Гликирование метилглиоксалем легоглобина в сравнении с другими гемоглобинами и влияние на их пероксидазную активность

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Проведено изучение подверженности неферментативному гликированию гемоглобиновых белков разного происхождения. Были исследованы легоглобин (Lb) из клубеньков бобов, миоглобины (Mb) из мышц кашалота и сердца лошади и гемоглобины (Hb) из эритроцитов быка и человека. Степень гликирования Lb была в 2.5 раза выше, чем у Mb кашалота и Hb человека, и в 5 раз выше, чем у Mb лошади и Hb быка. В микроаэробных условиях количество конечных продуктов гликирования было в три раза ниже, чем в кислородсодержащей среде, а также медленнее шла и деградация гема. Гликирование влияло на пероксидазную активность гемопротеидов. Исходная скорость пероксидазной реакции Lb была в 6 раз выше, чем у миоглобинов, и в 10–13 раз выше, чем у гемоглобинов. Гликирование снижало скорость пероксидазной реакции Lb и гемоглобинов, у миоглобинов она либо не изменялась, либо возрастала в зависимости от времени инкубации с MG .

Об авторах

Э. И. Насыбуллина

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Москва, 119071 Россия

О. В. Космачевская

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Москва, 119071 Россия

А. Ф. Топунов

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: aftopunov@yandex.ru
Москва, 119071 Россия

Список литературы

  1. Nigro C., Leone A., Fiory F., Prevenzano I., Nicolò A., Mirra P. et al. // Cells. 2019. V. 8. № 7. e749. https://doi.org/10. 3390/cells8070749
  2. De la Maza M.P., Garrido F., Escalante N., Leiva L., Barrera G., Schnitzler S. et al. // Journal of Diabetes Mellitus . 2012. V. 2. № 2. P. 221 – 226.
  3. Banerjee S., Chakraborti A.S. // Int. J. Biol. Macromol. 2017. V. 95. P. 1159 – 1168.
  4. Reddy V.P., Aryal P., Darkwah E.K. // Microorga-nisms. 2022. V. 10. № 9. e1848. https://doi.org/10.3390/microorganisms10091848
  5. Nakamura A., Kawaharada R. // Fundamentals of Glycosylation. London, UK: IntechOpen, 2022. e97234. https://doi.org/10. 5772/intechopen.97234
  6. Mukunda D.C., Joshi V.K., Chandra S., Siddara- maiah M., Rodrigues J., Gadag S. et al. // Int. J. Biol. Macromol. 2022. V. 213. P. 279–296.
  7. Uceda A.B., Mariño L., Casasnovas R., Adrover M. // Biophys. Rev. 2024. V. 16. № 2. P. 189 – 218.
  8. Bhat L.R., Vedantham S., Krishnan U.M., Rayappan J.B.B. // Biosens. Bioelectron. 2019. V . 133. P . 107–124.
  9. Thornalley P.J. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2005. V. 1043. P. 111 – 117.
  10. Kosmachevskaya O.V., Shumaev K.B., Topunov A.F . // Appl. Biochem . Microbiol. 2017. V. 53. № 3. P. 273 – 289.
  11. Kosmachevskaya O.V., Novikova N.N., Topunov A.F. // Antioxidants. 2021. V. 10. № 2. e253. https://doi.org/10.3390/antiox10020253
  12. Stratmann B. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 11. e6186. https://doi.org/10.3390/ijms23116186
  13. Trujillo M.N., Galligan J.J. // Nat. Chem. Biol. 2023. V. 19. № 8. P. 922 – 927.
  14. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2022. V. 58. № 1. P. 44 – 52.
  15. Лебедева О.В., Угарова Н .Н., Березин И.В. // Биохимия. 1977. Т. 42. № 8. С. 1372–1379.
  16. Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F. // Appl. Biochem . Microbiol . 2010. V . 46. № 3. P . 297–302.
  17. Yim M.B., Yim H.S., Lee C., Kang S.O., Chock P.B. // Ann. N. Y . Acad. Sci. 2001. V. 928. № 1. P. 48–53.
  18. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Ruuge E.K., Topunov A.F. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 1. e168. https://doi.org/10. 3390/ijms24010168
  19. Khoo U., Newman D.J., Miller W.K., Pricel C.P. // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1994. V. 32. Р . 435–440.
  20. Roy A., Sen S., Chakraborti A.S. // Free Radic. Res. 2004. V. 38. № 2. P. 139 – 146.
  21. Sen S., Bose T., Roy A., Chakraborti A.S. // Mol. Cell Biochem. 2007. V. 301. № 1 – 2. P. 251 – 257.
  22. Ghosh P., Sen S., Bose U.B., Mandal S., Biswas I.B., Biswas U.K., Saha P. // Baghdad Journal of Biochemistry and Applied Biological Sciences. 2023. V. 4. № 1. P. 17 – 26.
  23. Pohanka M. // Biosensors (Basel). 2021. V. 11. № 3. e70. https://doi.org/10.3390/bios11030070
  24. Rabbani N., Thornalley P.J. // Amino Acids. 2012. V. 42. P. 1087 – 1096.
  25. Thornalley P.J. // Drug. Metabol. Drug. Interact. 2008. V. 23. P. 125 – 150.
  26. Gao Y., Wang Y. // Biochemistry. 2006. V. 45. № 51. P. 15654 – 15660.
  27. Bose T., Bhattacherjee A., Banerjee S., Chakrabor- ti A.S. // Arch. Biochem . Biophys. 2013. V. 529. № 2. P. 99 – 104.
  28. Chen H.J., Chen Y.C., Hsiao C.F., Chen P.F. // Chem. Res. Toxicol. 2015. V. 28. № 12. P. 2377 – 2389.
  29. Friess U. // Clinical Chemistry. 2003. V. 49. № 8. P. 1412–1415.
  30. Banerjee S., Chakraborti A.S. // Protein J. 2013. V. 32. № 3. P. 216 – 222.
  31. Banerjee S., Maity S., Chakraborti A.S. // Spectrochim. Acta A. Mol. Biomol. Spectrosc. 2016. V. 155. P. 1–10.
  32. Banerjee S. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. V. 193. Part B. P. 2165–2172.
  33. Banerjee S. // Vitam Horm. 2024. V. 125. P. 31 –46.
  34. Raupbach J., Ott C., Koenig J., Grune T. // Free Rad. Biol. Med . 2022. V. 152. P. 516 – 524.
  35. Ahmad N.N., Kamarudin N.H.A., Leow A.T.C., Abd. Rahman R.N.Z.R. // Molecules. 2020. V. 25. № 17. e3858. https://doi.org/10.3390/molecules25173858
  36. Li S., Zheng Y., Xu P., Zhu X., Zhou C. // Food Chem. 2018. V . 242. P . 22–28.
  37. Isogai Y ., Imamura H., Nakae S ., Sumi T ., Takaha- shi K ., Shirai T . // iScience . 2021. V . 24. № 8 . e 102920. https://doi.org/10.1016/j.isci.2021.102920
  38. Davies M.J., Mathieu C., Puppo A. // Adv. Inorg. Chem. 1999. V. 46. P. 495 – 542.
  39. Thornalley P.J., Rabbani N. // Semin. Dial. 2009. V. 22. № 4. P. 400–404.
  40. Matamoros M.A., Kim A., Peñuelas M., Ihling C., Griesser E., Hoffmann R. et al. // Plant Physiol . 2018. V. 177. P. 1510–1528.
  41. Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F. // Appl. Biochem . Microbiol . 2009. V . 45. № 6. P . 563–587.
  42. Elbaum D., Nagel R.L. // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. № 5. P. 2280–2283.
  43. Alayash A.I., Wilson M.T. // Front. Mol. Biosci. 2022. V. 9. e910795. https://doi.org/10. 3389/fmolb.2022.910795
  44. Keilin D., Hartree E.F. // Nature. 1950. V. 166. № 4221. P. 513–514.
  45. Sievers G., Rönnberg M. // Biochim. Biophys Acta. 1978. V. 533. № 2. P. 293 – 301.
  46. Sirangelo I., Iannuzzi C. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 12. e6609. https://doi.org/10.3390/ijms22126609
  47. Iram A., Alam T., Khan J.M., Khan T.A., Khan R.H., Naeem A. // PLoS One. 2013. V. 8. № 8. e72075. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0072075
  48. Esackimuthu P., Saraswathi N.T. // Biochem . Biophys. Res. Commun. 2021. V. 534. P. 387 – 394.
  49. Nascimento A.L.A., Guimarães A.S., Rocha T.D.S, Goulart M.O.F., Xavier J.A., Santos J.C.C. // Vitam. Horm. 2024. V. 125. P. 183 –229.
  50. Lee J.H., Samsuzzaman M., Park M.G., Park S.J., Kim S.Y. // Int. J. Biol. Macromol . 2021. V. 187. P. 409–421.
  51. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Topunov A.F. // Molecules. 2021. V. 26. № 23. e7207. https://doi.org/10. 3390/molecules26237207

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).