Density Functional Theory, Molecular Dynamics, and AlteQ Studies of Baimantuoluoamide A and Baimantuoluoamide B to Identify Potential Inhibitors of Mpro Proteins: a Novel Target for the Treatment of SARS COVID-19

Cover Page
  • Authors: Gurushankar K.1,2, Jeyaseelan S.C.3,4, Grishina M.1, Sisvanto I.5, Tiwari R.6, Puspaningsih N.N.7
  • Affiliations:
    1. Laboratory of Computational Modeling of Drugs, Higher Medical and Biological School, South Ural State University, 454080, Chelyabinsk, Russia
    2. Department of Physics, Kalasalingam Academy of Research and Education, 626126, Krishnankoil, Tamilnadu, India
    3. Post Graduate & Research Department of Physics, N.M.S.S.V.N. College, 625019, Madurai, Tamilnadu, India
    4. Post Graduate Department of Physics, Mannar Thirumalai Naciker College, 625004, Madurai, Tamilnadu, India
    5. Bioinformatic Laboratory, UCoE Research Center for Bio-Molecule Engineering Universitas Airlangga, 60115, Surabaya, Indonesia
    6. Department of Physics, Coordinator Research and Development Cell, Dr CV Raman University, 495113, Kargi Kota, Bilaspur, CG, India
    7. Department of Chemistry, Faculty of Science and Technology, Universitas Airlangga, 60115, Surabaya, Indonesia
  • Issue: Vol 117, No 9-10 (5) (2023)
  • Pages: 783-793
  • Section: Articles
  • URL: https://journal-vniispk.ru/0370-274X/article/view/145223
  • DOI: https://doi.org/10.31857/S1234567823100117
  • EDN: https://elibrary.ru/COEQLL
  • ID: 145223

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

COVID-19 has resulted in epidemic conditions over the world. Despite efforts by scientists from all over the world to develop an effective vaccine against this virus, there is presently no recognized cure for COVID-19. The most succeed treatments for various ailments come from natural components found in medicinal plants, which are also crucial for the development of new medications. This study intends to understand the role of the baimantuoluoamide A and baimantuoluoamide B molecules in the treatment of Covid19. Initially, density functional theory (DFT) used to explore their electronic potentials along with the Becke3–Lee–Yang–Parr (B3LYP) 6-311 + 
 basis set. A number of characteristics, including the energy gap, hardness, local softness, electronegativity, and electrophilicity, have also been calculated to discuss the reactivity of molecules. Using natural bond orbital, the title compound’s bioactive nature and stability were investigated. Further, both compounds potential inhibitors with main protease (Mpro) proteins, molecular dynamics simulations and AlteQ investigations also studied.

About the authors

K. Gurushankar

Laboratory of Computational Modeling of Drugs, Higher Medical and Biological School, South Ural State University, 454080, Chelyabinsk, Russia; Department of Physics, Kalasalingam Academy of Research and Education, 626126, Krishnankoil, Tamilnadu, India

Email: gurushankar01051987@gmail.com

S. Ch. Jeyaseelan

Post Graduate & Research Department of Physics, N.M.S.S.V.N. College, 625019, Madurai, Tamilnadu, India; Post Graduate Department of Physics, Mannar Thirumalai Naciker College, 625004, Madurai, Tamilnadu, India

Email: gurushankar01051987@gmail.com

M. Grishina

Laboratory of Computational Modeling of Drugs, Higher Medical and Biological School, South Ural State University, 454080, Chelyabinsk, Russia

Email: gurushankar01051987@gmail.com

I. Sisvanto

Bioinformatic Laboratory, UCoE Research Center for Bio-Molecule Engineering Universitas Airlangga, 60115, Surabaya, Indonesia

Email: gurushankar01051987@gmail.com

R. Tiwari

Department of Physics, Coordinator Research and Development Cell, Dr CV Raman University, 495113, Kargi Kota, Bilaspur, CG, India

Email: gurushankar01051987@gmail.com

N. N.T Puspaningsih

Department of Chemistry, Faculty of Science and Technology, Universitas Airlangga, 60115, Surabaya, Indonesia

Author for correspondence.
Email: gurushankar01051987@gmail.com

References

  1. S. Boopathi, A.B. Poma, and P. Kolandaivel, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 3409 (2021).
  2. K. Dhama, K. Sharun, R. Tiwari, M. Dadar, Y. S. Malik, K.P. Singh, and W. Chaicumpa, Hum. Vaccin. Immunother. 16, 1232 (2020).
  3. M. Cascella, M. Rajnik, A. Aleem, S.C. Dulebohn, and R.D. Napoli, 2022 Oct. 13. in: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing (2022).
  4. S. Beyersted, E.B. Casaro, and E. B. Range, Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 40, 905 (2021).
  5. R. Razali, H. Asis, and C. Budiman, Microorganisms 9, 2481 (2021).
  6. S.G. Katre, A. J. Asnani, K. Pratyush, N.G. Sakharkar, A.G. Bhope, K.T. Sawarkar, and V. S. Nimbekar, Futur. J. Pharm. Sci. 8, 36 (2022).
  7. C. Liu, Q. Zhou, Y. Li, L.V. Garner, S.P. Watkins, L. J. Carter, J. Smoot, A.C. Gregg, A.D. Daniels, S. Jervey, and D. Albaiu, ACS Cent. Sci. 25, 315 (2020).
  8. Z. Xu, C. Peng, Y. Shi, Z. Zhu, K. Mu, and X. Wang, https://doi.org/10.1101/2020.01.27.921627 (2020).
  9. N. Bohr, Dialectica 2, 312 (1948).
  10. H. Rimac, M.A. Grishina, and V.A. Potemkin, Future Med. Chem. 12, 1387 (2020).
  11. S. Kandagalla, H. Rimac, V.A. Potemkin, and M.A. Grishina, Future Med. Chem. 13, 863 (2021).
  12. H. Rimac, M. Grishina, and V. Potemkin, J. Chem. Inf. Model 61, 1801 (2021).
  13. N. Palko, M. Grishina, and V. Potemkin, Molecules 26, 3960 (2021).
  14. M. Akram, I.M. Tahir, S.M.A. Shah, Z. Mahmood, A. Altaf, K. Ahmad, N. Munir, M. Daniyal, S. Nasir, and H. Mehboob, Phytother. Res. 32, 811 (2018).
  15. Y. Zhao, Y. Wu, and M. Wang, in: Handbook of Food Chemistry, ed. by P. Cheung and B. Mehta, Springer, Berlin, Heidelberg (2015).
  16. V. Kumar, V. Bhatt, and N. Kumar, Studies in Natural Products Chemistry 56, 287 (2018).
  17. Y. Xiao, Y. Yan, L. Chang, H. Ji, H. Sun, S. Song, K. Feng, A. Nuermaimaiti, Z. Lu, and L. Wang, Antiviral Res. 212, 105558 (2023).
  18. K. Gurushankar, H. Rimac, V. Potemkin, and M. Grishina, J. Mol. Struct. 1230, 129925 (2021).
  19. B.R. Beck, B. Shin, Y. Choi, S. Park, and K. Kang, Comput. Struct. Biotechnol. J. 18, 784 (2020).
  20. A.A. Elfiky, Life Sci. 253, 117592e (2020).
  21. A. Belhassan, S. Chtita, H. Zaki, T. Lakhlifi, and M. Bouachrine, Bioinformation 16, 404 (2020).
  22. N. Muralidharan, R. Sakthivel, D. Velmurugan, and M.M. Gromiha, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 2673 (2021).
  23. S. Vardhan and S.K. Sahoo, Comput. Biol. Med. 124, 103936 (2020).
  24. P. Calligari, S. Bobone, G. Ricci, and A. Bocedi, Viruses 12, 445 (2020).
  25. L. S. Braga, D.H. Leal, K. Kuca, and T.C. Ramalho, Curr. Org. Chem. 24, 314 (2020).
  26. R. Sahu, R.K. Mohapatra, S. I. Al-Resayes, D. Das, P.K. Parhi, S. Rahman, L. Pintilie, M. Kumar, M. Azam, and A. Ansari, J. Saudi Chem. Soc. 25, 101193 (2021).
  27. F. Pereira, K. Xiao, D.A. Latino, C. Wu, Q. Zhang, and J. Aires-de-Sousa, J. Chem. Inf. Model 57, 11 (2017).
  28. A. Karuppasamy, K.G. Krishnan, M.P. Velayutham Pillai, and C. Ramalingan, J. Mol. Struct. 1128, 674 (2017).
  29. N. Rasool, F. Yasmin, S. Sahai, W. Hussain, H. Inam, and A. Arshad, Chem. Phys. Lett. 771, 138463 (2021).
  30. M.G. Khrenova, V.G. Tsirelson, and A.V. Nemukhin, Phys. Chem. Chem. Phys. 22, 19069 (2020).
  31. K. Arafet, N. Serrano-Aparicio, A. Lodola, A. J. Mulholland, F.V. Gonz'alez, K. 'Swiderek, and V. Moliner, Chem. Sci. 12, 1433 (2021).
  32. C.M. Coleman, J.M. Sisk, R.M. Mingo, E.A. Nelson, J.M. White, and M. B. Frieman, J. Virol. 90, 8924 (2016).
  33. R. Dennington, T. Keith, and J. Milam, Shawnee Mission KS, 2009. Version 5.
  34. N.M. O'Boyle, A. L. Tenderholt, and K.M. Langner, J. Compt. Chem. 29, 839 (2008).
  35. K. Gholivand, F. Mohammadpanah, M. Pooyan, and R. Roohzadeh, Journal of Molecular Structure 1248, 131481 (2022).
  36. H. S. Sumrra, A.U. Hassan, M. Imran, M. Khalid, E.U. Mughal, M.N. Zafar, M.N. Tahir, M.A. Raza, and A.A.C. Braga, Appl. Organomet. Chem. 34, e5623 (2020).
  37. A. Ali, M. Khalid, S. Abid, J. Iqbal, M.N. Tahir, A.R. Raza, J. Zukerman-Schpector, and M.W. Paixao, Appl. Organomet Chem. 34, e5399 (2020).
  38. Y. S. Mary, G. Yalcin, Y. S. Mary, K. S. Resmi, R. Thomas, T. �Onkol, E.N. Kasap, and I. Yildiz, Chemical Papers 74, 1957 (2020).
  39. S. Christopher Jeyaseelan and A. Milton Franklin Benial, J. Mol. Recognit. 34, e2872 (2021).
  40. M. Pradeep Kumar, K. Kranthi Raj, D. Ramachandran, M.N. S. Pavan Kumar, Radha Vaddavalli, and P. Jhansi Lakshmi, J. Proteomics Bioinform. 3, 305 (2010).
  41. A. Kumari, V. S. Rajput, P. Nagpal, H. Kukrety, S. Grover, and A. Grover, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4987 (2022).
  42. B. Nutho, S. Pengthaisong, A. Tankrathok, V. S. Lee, J.R.K. Cairns, T. Rungrotmongkol, and S. Hannongbua, Biomolecules 10, 1 (2020).
  43. A. Bornot, C. Etchebest, and A.G. De Brevern, Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 79, 839 (2011).
  44. T. Joshi, T. Joshi, P. Sharma, S. Chandra, and V. Pande, J. Biomol. Struct. Dyn. 39, 823 (2021).
  45. B. Nutho, P. Mahalapbutr, K. Hengphasatporn, N.C. Pattaranggoon, N. Simanon, Y. Shigeta, S. Hannongbua, and T. Rungrotmongkol, Biochemistry 59, 1769 (2020).
  46. R. Suno, S. Lee, S. Maeda, S. Yasuda, K. Yamashita, K. Hirata, S. Horita, M. S. Tawaramoto, H. Tsujimoto, T. Murata, M. Kinoshita, M. Yamamoto, B.K. Kobilka, N. Vaidehi, S. Iwata, and T. Kobayashi, Nat. Chem. Biol. 14, 1150 (2018).
  47. P. Mahalapbutr, N. Darai, W. Panman, A. Opasmahakul, N. Kungwan, S. Hannongbua, and T. Rungrotmongkol, Sci. Rep. 9, 1 (2019).
  48. B.R. Miller, T.D. McGee, J.M. Swails, N. Homeyer, H. Gohlke, and A.E. Roitberg, J. Chem. Theory Comput. 8, 3314 (2012).
  49. C. Wang, D. Greene, L. Xiao, R. Qi, and R. Luo, Front. Mol. Biosci. 4, 1 (2018).
  50. U. Ryde and P. Soderhjelm, Chem. Rev. 116, 5520 (2016).
  51. V.A. Potemkin and M.A. Grishina, J. Comput. Aided Mol. Des. 22, 489 (2008).
  52. M. Grishina, O. Bolshakov, A. Potemkin, and V. Potemkin, Comput. Theor. Chem. 1091, 122 (2016).
  53. R. F.W. Bader, Chem. Rev. 91, 893 (1991).
  54. V. Naumovich, M. Grishina, J. Novak, P. Pathak, V. Potemkin, M. Shahbaaz, and M.H. Abdellattif, J. Biomol. Struct. Dyn. 40, 4775 (2022).

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2023 Российская академия наук

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».