrophils in patient with early gastric cancer // Cancer. Res. Clin. Oncol. 1997. Vol. 124. № 6. P. 329–334. https://doi.org/10.1007/s004320050178
  91. Hollion S., Saraux A., Youinou P., Jamin C. Expression of RAGs in peripheral B-cells outside germinal centers is associated with the expression of CD5 // J. Immunol. 2005. Vol. 174. № 9. P. 5553–5561.
  92. Hughes A.E.O., Montgomery M.C., Liu C., Weimer E.T. Allele-specific quantification of human leukocyte antigen transcript isoforms by nanopore sequencing // Front. Immunol. 2023. Vol. 14. P. 1199618. https://doi.org/10.3389/fimmu.2023.1199618
  93. Hurwitz S.N., Rider M.A., Bundy J.L. et al. Proteomic profiling of NCI-60 extracellular vesicles uncovers common protein cargo and cancer type-specific biomarkers // Oncotarget. 2016. Vol. 7. № 52. P. 86999–87015. https://doi.org/10.18632/oncotarget.13569
  94. Hwang C., Gatanaga M., Granger G., Gatanaga T. Mechanism of release of soluble forms of tumor necrosis factor/lymphotoxin receptors by phorbol maristate acetate-stimulated human THP-1 cells in vitro // J. Immunol. 1993. Vol. 151. P. 5631–5638.
  95. Inoue T., Tsai B. How viruses use the endoplasmic reticulum for entry, replication, and assembly // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2013. Vol. 5. P. a013250. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a013250
  96. Israels S.J., McMillan-Ward E.M., Easton J. et al. CD63 associates with the alpha II b beta 3 integrin-CD9 complex on the surface of activated platelets // Thromb. Haemost. 2001. Vol. 85. № 1. P. 134–141.
  97. Izuma M., Kobayasgi K., Shirotani K. et al. In vitro cytokine production of peripheral blood mononuclear cells in response to HCV core antigen stimulation during interferon-beta treatment and its relevance to s CD8 and sCD30 // Hepatol. Res. 2000. Vol. 18. № 3. P. 218–229. https://doi.org/10.1016/s1386-6346(00)00071-1
  98. Jack R.S., Grunwald U., Stelter F., Workalemahu G., Schütt C. Both membrane-bound and soluble forms of CD14 bind to gram-negative bacteria // Eur. J. Immunol. 1995. Vol. 25. № 5. P. 1436–1441. https://doi.org/10.1002/eji.1830250545
  99. Justo B.L., Jasiulionis M.G. Characteristics of TIMP1, CD63, and β1-Integrin and the Functional Impact of Their Interaction in Cancer // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22. № 17. P. 9319. https://doi.org/10.3390/ijms22179319
  100. Karampoor S., Zahednasab H., Etemadifar M., Keyvani H. The levels of soluble forms of CD21 and CD83 in multiple sclerosis // J. Neuroimmunol. 2018. Vol. 320. P. 11–14. https://doi.org/10.1016/j.jneuroim.2018.04.005
  101. Kitamura T., Kitamura Y., Nakae J. et al. Mosaic analysis of insulin receptor function // J. Clin. Invest. 2004. V. 113. № 2. P. 209–219. https://doi.org/10.1172/JCI17810
  102. Kong Y., Wang Y., Wu X. et al. Storm of soluble immune checkpoints associated with disease severity of COVID-19 // Signal Transduct. Target. Ther. 2020. Vol. 5. № 1. P. 192. https://doi.org/10.1038/s41392-020-00308-2
  103. Kossiva L., Paterakis G., Tassiopoulos S. et al. Decreased expression of membrane alpha4beta1, alpha5beta1 integrins and transferrin receptor on erythroblasts in splenectomized patients with beta-thalassemia intermedia. Parallel assessment of serum soluble transferrin receptors levels // Ann. Hematol. 2003. Vol. 82. № 9. P. 579–584. https://doi.org/10.1007/s00277-003-0708-z
  104. Kubysheva N., Soodaeva S., Novikov Vol. et al. Soluble HLA-I and HLA-II molecules are potential prognostic markers of progression of systemic and local inflammation in patients with COPD // Dis. Markers. 2018. Vol. 2018. P. 3614341. https://doi.org/10.1155/2018/3614341
  105. Laso F.J., Iglesias-Osma C., Ciudad J. et al. Alcoholic liver cirrosis is associated with a decreased expression of the CD28 costimulatory molecule? A lower ability of T-cells to bind exogenous IL-2? And increased soluble CD8 levels // Cytometry. 2000. Vol. 42. № 5. P. 290–295.
  106. Levine S.J. Mechanisms of soluble cytokine receptor generation. J. Immunol. 2004. Vol. 173. P. 5343–5348.
  107. Logtenberg M.E.W., Scheeren F.A., Schumacher T.N. The CD47-SIRPα immune checkpoint // Immunity. 2020. V. 52. № 5. P. 742–752. https://doi.org/10.1016/j.immuni.2020.04.011
  108. Lourdusamy R., Gokulakrishnan K., Nilavan E. et al. Soluble TNFR1 Levels in Type 2 Diabetes and its Association with Stages of Proteinuria. J Assoc Physicians India. 2023. Vol. 71. № 6. P. 11–12. https://doi.org/10.5005/japi-11001-0261
  109. Lub M., van Kooyk Y., van Vliet S.J., Figdo C.G. Dual role of the action cytoskeleton in regulating cell adhesion mediated by the integrin lymphocyte function-associated molecule-1 // Mol. Biol. Cell. 1997. Vol. 8. P. 341–351.
  110. Malysch T., Reinhold J.M., Becker C.A. et al. In vivo immunomodulation of IL6 signaling in a murine multiple trauma model // Immunol. Res. 2023. Vol. 71. № 2. P. 164–172. https://doi.org/10.1007/s12026-022-09319-3
  111. Martínez M.C., Larbret F., Zobairi F. et al. Transfer of differentiation signal by membrane microvesicles harboring hedgehog morphogens // Blood. 2006. Vol. 108. № 9. P. 3012–3020. https://doi.org/10.1182/blood-2006-04-019109
  112. Masuda M., Takahashi H. Increase of soluble Fc gamma RIIIa derived from macrophages in plasma from patients with atherosclerosis // Rinsho Byori. 2002. Vol. 50. P. 502–505.
  113. Mathiot C., Galon J., Tartour E. et al. Soluble CD16 in plasma cell dyscrasias // Leuk. Lymphoma. 1999. Vol. 32. № 5–6. P. 467–474. https://doi.org/10.3109/10428199909058404
  114. Mathivanan S., Ji H., Simpson R.J. Exosomes: extracellular organelles important in intercellular communication // J. Proteomics. 2010. Vol. 73. № 10. P. 1907–1920. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2010.06.006
  115. McDonald J.C., Adamashyli I. Soluble HLA: a review of the literature // Hum. Immunol. 1998. Vol. 59. № 7. P. 387–403. https://doi.org/10.1016/s0198-8859(98)00033-0
  116. Miller S., Krijnse-Locker J. Modification of intracellular membrane structures for virus replication // Nat. Rev. Microbiol. 2008. Vol. 6. P. 363–374. https://doi.org/10.1038/nrmicro1890
  117. Møller H.J., Nielsen M.J., Maniecki M.B. et al. Soluble macrophage-derived CD163: a homogenous ectodomain protein with a dissociable haptoglobulin-hemoglobin binding // Immunology. 2010. Vol. 215. № 5. P. 406–412. https://doi.org/10.1016/j.imbio.2009.05.003
  118. Morgan C.L., Price C.P., Cohen S.B. et al. Soluble CD8 stabilizes the HLA class I molecule by promoting beta 2M exchange: analysis in real-time // Hum. Immunol. 1999. Vol. 60. № 5. P. 442–449. https://doi.org/10.1016/s0198-8859(99)00014-2
  119. Nazarenko I., Rana S., Baumann A. et al. Cell surface tetraspanin Tspan8 contributes to molecular pathways of exosome-induced endothelial cell activation // Cancer Res. 2010. Vol. 70. № 4. P. 1668–1678. https://doi.org/10.1158/0008-5472.CAN-09-2470
  120. Noh G., Lozano F. Intravenous immune globulin effects on serum-soluble СD5 levels in atopic dermatitis // Clin. Exp. Allergy. 2001. Vol. 31. № 12. P. 1932–1938.
  121. Ohkudo K., Baraniuk J.N., Hohman R.J. et al. Human nasal mucosal neutral endopeptidase (NEP): location, quantitation, and secretion // Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. 1993. Vol. 9. № 5. P. 557–567. https://doi.org/10.1165/ajrcmb/9.5.557
  122. Okita R., Senoo T., Mimura-Kimura Y. et al. Characterizing soluble immune checkpoint molecules and TGF-beta (1,2,3) in pleural effusion of malignant pleural mesothelioma // Sci Rep. 2024. Vol. 14. № 1. P. 15947. https://doi.org/10.1038/s41598-024-66189-5
  123. Palmer W.H., Deng W.-M. Ligand independent mechanisms of Notch activity // Trends Cell Biol. 2015. Vol. 25. № 11. P. 697–707. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2015.07.010
  124. Park E.-J., Lee C.-W. Soluble receptors in cancer: mechanisms, clinical significance, and therapeutic strategies // Exp. Mol. Med. 2024. Vol. 56. № 1. P. 100–109. https://doi.org/10.1038/s12276-023-01150-6
  125. Pashinskaya K.O., Samodova A.V., Dobrodeeva L.K. Features of the immune system and levels of blood transport components in residents of the arctic of the Russian Federation // American Journal of Human Biology. 2024. V. 36. № 10. № article e24136. https://doi.org/10.1002/ajhb.24136
  126. Pavani K.C., Alminana C., Wydooghe E. et al. Emerging role of extracellular vesicles in communication of preimplantation embryos in vitro // Reprod. Fertil. Dev. 2017. Vol. 29. № 1. P. 66–83. https://doi.org/10.1071/RD16318
  127. Piraner D.A., Abedi M.H., Gonzalez M.J.D. et al. Engineered receptors for soluble cellular communication and disease sensing // Nature. 2025. Vol. 638. № 8051. P. 805–813. https://doi.org/10.1038/s41586-024-08366-0
  128. Plevriti A., Lamprou M., Mourkogianni E. et al. The Role of Soluble CD163 (sCD163) in Human Physiology and Pathophysiology // Cells. 2024. Vol. 13. № 20. P. 1679. https://doi.org/10.3390/cells13201679
  129. Ramos-Casals M., Font G., Garsia-Carrasco M. et al. Assignment of a gene coding for a human T-cell antigen with a molecular weight of 40,000 dalton to chromosome // Cytogen. Cell Genet. 1998. Vol. 47. № 1–2. P. 8–10.
  130. Rebmann V., Ronin-Walknowska E., Sipak-Szmigiel O. et al. Soluble HLADR and soluble CD95 ligand levels in pregnant women with antiphospholipid syndromes // Tissue Antigens. 2003. Vol. 62. № 6. P. 536–541. https://doi.org/10.1046/j.1399-0039.2003.00138.x
  131. Reddy M.M., Weissman A.M., Mazza D.S. et al. Circulating elevated levels of soluble CD23, interleukin-4, and CD20+CD23+ lymphocytes in atopic subjects with elevated serum IgE concentrations // Ann. Allergy. 1992. V. 69. № 2. P. 131–134.
  132. Rhynes V.K., McDonald J.C., Gelder F.B. et al. Soluble HLA class I in the serum of transplant recipients // Ann. Surg. 1993. Vol. 217. № 5. P. 485–491. https://doi.org/10.1097/00000658-199305010-00008
  133. Rokita E., Menzel E.J. Characteristics of CD14 shedding from human monocytes. Evidence for the competition of soluble CD14 (sCD14) with CD14 receptors for lipopolysaccharide (LPS) binding // APMIS. 1997. Vol. 105. № 7. P. 510–518. https://doi.org/10.1111/j.1699-0463.1997.tb05048.x
  134. Rossi M.I., Yokota T., Medina K.L. et al. B lymphopoiesis is active throughout human life, but there are developmental age-related changes // Blood. 2003. Vol. 101. № 2. P. 576–584. https://doi.org/10.1182/blood-2002-03-0896
  135. Sabbah A., Buchmann C., Lauret M.G., Drouet M. Correlational Study Between Lymphocyte IgE Markers: Membrane CD23 (mCD23) and Soluble CD23 (sCD23) in an Atopic Population // Allerg. Immunol. 1993. Vol. 25. № 2. P. 48–54.
  136. Salafia G., Carandina A., Sacco R.M. et al. Soluble Triggering Receptors Expressed on Myeloid Cells (sTREM) in Acute Ischemic Stroke: A Potential Pathway of sTREM-1 and sTREM-2 Associated with Disease Severity // Int. J. Mol. Sci. 2024. Vol. 25. № 14. P. 7611. https://doi.org/10.3390/ijms25147611
  137. Samodova A.V., Dobrodeeva L.K., Patrakeeva V.P. The relationship of sCD56 and sCD16 quantitative indicators with the level of immunocompetent cells, cytokines, circulating immune complexes, and cyclic nucleotides in nearly healthy people living in the arctic territory // Biology bulleten. 2024. Vol. 51. № 6. P. 1805–1815. https://doi.org/10.1134/S1062359024609030
  138. Schulz R., Laing P., Sewell H.F., Shakib F. Der p I, a major allergen of the house dust mite, proteolytically cleaves the low-affinity receptor for human IgE (CD23) // Europ. J. Immunol. 1995. Vol. 25. № 11. P. 3191–3194. https://doi.org/10.1002/eji.1830251131
  139. Sheldon H., Heikamp E., Turley H. et al. New mechanism for notch signaling to endothelium at a distance by Delta-like 4 incorporation into exosomes // Blood. 2010. Vol. 30. № 15. P. 3894–3901. https://doi.org/10.1182/blood-2009-08-239228
  140. Ship M.A., Stefano G.B., Switzer S.N., Griffin J.D., Reinherz E.L. CD10 (CALLA)/neutral endopeptidase 24.11 modulates inflammatory peptide-induced changes in neutrophil morphology, migration, and adhesion proteins and is itself regulated by neutrophil activation // Blood. 1991. Vol. 78. № 7. P. 1834–1841.
  141. Shipp M., Look A.T. Hematopoietic differentiation antigens that are membrane-associated enzymes: cutting is the key! // Blood. 1993. Vol. 82. № 4. P. 1052–1070.
  142. Siemiátkowska A., Bryl M., Kosicka-Noworzyń K. et al. Low on-treatment levels of serum soluble CD8 (sCD8) predict better outcomes in advanced non-small cell lung cancer patients treated with atezolizumab // Cancer Immunol. Immunother. 2023. Vol. 72. № 6. P. 1853–1863. https://doi.org/10.1007/s00262-023-03377-8
  143. Simpson R.J., Jensen S.S., Lim J.W.E. Proteomic profiling of exosomes: current perspectives // Proteomics. 2008. Vol. 8. № 19. P. 4083–4099. https://doi.org/10.1002/pmic.200800109
  144. Skog J., Würdinger T., van Rijn S. et al. Glioblastoma microvesicles transport RNA and proteins that promote tumour growth and provide diagnostic biomarkers // Nat Cell Biol. 2008. Vol. 10. № 12. P. 1470–1476. https://doi.org/10.1038/ncb1800
  145. Smith K.A. Interleukin-2: Inception, impact, and implications // Science. 1988. Vol. 240. P. 1169–1176.
  146. Stepanets О.V., Chichasova N.V., Nasonova M.В., Samsonov M.Yu., Nasonov E.L. Soluble receptors of TNF- alpha with molecular mass 55 kDa in rheumatoid arthritis: clinical role // Clin. Med. (Rus. J.). 2003. Vol. 81. № 4. P. 42–46.
  147. Sun H., Fan Z., Gingras A.R., Lopez-Ramirez M.A., Ginsberg M.H., Ley K. Frontline Science: A flexible kink in the transmembrane domain impairs beta2 integrin extension and cell arrest from rolling // J. Leukoc. Biol. 2020. Vol. 107. № 2. P. 175–183. https://doi.org/10.1002/JLB.1HI0219-073RR
  148. Tannetta D., Dragovic R., Alyahyaei Z., Southcombe J. Extracellular vesicles and reproduction–promotion of successful pregnancy // Cell Mol. Immunol. 2014. Vol. 11. № 6. P. 548–563. https://doi.org/10.1038/cmi.2014.42
  149. Tanuwidjaya E., Schittenhelm R.B., Faridi P. Soluble HLA peptidome: A new resource for cancer biomarkers // Front. Oncol. 2022. Vol. 12. P. 1069635. https://doi.org/10.3389/fonc.2022.1069635
  150. Troncale S., Tahi F., Camprad D., Vannier J.-P., Guespin J. Modeling and simulation with hybrid functional petri nets of the role of interleukin-6 in human early haematopoiesis // Proceedings of the Pacific Symposium (Maui, Hawaii, USA, 3–7 January 2006). World Scientific. 2006. № 11. P. 427–438.
  151. Valadi H., Ekström K., Bossios A. et al. Exosome-mediated transfer of mRNAs and microRNAs is a novel mechanism of genetic exchange between cells // Nat. Cell Biol. 2007. Vol. 9. № 6. P. 654–659. https://doi.org/10.1038/ncb159
  152. Viaud S., Terme M., Flament C. et al. Dendritic cell-derived exosomes promote natural killer cell activation and proliferation: a role for NKG2D ligands and IL-15Ralpha // PLoS One. 2009. Vol. 4. № 3. e4942. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0004942
  153. Wajant H., Pfizenmaier K., Scheurich P. Tumor necrosis factor signaling // Cell. Death. Differ. 2003. Vol. 10. № 1. P. 45–65. https://doi.org/10.1038/sj.cdd.4401189
  154. Walsh D.S., Siritongtaworn P., Pattanapanyasat K. et al. Lymphocyte activation after non-thermal trauma // Br. J. Surg. 2000. Vol. 87. № 2. P. 223–230. https://doi.org/10.1046/j.1365-2168.2000.01341.x
  155. Werner K., Schwede F., Genieser H.-G., Geiger J., Butt E. Quantification of cAMP and cGMP analogs in intact cells: pitfalls in enzyme immunoassays for cyclic nucleotides // Naunyn-Schmiedeberg's Archives of Pharmacology. 2011. Vol. 384. № 2. P. 169–176. https://doi.org/10.1007/s00210-011-0662-6
  156. Yan S.F., Ramasamy R., Schmidt A.M. Soluble RAGE: therapy and biomarker in unraveling the RAGE axis in chronic disease and aging // Biochem. Pharmacol. 2010. Vol. 79. № 10. P. 1379–1386. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2010.01.013
  157. Zajkowska J., Hermanowska-Azpakowiccz T., Swierzbinska R. Concentration of soluble CD4, CD8 and CD25 receptors in early localized and early disseminated Lyme borreliosis // Infection., 2001. Vol. 29. № 2. P. 71–74. https://doi.org/10.1007/s15010-001-1078-x
  158. Zhang X., Wang L., Zhang H. et al. The effects of cigarette smoke extract on the endothelial production of soluble intercellular adhesion molecule-1 are mediated through macrophages, possibly by inducing TNF-alpha release. Methods Find Exp. Clin. Pharmacol. 2002. Vol. 24. № 5. P. 261–265. https://doi.org/10.1358/mf.2002.24.5.802302

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).