СОВРЕМЕННЫЕ МЕТОДЫ АНАЛИЗА НЕОРГАНИЧЕСКИХ ПОЛИФОСФАТОВ В БИОЛОГИЧЕСКИХ ОБЪЕКТАХ (ОБЗОР)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Неорганические полифосфаты (полиР) являются универсальными регуляторными соединениями и участвуют в контроле экспрессии генов, адаптации к стрессам, мембранном транспорте, обеспечении клеточной подвижности. Установлена их важная роль в развитии костной ткани, тромбообразовании, воспалительном ответе, в передаче сигналов в нервных клетках и образовании амилоидов. Эти полимеры являются участниками гомеостаза фосфора не только в отдельных организмах, но и в природных и техногенных экосистемах. ПолиР используются в качестве удобрений, пищевых добавок, применяются для умягчения воды и подавления воспламенения в составе красок и полимерных материалов. Современные высокочувствительные и специфичные методы анализа полиР важны как для решения фундаментальных проблем регуляции биохимических процессов, так и для ряда практических задач, таких как контроль состояния объектов окружающей среды, качества пищевых продуктов и разработки новых методов лечения заболеваний костной ткани, сердечно-сосудистой системы и нейродегенеративных патологий. В настоящее время разработаны эффективные и высокоспецифичные методы определения полиР, такие как специальные методы экстракции, энзиматический анализ, электрофорез, окраска флуорохромом DAPI, а также микроскопические методы, включая микрорентгеновский анализ. Сохраняет свое значение ЯМР, в особенности для определения длины цепи полимера. В данном обзоре мы рассматриваем методы анализа полиР с точки зрения задач, решаемых при исследовании различных биологических объектов, с особым вниманием к наиболее современным и широко распространенным подходам.

Об авторах

Л. В. Трилисенко

ФИЦ “Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук”, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН

Пущино, Россия

Т. В. Кулаковская

ФИЦ “Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук”, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН

Email: alla@ibpm.ru
Пущино, Россия

Список литературы

  1. Harold F.M. // Bacteriol. Rev. 1966. V. 30. № 4. P. 772–794. https://doi.org/10.1128/br.30.4.772-794.1966
  2. Kornberg A. // J. Bacteriol. 1995. V. 177. P. 491–496.
  3. Кулаев И.С. // Биохимия неорганических полифосфатов. 1975. М: Изд. МГУ. 246 c.
  4. Kornberg A., Rao N.N., Ault-Riché D. // Ann. Rev. Biochem. 1999. V. 68. P. 89–125.
  5. Kulaev I., Vagabov V., Kulakovskaya T. // J. Biosci. Bioeng. 1999. V. 88. P. 111–129.
  6. Rao N.N., Gómez-García M.R., Kornberg A. // Ann. Rev. Biochem. 2009. V. 78. P. 605–647.
  7. Albi T., Serrano A. // World J. Microbiol. Biotechnol. 2016. V. 2. Art. 27 https://doi.org/10.1007/s11274-015-1983-2
  8. Clotet J. // Curr. Genet. 2017. V. 63. P. 15–18.
  9. Omelon S., Georgiou J., Henneman Z.J., Wise L.M., Sukhu B., Hant T., Wynnyckyj S., Holmyard D., Bielecki R., Grynpas M.D. // PLoS ONE. 2009. V. 4. № 5. Art. e5634.
  10. Müller W.E., Wang X., Schröder H.C. // Prog. Mol. Subcell. Biol. 2017. V. 55. P. 187–219.
  11. Baker C.J., M.S, Smith S.A., Morrissey J.H. // Research and Practice in Thrombosis and Haemostasis. 2019. V. 3. P. 18–25.
  12. Huang W.C., Mailer R.K., Renné T. // Curr. Opin. Hematol. 2023. V. 30. № 5. P. 159–166. https://doi.org/10.1097/MOH.0000000000000771
  13. Seidlmayer L.K., Juettner V.V., Kettlewell S., Pavlov E.V., Blatter L.A., Dedkova E.N. // Cardiovascular Research. 2015. V. 106. P. 237–248.
  14. Baev A.Y., Negoda A., Abramov A.Y. // J. Bioenerg. Biomembr. 2017. V. 49. P. 49–55.
  15. Angelova P.R., Iversen K.Z., Teschemacher A.G., Kasparov S., Gourine A.V., Abramov A.Y. // Glia. 2018. V. 66. P. 2126–2136.
  16. Xie L.; Jakob U. // J. Biol. Chem. 2019. V. 294. № 6. P. 2180–2190.
  17. Yamaguchi K., Nakajima K., Goto Y. // Biophysics and Physicobiology. 2023. V. 20. Art. e200013. https://doi.org/10.2142/biophysico.bppb-v20.0013
  18. Guan J., Jakob U. // J. Mol. Biol. 2024. Art. 168504. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2024.168504
  19. Garcés P., Amaro A., Montecino M. // Review Biochem. Soc. Trans. 2024. V. 52 № 1. P. 123–135. https://doi.org/10.1042/BST20230257
  20. Fujiya M., Ueno N., Kashima S., Tanaka K., Sakatani A., Ando K., Moriichi K., Konishi H., Kamiyama N., Tasaki Y., Omura .T, Matsubara K., Taruishi M., Okumura T. // Clin. Pharmacol. Ther. 2020. V. 107. № 2. P. 452–461. https://doi.org/10.1002/cpt.1628
  21. Borghi F., Saiardi A. // Biochem. Soc. Trans. 2023. V. 51. № 5. P.1947–1956. https://doi.org/10.1042/BST20230483
  22. Diaz J., Ingall E., Benitez-Nelson C., Paterson D., de Jonge M.D., McNulty I., Brandes J.A. // Science. 2008. V. 320. P. 652–655.
  23. Diaz J.M., Steffen R., Sanders J.G., Tang Y. // Environ. Microbiol. 2019. V. 21 № 7. P. 2415–2425. https://doi.org/10.1111/1462-2920.14630
  24. Zhang C., Guisasola A., Baeza J.A. // Water Research. 2022. V. 212. Art. 118102. https://doi.org/10.1016/j.watres.2022.118102
  25. Дорофеев А.Г., Николаев Ю.А., Марданов А.В., Пименов Н.В. // Прикладная биохимия и микробиология. 2020. T. 56. № 1. С. 3–18.
  26. Hata Y., Hiruma S., Miyazaki H., Nakamura S. // ACS Omega. 2024. V. 9. № 11. P. 12635–12642. https://doi.org/10.1021/acsomega.3c07627
  27. Wang X., Gao Y., Chu G. // ACS Omega. 2021. V. 6. № 29. P. 18811–18822. https://doi.org/10.1021/acsomega.1c01999
  28. Zirnstein B., Schulze D., Schartel B. // Materials (Basel). 2019. V. 12. № 12. Art.pii: E1932. https://doi.org/10.3390/ma12121932
  29. Berardi G., Di Taranto A., Haouet N., Vita V., Palomba E., Rizzi G., Iammarino M. // Ital. J. Food Saf. 2023. V. 12. № 4. Art. 11110. https://doi.org/10.4081/ijfs.2023.11110
  30. Malik A., Khan J.M., Al-Amri A.M., Altwaijry N., Sharma P., Alhomida A., Sen P. // ACS Omega. 2023. V. 8 № 46. P. 44086–44092. https://doi.org/10.1021/acsomega.3c06210
  31. Müller W.E.G., Neufurth M., Wang S., Schröder H.C., Wang X. // Int. J. Nanomedicine. 2024. V. 19. P. 1303–1337. https://doi.org/10.2147/IJN.S446405
  32. Wang X., Schröder H.C., Müller W.E.G. // J. Mater. Chem. B. 2018. V. 6. № 16. P. 2385–2412. https://doi.org/10.1039/c8tb00241j
  33. Sugai R., Kobayashi M., Niizuma Y., Mizukami H., Koyasu M., Shiba T., Kitahara N., Manabe A // J. Esthet. Restor. Dent. 2024. V. 36 № 3. P. 484–493. https://doi.org/10.1111/jerd.13163
  34. Müller W.E.G., Neufurth M., Wang S., Schröder H.C., Wang X. // Small. 2024. Art. e2309528. https://doi.org/10.1002/smll.202309528
  35. Summonte S., Sanchez Armengol E., Ricci F., Sandmeier M., Hock N., Güclü-Tuncyüz A., Bernkop-Schnürch A. // Int. J. Pharm. 2024. V. 654. Art. 123983. https://doi.org/10.1016/j.ijpharm.2024.123983
  36. Tarayre C., Nguyen H.T., Brognaux A., Delepierre A., De Clercq L., Charlier R., Michels E., Meers E., Delvigne F. // Sensors (Basel). 2016. V. 16. № 6. Art. 797. https://doi.org/10.3390/s16060797
  37. Bru S., Jiménez J., Canadell D., Ariño J., Clotet J. // Microb. Cell. 2017. V. 2. № 4(1). P. 6–15. 10.15698/mic2017.01.551' target='_blank'>https://doi: 10.15698/mic2017.01.551
  38. Christ J.J., Willbold S., Blank L.M. // Anal. Chem. 2020.V. 92. № 6. P. 4167–4176.
  39. Kullik G.A., Waldmann M., Renné T. // Curr. Opin. Biotechnol. 2024. V. 90. Art. 103208. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2024.103208
  40. Кулаев И.С., Вагабов В.М., Кулаковская Т.В. // Высокомолекулярные неорганические полифосфаты: биохимия, клеточная биология, биотехнология. М.: Изд. Научный мир, 2005. 215 с.
  41. Christ J.J., Blank L.M. // Anal. Biochem. 2018. V. 563. P. 71–78.
  42. Borghi F., Azevedo C., Johnson E., Burden J.J., Saiardi A. // Cell Rep. Methods. 2024. V. 4. № 7. Art. 100814. https://doi.org/10.1016/j.crmeth.2024.100814
  43. Clark J.E., Beegen H., Wood H.D. // J. Bacteriol. 1986. V. 168. P. 1212–1219.
  44. Langen P., Liss E. Naturwissenschaften. 1959. V. 46. P. 151–152.
  45. Вагабов В.М., Трилисенко Л.В., Щипанова И.Н., Сибельдина Л.А., Кулаев И.С. // Микробиология. 1998. T. 67. № 3. С. 193–198.
  46. Калебина Т.С.,. Кулаковская Е.В, Рекстина В.B., Трилисенко Л.В., Зиганшин Р.Х., Мармий Н.В., Есипов Д.С., Кулаковская Т.В. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 1. С. 125–135.
  47. Wilson M.S.C., Bulley S.J., Pisani F., Irvine R.F., Saiardi A. // Open Biol. 2015. V. 5. Art. 150014. https://doi.org/10.1098/rsob.150014
  48. Werner T.P., Amrhein A.E.N., Freimoser F.M. // Arch. Microbiol. 2005.V. 184. P. 129–136. https://doi.org/ 10.1007/s00203-005-0031-2
  49. Несмеянова М.А., Дмитриев А., Кулаев И.С. // Микробиология. 1973. Т. 42. С. 213–219.
  50. Smirnov A., Suzina N., Chudinova N., Kulakovskaya T., Kulaev I. // FEMS Microbiol. Ecol. 2005. V. 52. № 1. P. 129–137. https://doi.org/10.1016/j.femsec.2004.10.012
  51. Christ J.J., Blank L.M. // Anal. Biochem. 2018. V. 548. P. 82–90.
  52. Эльдаров М.А., Баранов М.В., Думина М.В, Жгун А.А., Андреева Н.А., Трилисенко Л.В., Кулаковская Т.В., Рязанова Л.П., Кулаев И.С. // Биохимия. 2013. Т. 78. № 8. С. 1201–1209.
  53. Ledova L.A., Ryazanova L.P., Kulakovskaya T.V. // Microbiology. 2024. V. 93. P. 610–614.
  54. Ault-Riché D., Fraley C.D., Tzeng C.-M., Kornberg A. // J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 7. P. 1841–1847.
  55. Tomashevsky A., Kulakovskaya E., Trilisenko L., Kulakovskiy I., Kulakovskaya T., Fedorov A., Eldarov M. // Biology. 2021. V. 10. Art. 487. https://doi.org/10.3390/biology10060487
  56. Labberton L., Kenne E., Long A.T., Nickel K.F., Di Gennaro A., Rigg R.A., Hernandez J.S., Butler L., Maas C., Stavrou E.X. // Nat. Commun. 2016. V. 7. Art. 12616.
  57. Кулаев И.С., Крашенинников И.А., Кокурина И.А. // Биохимия. 1966. Т. 31. С. 850–858.
  58. Vagabov V.M., Trilisenko L.V., Kulakovskaya T.V., Kulaev I.S. // FEMS Yeast Res. 2008. V. 8. P. 877–882.
  59. Вагабов В.М., Трилисенко Л.В., Кулаев И.С. // Биохимия. 2000. Т. 65. № 3. С. 414–420.
  60. Вагабов В.М., Трилисенко Л.В., Кулаковская Т.В., Кулаев И.С. // Микробиология. 2008. Т. 77. № 5. С. 611–616.
  61. Andreeva N., Ryazanova L., Dmitriev V., Kulakovskaya T., Kulaev I. // FEMS Yeast Res. 2013. V. 13. P. 463–470.
  62. Трилисенко Л.В., Ледова Л.А., Рязанова Л.П., Кулаковская Е.В., Томашевский А.А., Кулаковская Т.В. // Biologia et Biotechnologia. 2024. V. 1. Art. 4. https://doi.org/10.61847/pbcras.bbt.2024.1.4
  63. Eixler S., Selig U.,Karsten U. // Hydrobiologia. 2005. V. 533. P. 135–143. https://doi.org/10.1007/s10750-004-2406-9
  64. Thilo E., Wieker W. // Z. Anorg. Allg. Chem. 1957. V. 291. P. 164–1854.
  65. Ebel J.P., Colas J., Muller S. // Exp. Cell. Res. 1958. V. 15. P. 36–42.
  66. Baluyot E.S., Hartford C.G. // J. Chromatography A. 1996. V. 739. P. 217–222.
  67. Andreeva N.A., Okorokov L.A. // Yeast. 1993. V. 9. P. 127–139.
  68. Kumble K.D., Kornberg A. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. № 11. P. 5818–5822.
  69. Bock R.M. // Controlled partial hydrolysis of RNA. Methods in Enzymology. 1967. V. 12. Part A. P. 218–221.
  70. Чернышева Е.К., Крицкий М.С., Кулаев И.С. // Биохимия. 1971. T. 36. № 1. С. 138–142.
  71. Segawa S., Fujiya M., Konishi H., Ueno N., Kobayashi N., Shigyo T., Kohgo Y. // PLoS One. 2011. V. 6. № 8. Art. e23278. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0023278
  72. Anand A., Aoyagi H. // Sci Rep. 2019. V. 9. Art. 4879. https://doi.org/10.1038/s41598-018-37752-8
  73. Corbridge D.E.C. // Phosphorus. An Outline of its Chemistry, Biochemistry and Technology (Second edition) Elsevier Sci. Pub. Comp. Amsterdam-Oxford-New York. 1980.
  74. Соколов И.А., Мурин И.В., Крийт В.Е., Горяинова А.Я., Пронкин А.А. // Вестник Санкт-Петербургского Университета. 2012. Сер. 4. Вып. 4. С. 54–74.
  75. Robinson T.E., Arkinstall L.A., Cox S.C., Grover L.M. // Comments on Inorganic Chemistry. 2022. V. 42. № 1. P. 47–59. https://doi.org/10.1080/02603594.2021.1973444
  76. Becke-Goehring M. // Phosphorus and its Compounds, Bd. 1: Chemistry, first ed., Wiley-VCH, Weinheim, Germany, 1961.
  77. Ruiz F.A., Rodrogues C.O., Docampo R. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 26114–26121.
  78. Ohtomo R., Sekiguchi Y., Kojima T., Saito M. // Anal. Biochem. 2008. V. 383. P. 210–216. https://doi.org/10.1016/j.ab.2008.08.002
  79. Heinonen Y.K., Lahti R.Y. // Anal. Biochem. 1981. V. 113. P.313–317.
  80. Kulakovskaya T.V., Andreeva N.A., Karpov A., Sidorov I., Kulaev I.S. // Biochemistry (Moscow) 1999. V. 64. P. 990–993.
  81. Van Veldhoven P.P., Mannaerts G.P. // Anal. Biochem. 1987. V. 161. P. 45–48.
  82. Andreeva N., Ledova L., Ryazanova L., Tomashevsky A., Kulakovskaya T., Eldarov M. // Biochimie. 2019. V. 163. P. 101–107. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2019.06.001
  83. Lichko L. Kulakovskaya T. // Adv. Enzym. Res. 2015. V. 3. P. 93–100. https://doi.org/10.4236/aer.2015.34010
  84. Christ J.J, Willbold S., Blank L.M. // Anal. Chem. 2019. V. 91. № 12. P. 7654–7661.
  85. Christ J.J. // Aminoverse. 2023. Homepage for the Phosfinity ChainQuant Assay hips://www.aminoverse.com/enzyme-products/phosfinity-chainquant/.
  86. Smith S.A., Morrissey J.H. // Electrophoresis 2007. V. 28. № 19. P. 3461–3465. https://doi.org/10.1002/elps.200700041
  87. Manoukian L., Stein R.S., Correa J.A., Frigon D., Omelon S. // Electrophoresis. 2023. V. 44. P. 1197–1205. https://doi.org/10.1002/elps.202300055
  88. Smith S.A., Yan Wang, Morrissey J.H. // Electrophoresis. 2018. V. 39. № 19. P. 2454–2459. https://doi.org/10.1002/elps.201800227
  89. Glohek T., Lunde M., Mudget M., Myers T.C. // Arch. Biochem. Biophys. 1971. V. 142. P. 508–513.
  90. Ugurbil L., Rottenberg H., Glynn R., Schulman G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. P. 2224–2228.
  91. Островский Д.Н., Сепетов Н.Ф., Решетняк В.И., Сибельдина Л.А. // Биохимия. 1980. Т. 45. С. 517–525.
  92. Lambert C., Weuster-Botz D., Weichenhain R., Kreutz E.W., de Graaf A.A., Schoberth S.M. // Acta Biotechnol. 2002. V. 22. P. 245–260.
  93. Mandala V.S., Loh D.M., Shepard S.M., Geeson M.B., Sergeyev I.V., Nocera D.G. Cummins C.C., Hong M. // J. Am. Chem. Soc. 2020. V. 142. № 43. P. 18407–18421. https://doi.org/10.1021/jacs.0c06335
  94. Pilatus U., Mayer, Hildebrandt. // Arch. Biochem. Biophys. 1989. V. 275. P. 215–223.
  95. Крупянко В.И., Вагабов В.М., Трилисенко Л.В., Крупянко П.В., Щипанова И.Н., Сибельдина Л.А., Кулаев И.С. // Прикл. биохим. микробиол. 1998. Т. 34. С. 430–434.
  96. Chen K.Y. // Prog. Mol. Subcell. Biol. 1999. V. 23. P. 253–273. https://doi.org/10.1007/978-3-642-58444-2_13
  97. Loureiro-Dias M.C., Santos H. // Arch. Microbiol. 1990. V. 153. P. 384–391.
  98. Pereira H., Lemos P.C., Carrondo M.J.T., Crespo J.P.S., Peis M.A.M., Santos H. // Water Res. 1996. V. 30. P. 2128–2138.
  99. Wang L., Kuchendorf C., Willbold S. // Algal Res. 2019. V. 43. Art. 101631. https://doi.org/10.1016/j.algal.2019.101631
  100. Viéville J., Tanty M., Delsuc M.-A. //. J. Magn. Reson. 2011. V. 212. P. 169–173.
  101. Lyratzakis A., Kalogerakis M., Polymerou K., Spyros A., Tsiotis G. // Biochim. Biophys. Acta. Gen. Subj. 2024. V. 1868. № 12. Art. 130718. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2024.130718
  102. Kooij J., Yang P.T., Bruun S., Magid J., Gro Nielsen U., Theil Kuhn L., Müller-Stöver D. // J. Environ. Manage. 2024. V. 370. Art. 122565. https://doi.org/10.1016/j.jenvman.2024.122565
  103. Bahgat N.T., Wilfert P., Eustace S.J., Korving L., van Loosdrecht M.C.M. 2024. V. 262. P. 122077. https://doi.org/10.1016/j.watres.2024
  104. Duersch B.G., Luo Y., Chen S., Soini S.A., Raja Somu D.M., Merk V.M. // Environ. Pollut. 2023. V. 334. Art. 121781. https://doi.org/10.1016/j.envpol.2023.121781
  105. Petriglieri F., Petersen J.F., Peces M., Nierychlo M., Hansen K., Baastrand C.E., Nielsen U.G., Reitzel K., Nielsen P.H. // Environ. Sci. Technol. 2022. V. 56. № 8. P. 5132–5140. https://doi.org/10.1021/acs.est.1c02642
  106. Lázaro B., Sarrias A., Tadeo F.J., Marc Martínez-Láinez J., Fernández A., Quandt E., Depares B., Dürr-Mayer T., Jessen H., Jiménez J., Clotet J., Bru S. // Methods. 2025. V. 234. P. 211–222. https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2025.01.001
  107. Voříšek J., Knotková A., Kotyk A. // Zbl. Mikrobiol. 1982. V. 137. P. 421–432.
  108. Jensen T.E. // Arch. Microbiol. 1968. V. 62. P. 144–152.
  109. Schonborn C., Bauer H.D., Roske L. // Water. Res. 2001. V. 35. P. 3190-3196.
  110. Ward S.K., Heintz J.A., Albrecht R.M., Talaat A.M. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2012. V. 2. Art. 63. https://doi.org/10.3389/fcimb.2012.00063
  111. Tocheva E.I., Dekas A.E., McGlynn S.E., Morris D., Orphan V.J., Jensen G.J. // J Bacteriol. 2013. V. 195. № 17. P. 3940–3946. https://doi.org/10.1128/JB.00712-13
  112. Racki L.R., Tocheva E.I., Dieterle M.G., Sullivan M.C., Jensen G.J., Newman D.K. // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2017. V. 114. № 12. E2440–E2449. https://doi.org/10.1073/pnas.1615575114
  113. Janet-Maitre M., Pont S., Masson F.M., Sleiman S., Trouillon J., Robert-Genthon M. et al. // PLoS Pathog. 2023. V. 19. № 1. Art. e1011023. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1011023
  114. Ashford A.E., Ling-Lee M., Chilvers G.A. // New. Phytol. 1975. V. 74. P. 477–453.
  115. Orlovich D.A., Ashford A.E. // Protoplasma. 1993. V. 173. P. 91–102.
  116. Bucking H., Beckmann S., Heyser W., Kottke I. // Micron. 1998. V. 29. P. 53–61.
  117. Sanz-Luque E., Bhaya D., Grossman A.R. // Front. Plant. Sci. 2020. V. 11. P. 938. https://doi.org/10.3389/fpls.2020.00938
  118. Docampo R. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2024. V. 88. № 1. Art. e0004223. https://doi.org/10.1128/mmbr.00042-23
  119. Wang X., Ackermann M., Tolba E., Neufurth M., Wurm F., Feng Q. et al. // Eur. Cell Mater. 2016. V. 32. P. 271–283. https://doi.org/10.22203/eCM.v032a18
  120. Hensgens C.M., Santos H., Zhang C., Kruizinga W.H., Hansen T.A. // Eur. J. Biochem. 1996. V. 242. P. 327–331.
  121. Majed N., Matthäus C., Diem M., Gu A.Z. // Environ. Sci. Technol. 2009. V. 43. № 14. P. 5436–5442. https://doi.org/10.1021/es900251n
  122. Moudříková Š., Ivanov I.N., Vítová M., Nedbal L., Zachleder V., Mojzeš P., Bišová K. // Cells. 2021. V. 10. Art. 62. https://doi.org/10.3390/cells10010062
  123. Allan R.A., Miller J.J. // Can. J. Microbiol. 1980. V. 26. P. 912–920.
  124. Tijssen J.P.F., Beekes H.W., Van Steveninck J. // Biochem. Biophys. Acta. 1982. V. 721 P. 394–398.
  125. Streichan M., Golecki J.R., Schon G. // FEMS Microbiol. Ecol. 1990. V. 73. P. 113–124.
  126. Kulakova A.N., Hobbs D., Smithen M., Pavlov E., Gilbert J.A., Quinn J.P., McGrath J.W. // Environ. Sci. Technol. 2011. V. 45. № 18. P. 7799–7803. https://doi.org/10.1021/es201123r
  127. Frank C., Pfeiffer D., Aktas M., Jendrossek D. // Microb. Physiol. 2022. V. 32. № 3–4. P. 71–82. https://doi.org/10.1159/000521970
  128. Puchkov E.O. // Yeast. 2010. V. 27. № 6. P. 309–315. https://doi.org/10.1002/yea.1754
  129. Gomes F.M., Ramos I.B., Wendt C., Girard-Dias W., De Souza W., Machado E.A., Miranda K. // Eur. J. Histochem. 2013. V. 57. № 4. Art. e34. https://doi.org/10.4081/ejh.2013.e34
  130. Aschar-Sobbi R., Abramov A.Y., Diao C., Kargacin M.E., Kargacin G.J., French R.J., Pavlov E. // J. Fluoresc. 2008. V. 18. № 5. P. 859–866. https://doi.org/10.1007/s10895-008-0315-4
  131. Serafim L.S., Lemos O.C., Levantesi C., Tandoi V., Santos H., Reis M.A. // J. Microbiol. Methods. 2002. V. 51. P. 1–18.
  132. Liu W.T., Nielsen A.T., Wu J.H., Tsai C.S., Matsuo Y., Molin S. // Environ. Microbiol. 2001. V. 3. № 2. P. 110–122. https://doi.org/10.1046/j.1462-2920.2001.00164.x
  133. Martin P., Van Mooy B.A. // Appl. Environ. Microbiol. 2013. V. 79. № 1. P. 273–281. https://doi.org/10.1128/AEM.02592-12
  134. Terashima M., Kamagata Y., Kato S. // Front. Microbiol. 2020. V. 11. Art. 793. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.00793
  135. Diaz J.M., Ingall E.D. // Environ. Sci. Technol. 2010. V. 44. P. 4665–4671. https://doi.org/10.1021/es100191h
  136. Tanious F.A., Veal J.M., Buczak H., Ratmeyer L.S., Wilson W.D. // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 3103–3112.
  137. Sato A., Aizawa H., Tsujino T., Isobe K., Watanabe T., Kitamura Y., Kawase T. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 3. Art. 1040. https://doi.org/10.3390/ijms22031040
  138. Kawase T., Suzuki K., Kamimura M., Mochizuki T., Ushiki T. // Meth. Protoc. 2023. V. 6. № 4. Art. 59. https://doi.org/10.3390/mps6040059.
  139. Pavlov E., Aschar-Sobbi R., Campanella M., Turner R.J., Gómez-García M.R., Abramov A.Y. // J. Biol. Chem. 2010. V. 285. № 13. P. 9420–9428. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.013011
  140. Baev A.Y., Angelova P.R., Abramov A.Y. // Biochem. J. 2020. V. 477. № 8. P. 1515–1524. https://doi.org/10.1042/BCJ20200042
  141. Günth S., Trutnau M., Kleinsteuber S., Hause G., Bley T., Röske I., Harms H., Müller S. // Appl. Environ. Microbiol. 2009. V. 75. P. 2111–2121.
  142. Angelova P.R., Agrawalla B.K., Elustondo P.A., Gordon J., Shiba T., Abramov A.Y., Chang Y.T., Pavlov E.V. // ACS Chem. Biol. 2014. V. 9. № 9. P. 2101–10. https://doi.org/10.1021/cb5000696
  143. Yang X., Gao R., Zhang Q., Yung C.C.M., Yin H., Li J. // Environ. Sci. Technol. 2024. V. 58 № 32. P. 14249–14259. https://doi.org/10.1021/acs.est.4c04545
  144. Deitert A., Fees J., Mertens A., Nguyen Van D., Maares M., Haase H., Blank L.M., Keil C. Yeast. 2024. V. 41. № 10. P. 593–604. https://doi.org/10.1002/yea.3979
  145. Grossgebauer K. // Microsc. Acta. 1980. V. 83. № 1. P. 49–54.
  146. Kolozsvari B., Parisi F., Saiardi A. // Biochem. J. 2014. V. 460. № 3. P. 377–385. https://doi.org/10.1042/BJ20140237
  147. Omelon S., Georgiou J., Habraken W. // Biochem. Soc. Trans. 2016. V. 44. № 1. P. 46–49. https://doi.org/10.1042/BST20150231
  148. Lee A., Whitesides G.M. // Anal. Chem. 2010. V. 82. № 16. P. 6838–6846. https://doi.org/10.1021/ac1008018
  149. Choi B.K., Hercules D.M., Houalla M. // Anal. Chem. 2000. V. 72. № 20. P. 5087–5091. https://doi.org/10.1021/ac000044q
  150. Jiménez J., Lázaro B., Sarrias A., Tadeo F.J., Pérez-Montero M., Clotet J., Bru S. // STAR Protoc. 2022. V. 3 № 2. Art. 101363. https://doi.org/10.1016/j.xpro.2022.101363

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).