Antifungal and Reactivation Activity of a Novel Glycine/histidine-rich Linear Peptide from Dog-grass ( Elytrigiarepens  (L.) Desv. ex Nevski) EARS

D. Yu. Ryazantsev; Рязанцев Д. Ю.; E. Yu. Khodzhaev; Ходжаев Е. Ю.; A. E. Kuvarina; Куварина А. Е.; A. S. Barashkova; Барашкова А. С.; E. A. Rogozhin; Рогожин Е. А.

doi:10.31857/S0555109923010099

Антифунгальная и реактивирующая активность нового глицин/гистидин-богатого линейного пептида из колосьев пырея ползучего (Elytrigia repens (L.) Desv. ex Nevski)

Авторы: Рязанцев Д.Ю.¹, Ходжаев Е.Ю.², Куварина А.Е.³, Барашкова А.С.¹, Рогожин Е.А.¹^,3
Учреждения:
1. Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова
2. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет
3. Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков им. Г.Ф. Гаузе
Выпуск: Том 59, № 1 (2023)
Страницы: 38-45
Раздел: Статьи
URL: https://journal-vniispk.ru/0555-1099/article/view/138738
DOI: https://doi.org/10.31857/S0555109923010099
EDN: https://elibrary.ru/CVBXOI
ID: 138738

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Из колосьев пырея ползучего (Elytrigia repens L.) комбинацией методов твердофазной экстракции, аффинной хроматографии и аналитической обращено-фазовой ВЭЖХ был выделен новый линейный пептид, не содержащий в своей структуре остатков цистеина. Идентификация его первичной структуры методом автоматической ступенчатой деградации по Эдману позволила выявить наличие нескольких полиглициновых участков, состоящих из 6-8 остатков каждый, между которыми локализованы короткие фрагменты, состоящие из полярных аминокислотных остатков. С-концевой фрагмент молекулы представляет собой положительно заряженный сайт, обогащенный остатками аргинина и гистидина. Особенности структуры данного пептида определяют его функциональность. Так, проверка наличия антимикробных свойств у его рекомбинантного аналога, полученного путем гетерологической экспрессии синтетического гена в прокариотической системе, позволила определить минимальную подавляющую концентрацию (МПК), а то получается московская пивоваренная компания тестируемых культур грибов лишь при достаточно высоких действующих концентрациях (52–104 мкМ). Однако соединение обладало регуляторными свойствами: при концентрации 25 мкМ отмечен реактивирующий эффект, обеспечивающий повышение уровня выживаемости пекарских дрожжей (Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-1200) к УФ-облучению. Полученные данные расширяют представление о функциональных особенностях защитных пептидов растений необычного структурного типа.

Ключевые слова

антимикробные пептиды, реактивирующая активность, первичная структура, пырей ползучий

Список литературы

van der Weerden N.L., Bleackley M.R., Anderson M.A. // Cell. Mol. Life Sci. 2013. V. 70. № 19.P. 3545–3570. https://doi.org/10.1007/s00018-013-1260-1
Tam J.P., Wang S., Wong K.H., Tan. W.L. // Pharmaceuticals (Basel). 2015. V. 8. № 4. P. 711–757. https://doi.org/10.3390/ph8040711
SarikaIquebal M.A., Rai A. // Peptides. 2012. V. 36. № 2. P. 322–330. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2012.05.012
Das K., Datta K., Karmakar S., Datta S.K. // Protein Pept. Lett.2019. V. 26. № 10. P. 720–742. https://doi.org/10.2174/0929866526666190619112438
Stec B. // Cell. Mol. Life Sci. 2006. V. 63. № 12. P. 1370–1385. https://doi.org/10.1007/s00018-005-5574-5
Parisi K., Shafee T.M.A., Quimbar P., van der Weerden N.L., Bleackley M.R., Anderson M.A. // Semin.Cell. Dev. Biol. 2019. V. 88. P. 107–118. https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2018.02.004
Рогожин Е.А., Одинцова Т.И., Мусолямов А.Х., Смирнов А.Н., Бабаков А.В., Егоров Ц.А., Гришин Е.В. // Прикл. биохимия и микробиология. 2009. Т. 45. № 4. С. 403–409.
Рязанцев Д.Ю., Рогожин Е.А., Цветков В.О., Яруллина Л.Г., Смирнов А.Н., Завриев С.К. // Доклады Академии Наук. 2019. Т. 484. № 1. С. 104–106.
Odintsova T.I., Rogozhin E.A., Baranov Yu.V., Musolyamov A.Kh., Yalpani N., Egorov Ts.A., Grishin E.V. // Biochimie. 2008. V. 90. P. 1667–1673. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2008.06.007
Уткина Л.Л., Жабон Е.О., Славохотова А.А., Рогожин Е.А., Шиян А.А., Гришин Е.В., Егоров Ц.А., Одинцова Т.И., Пухальский В.А. // Генетика. 2010. Т. 46. № 12. С. 1–7.
Slavokhotova A.A., Shelenkov A.A., Odintsova T.I. // Plant Mol. Biol. 2015. V. 89. № 3. P. 203–214. https://doi.org/10.1007/s11103-015-0346-6
Odintsova T.I., Slezina M.P., Istomina E.A. // Biomolecules. 2020. V. 10. № 7. E. 1029. https://doi.org/10.3390/biom10071029
Koetter U., Kaloga M., Schilcher H. // Part I. Planta Med. 1993. V. 59. № 3. P. 279–280. https://doi.org/10.1055/s-2006-959672
Beydokthi S.S., Sendker J., Brandt S., Hensel A. // Fitoterapia. 2017. V. 117. P. 22–27. https://doi.org/10.1016/j.fitote.2016.12.010
Кароматов И.Д. // Биология и интегративная медицина. 2017. № 6. С. 122–128.
Provencher S.W., Glöckner J. // Biochemistry. 1981. V. 20. № 1. P. 33–37. https://doi.org/10.1021/bi00504a006
Andreev Y.A., Kozlov S.A., Vassilevski A.A., Grishin E.V. // Anal. Biochem. 2010. V. 407. № 1. P. 144–146. https://doi.org/10.1016/j.ab.2010.07.023
Воробьева Л.И., Рогожин Е.А., Ходжаев Е.Ю., Володяшкин Р.А., Самойленко В.А. // Микробиология. 2017. Т. 86. № 6. С. 684–695.
Barashkova A.S., Rogozhin E.A. // BMC Plant Methods. 2020. V. 16. E. 143. https://doi.org/10.1186/s13007-020-00687-1
Park C.J., Park C.B., Hong S.S., Lee H.S., Lee S.Y., Kim S.C. // Plant Mol. Biol. 2000. V. 44. № 2. P. 187–197. https://doi.org/10.1023/a:1006431320677
Hilton H., Gaut B.S. // Genetics. 1998. V. 150. № 2. P. 863–872. https://doi.org/10.1093/genetics/150.2.863
Gorinstein S., Jaramillo N.O., Medina O.J., Rogriques W.A., Tosello G.A., Paredes-Lopez O. // J. Protein Chem. 1999. V. 18. № 6. P. 687–693. https://doi.org/10.1023/a:1020610424625
Czolpinska M., Rurek M. // Front Plant. Sci. 2018. V. 8. № 9. E. 302. https://doi.org/10.3389/fpls.2018.00302
Pelegrini P.B., Murad A.M., Silva L.P., Dos Santos R.C., Costa F.T., Tagliari P.D. et al. // Peptides. 2008. V. 29. № 8. P. 1271–1279. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2008.03.013
Remuzgo C., Oewel T.S., Daffre S., Lopes T.R., Dyszy F.H., Schreier S. et al. // Amino Acids. 2014. V. 46. № 11. P. 2573–2586. https://doi.org/10.1007/s00726-014-1811-2
Рогожин Е.А., Воробьева Л.И., Ходжаев Е.Ю., Герасимов Е.С. // Микробиология. 2019. Т. 88. № 2. С. 137–143.