Системы рестрикции-модификации со специфичностями GGATC, GATGC и GATGG. Часть 2. Функциональность и структурные аспекты

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методами биоинформатики проведено исследование структуры и функциональности белков систем рестрикции-модификации, узнающих один из следующих сайтов: GGATC/GATCC,GATGC/GCATCи GATGG/CCATC. Такие системы включают одну эндонуклеазу рестрикции и либо две раздельные ДНК-метилтрансферазы, либо одну слитную ДНК-метилтрансферазу с двумя каталитическими доменами. Для части таких систем известно, что оба аденина в пределах сайта метилируются с образованием N6-метиладенина, но неизвестна роль каждой из двух ДНК-метилтрансфераз, входящих в систему. В данной работе доказана функциональность большинства известных систем такого рода. На основании анализа структур родственных ДНК-метилтрансфераз высказаны предположения о том, какой из аденинов в пределах сайта модифицируется каждой из ДНК-метилтрансфераз системы. Описан возможный молекулярный механизм смены специфичности ДНК-метилтрансферазы с GATGG на GATGC при горизонтальном переносе её гена.

Об авторах

С. А. Спирин

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского; НИУ «Высшая школа экономики»; НИЦ «Курчатовский институт» – НИИСИ

Email: sas@belozersky.msu.ru
119234 Москва, Россия; 109028 Москва, Россия; 117218 Москва, Россия

А. В. Гришин

НИЦ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи Минздрава России; ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии

123098 Москва, Россия; 127550 Москва, Россия

И. С. Русинов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского

119234 Москва, Россия

А. В. Алексеевский

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского; НИЦ «Курчатовский институт» – НИИСИ

119234 Москва, Россия; 117218 Москва, Россия

А. С. Карягина

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского; НИЦ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф. Гамалеи Минздрава России; ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии

119234 Москва, Россия; 123098 Москва, Россия; 127550 Москва, Россия

Список литературы

  1. Williams, R. J. (2003) Restriction endonucleases: classification, properties, and applications,Mol. Biotechnol.,23, 225-244,https://doi.org/10.1385/mb:23:3:225.
  2. Roberts, R. J. (2003) A nomenclature for restriction enzymes, DNA methyltransferases, homing endonucleases and their genes,Nucleic Acids Res.,31, 1805-1812,https://doi.org/10.1093/nar/gkg274.
  3. Madhusoodanan, U. K., and Rao, D. N. (2010) Diversity of DNA methyltransferases that recognize asymmetric target sequences,Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol.,45, 125-145,https://doi.org/10.3109/10409231003628007.
  4. Vasu, K., and Nagaraja, V. (2013) Diverse functions of restriction-modification systems in addition to cellular defense,Microbiol. Mol. Biol. Rev.,77, 53-72,https://doi.org/10.1128/mmbr.00044-12.
  5. Mistry, J., Chuguransky, S., Williams, L., Qureshi, M., Salazar, G. A., Sonnhammer, E. L. L., Tosatto, S. C. E.,Paladin, L., Raj, S., Richardson, L. J., Finn, R. D., and Bateman, A. (2020) Pfam: the protein families database in 2021,Nucleic Acids Res.,49, D412-D419,https://doi.org/10.1093/nar/gkaa913.
  6. Roberts, R. J., Vincze, T., Posfai, J., and Macelis, D. (2014) REBASE – a database for DNA restriction and modification: enzymes, genes and genomes,Nucleic Acids Res.,43, D298-D299,https://doi.org/10.1093/nar/gku1046.
  7. Edgar, R. C. (2004) MUSCLE: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput,Nucleic Acids Res.,32, 1792-1797,https://doi.org/10.1093/nar/gkh340.
  8. Waterhouse, A. M., Procter, J. B., Martin, D. M. A, Clamp, M., and Barton, G. J. (2009) Jalview Version 2 – a multiple sequence alignment editor and analysis workbench,Bioinformatics,25,1189-1191,https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btp033.
  9. Lefort, V., Desper, R., and Gascuel, O. (2015) FastME 2.0: A comprehensive, accurate, and fast distance-based phylogeny inference program,Mol. Biol. Evol.,32, 2798-2800,https://doi.org/10.1093/molbev/msv150.
  10. Kumar, S., Stecher, G., and Tamura, K. (2016) MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 7.0 for bigger datasets,Mol. Biol. Evol.,33, 1870-1874,https://doi.org/10.1093/molbev/msw054.
  11. Letunic, I., and Bork, P. (2021) Interactive Tree Of Life (iTOL) v5: an online tool for phylogenetic tree display and annotation,Nucleic Acids Res.,49, W293-W296,https://doi.org/10.1093/nar/gkab301.
  12. Li, W., and Godzik, A. (2006) Cd-hit: a fast program for clustering and comparing large sets of protein or nucleotide sequences,Bioinformatics,22, 1658-1659,https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btl158.
  13. Mirdita, M., Schütze, K., Moriwaki, Y., Heo, L., Ovchinnikov, S., and Steinegger, M. (2022) ColabFold: making protein folding accessible to all,Nat. Methods,19, 679-682,https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1.
  14. Jumper, J., Evans, R., Pritzel, A., Green, T., Figurnov, M., et al. (2021) Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold,Nature,596, 583-589,https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2.
  15. DeLano, W. L. (2002) Pymol: An open-source molecular graphics tool,CCP4 Newsl. Protein Crystallogr.,40, 82-92.
  16. Crooks, G. E., Hon, G., Chandonia, J. M., and Brenner, S. E. (2004) WebLogo: A sequence logo generator,Genome Res.,14, 1188-1190,https://doi.org/10.1101/gr.849004.
  17. Gingeras, T. R., Milazzo, J. P., and Roberts, R. J. (1978). A computer assisted method for the determination of restriction enzyme recognition sites,Nucleic Acids Res.,5, 4105-4127,https://doi.org/10.1093/nar/5.11.4105.
  18. Higgins, L. S., Besnier, C., and Kong, H. (2001) The nicking endonuclease N.BstNBI is closely related to type IIS restriction endonucleases MlyI and PleI,Nucleic Acids Res.,29, 2492-2501,https://doi.org/10.1093/nar/29.12.2492.
  19. Kachalova, G. S., Rogulin, E. A., Yunusova, A. K., Artyukh, R. I., Perevyazova, T. A., Matvienko, N. I., Zheleznaya, L. A., and Bartunik, H. D. (2008) Structural analysis of the heterodimeric type IIS restriction endonuclease R.BspD6I acting as a complex between a monomeric site-specific nickase and a catalytic subunit,J. Mol. Biol.,384, 489-502,https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.09.033.
  20. Malone, T., Blumenthal, R. M., and Cheng, X. (1995) Structure-guided analysis reveals nine sequence motifs conserved among DNA amino-methyltransferases, and suggests a catalytic mechanism for these enzymes,J. Mol. Biol.,253, 618-632,https://doi.org/10.1006/jmbi.1995.0577.
  21. Yang, Z., Horton, J. R., Zhou, L., Zhang, X. J., Dong, A., Zhang, X., Schlagman, S. L., Kossykh, V., Hattman, S., and Cheng, X. (2003) Structure of the bacteriophage T4 DNA adenine methyltransferase,Nat. Struct. Biol.,10, 849-855,https://doi.org/10.1038/nsb973.
  22. Horton, J. R., Liebert, K., Hattman, S., Jeltsch, A., and Cheng, X. (2005) Transition from nonspecific to specific DNA interactions along the substrate-recognition pathway of dam methyltransferase,Cell,121, 349-361,https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.02.021.
  23. Horton, J. R., Liebert, K., Bekes, M., Jeltsch, A., and Cheng, X. (2006) Structure and substrate recognition of theEscherichia coliDNA adenine methyltransferase,J. Mol. Biol.,358, 559-570,https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.02.028.
  24. Nell, S., Estibariz, I., Krebes, J., Bunk, B., Graham, D. Y., Overmann, J., Song, Y., Spröer, C., Yang, I., Wex, T., Korlach, J., Malfertheiner, P., and Suerbaum, S. (2018) Genome and methylome variation inHelicobacter pyloriwith acagpathogenicity island during early stages of human infection,Gastroenterology,154, 612-623,https://doi.org/10.1053/j.gastro.2017.10.014.
  25. Friedrich, T., Fatemi, M., Gowhar, H., Leismann, O., and Jeltsch, A. (2000) Specificity of DNA binding and methylation by the M.FokI DNA methyltransferase,Biochim. Biophys. Acta,1480, 145-159,https://doi.org/10.1016/s0167-4838(00)00065-0.
  26. Tomilova, J. E., Kuznetsov, V. V., Abdurashitov, M. A., Netesova, N. A., and Degtyarev, S. K. (2010) Recombinant DNA-methyltransferase M1.Bst19I fromBacillus stearothermophilus 19: purification, properties, and amino acid sequence analysis,Mol. Biol.,44, 606-615,https://doi.org/10.1134/S0026893310040163.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Fig. P1. Alignment of MTase A and B sequences together with MTase M.DpnII, M.EcoRV, M1.Bst19I, and M.EcoKDam sequences, M.EcoT4Dam and the N- and C-terminal parts of the MTase of M.FokI. Group A MTase sequences together with their close N-terminal part M.FokI sequences are above the black line. The specificity of the investigated MTases is indicated by the color of the bar after the name, red GGATC, green GATGG and blue GATGC. The degree of conservation of amino acid residues is indicated by blue background of different intensities. Yellow, green, and red stars indicate residues from conserved clusters on the surface of the proteins (see details in the text of the article). Colored bars under the alignment mark structural elements (see Fig. 4 of the article)
Скачать (658KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).