Механизмы низкотемпературных реабилитационных технологий. Естественная и искусственная гипотермия

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Обзор литературы посвящён анализу механизмов типовых защитно-приспособительных реакций, развивающихся у спонтанно гибернирующих мелких грызунов при резком похолодании окружающей среды, у теплокровных животных и человека во время циркадианных понижений температуры тела в ночное время и в фазах медленного сна, а также при искусственной терапевтической гипотермии.

Выделены общие черты в развитии состояния нейропротекции при естественной эндогенной и индуцированной гипотермии, включающие метаболические, эпигенетические и биофизические реакции, обеспечивающие формирование неспецифической толерантности головного мозга к потенциально повреждающим воздействиям. Значительное внимание уделено участию белков гибернации, опиоидной и антиоксидантных систем в процессах безопасного выхода животных из состояния торпора и в реализации восстановительной функции сна. Учитывая циркадианный характер формирования эндогенной гипотермии мозга в ночное время и в фазах медленного сна, высказано предположение о возможности применения периодических температурных воздействий на кору больших полушарий в целях восстановления нарушенной суточной ритмики. С позиций общности механизмов эндогенной и индуцированной гипотермии селективную гипотермию коры больших полушарий правомочно рассматривать как природоподобную технологию.

Опираясь на обширный экспериментальный материал, свидетельствующий о значительном нейропротекторном потенциале действия низких температур при гибернации и суточной гипотермии, а также искусственно вызываемой гипотермии, высказано положение о перспективности применения технологии селективной гипотермии коры больших полушарий в целях предупреждения развития негативных последствий церебральных катастроф.

Об авторах

Олег Алексеевич Шевелев

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Автор, ответственный за переписку.
Email: shevelev_o@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-6204-1110
SPIN-код: 9845-2960

доктор мед. наук, профессор

Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2; Москва, ул. Миклухо-Маклая, 6

Марина Владимировна Петрова

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: mpetrova@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0003-4272-0957
SPIN-код: 9132-4190

доктор мед. наук

Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2; Москва, ул. Миклухо-Маклая, 6

Эльяс Месфин Менгисту

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: drmengistu@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-6928-2320
SPIN-код: 1387-7508
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2; Москва, ул. Миклухо-Маклая, 6

Владислав Андреевич Якименко

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: Yavladislav87@gmail.com
ORCID iD: 0000-0003-2308-6313
SPIN-код: 3572-7563
Россия, Москва

Дарина Николаевна Менжуренкова

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: pechenki2013@mail.ru
ORCID iD: 0009-0002-7997-0079
Россия, Москва

Ирина Николаевна Колбаскина

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии

Email: kolbaskinairinka@mail.ru
ORCID iD: 0009-0000-2804-8952
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2

Мария Александровна Жданова

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии

Email: mchubarova@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0001-6550-4777
SPIN-код: 4514-3020
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2

Надежда Анатольевна Ходорович

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: khodorovich_na@rudn.university
ORCID iD: 0000-0002-1289-4545
SPIN-код: 6237-9153

доктор мед. наук, профессор

Россия, Москва

Екатерина Олеговна Шевелева

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: sheveleva_eo@rudn.university
ORCID iD: 0000-0002-7024-8875
SPIN-код: 2593-2995

канд. мед. наук

Россия, Москва

Список литературы

  1. Мочанов Ю.А., Федосеева С.А. Влияние холодного климата на происхождение и эволюцию человечества // Наука и техника в Якутии. 2015. № 1. С. 69–75.
  2. Noyes A.M., Lundbye J.B. Managing the complications of mild therapeutic hypothermia in the cardiac arrest patient // Intensive Care Med. 2015. Vol. 30, N 5. Р. 259–269. doi: 10.1177/0885066613516416
  3. Evans A.L., Singh N.J., Friebe A., et al. Drivers of hibernation in the brown bear // Front Zool. 2016. N 13. Р. 7. doi: 10.1186/s12983-016-0140-6
  4. Geiser F. Seasonal expression of avian and mammalian daily torpor and hibernation: Not a simple summer-winter affair // Front Physiol. 2020. N 11. Р. 436. doi: 10.3389/fphys.2020.00436
  5. Jansen H.T., Leise T., Stenhouse G., et al. The bear circadian clock does not “sleep” during winter dormancy // Front Zool. 2016. N 13. Р. 42. doi: 10.1186/s12983-016-0173-x
  6. Van Breukelen F., Martin S. Reversible depression of transcription during hibernation // J Comp Physiol B. 2002. Vol. 172, N 5. Р. 355–361. doi: 10.1007/s00360-002-0256-1
  7. Geiser F. Metabolic rate and body temperature reduction during hibernation and daily torpor // Annu Rev Physiol. 2004. N 66. Р. 239–274. doi: 10.1146/annurev.physiol.66.032102.115105
  8. Heldmaier G., Ortmann S., Elvert R. Natural hypometabolism during hibernation and daily torpor in mammals // Respir Physiol Neurobiol. 2004. Vol. 141, N 3. Р. 317–329. doi: 10.1016/j.resp.2004.03.014
  9. Buck C.L., Barnes B.M. Effects of ambient temperature on metabolic rate, respiratory quotient, and torpor in an arctic hibernator // Am J Physiol Regulatory Integrative Comp Physiol. 2000. Vol. 279, N 1. Р. 255–262. doi: 10.1152/ajpregu.2000.279.1.R255
  10. Carey H.V., Andrews M.T., Martin S.L. Mammalian hibernation: Cellular and molecular responses to depressed metabolism and low temperature // Physiol Rev. 2003. Vol. 83, N 4. Р. 1153–1181. doi: 10.1152/physrev.00008.2003
  11. Dave K.R., Christian S.L., Perez-Pinzon M.A., Drew K.L. Neuroprotection: Lessons from hibernators // Comp Biochem Physiol. 2012. Vol. 162, N 1-3. Р. 1–9. doi: 10.1016/j.cbpb.2012.01.008
  12. Bouma H.R., Carey H.V., Kroese F.G. Hibernation: The immune system at rest? // J Leukocyte Biology. 2010. Vol. 88, N 4. Р. 619–624. doi: 10.1189/jlb.0310174
  13. Shavlakadze T., Grounds M.D. Of bears, frogs, meat, mice and men: Insight into the complexity of factors affecting skeletal muscle atrophy/hypertrophy and myogenesis/adipogenesis // Bio Essays. 2006. Vol. 28, N 10. Р. 994–1009. doi: 10.1002/bies.20479
  14. Eddy S.F., Storey K.B. p38 MAPK regulation of transcription factor targets in muscle and heart of hibernating bats, Myotis lucifugus // Cell Biochem Function. 2007. Vol. 25, N 6. Р. 759–765. doi: 10.1002/cbf.1416
  15. Nelson B.T., Ding X., Boney-Montoya J., et al. Metabolic hormone FGF21 is induced in ground squirrels during hibernation but its overexpression is not sufficient to cause torpor // PLoS One. 2013. Vol. 8, N 1. Р. e53574. doi: 10.1371/journal.pone.0053574
  16. Itoh N., Ornitz D.M. Functional evolutionary history of the mouse Fgf gene family // Dev Dyn. 2008. Vol. 237, N 1. Р. 18–27. doi: 10.1002/dvdy.21388
  17. Fisher F.M., Maratos-Flier E. Understanding the physiology of FGF21 // Annu Rev Physiol. 2016. N 78. Р. 223–241. doi: 10.1146/annurev-physiol-021115-105339
  18. Bostrom P., Wu J., Jedrychowski M.P., et al. A PGC1-alpha-dependent myokine that drives brown-fat-like development of white fat and thermogenesis // Nature. 2012. Vol. 481, N 7382. Р. 463–468. doi: 10.1038/nature10777
  19. Ikeda K., Yamada T. UCP1 Dependent and independent thermogenesis in brown and beige adipocytes // Front Endocrinol. 2020. N 11. Р. 498. doi: 10.3389/fendo.2020.00498
  20. Lindquist J.A., Mertens P.R. Cold shock proteins: From cellular mechanisms to pathophysiology and disease // Cell Commun Signal. 2018. Vol. 16, N 1. Р. 63. doi: 10.1186/s12964-018-0274-6
  21. Скабкин М.А., Скабкина О.В., Овчинников Л.П. Мультифункциональные белки с доменом холодового шока в регуляции экспрессии генов // Успехи биологической химии. 2004. № 44. С. 3–52.
  22. Neutelings T., Lambert C.A., Nusgens B.V., Alain C. Colige effects of mild cold shock (25 °C) followed by warming up at 37 °C on the cellular stress response // PLoS One. 2013. Vol. 8, N 7. Р. e69687. doi: 10.1371/journal.pone.0069687
  23. Laios E., Rebeyka I.M., Prody C.A. Characterization of cold-induced heat shock protein expression in neonatal rat cardiomyocytes // Mol Cell Biochem. 1997. Vol. 173, N 1-3. Р. 153–159. doi: 10.1023/a:1006844114348
  24. Fujita J. Cold shock response in mammalian cells // Mol Microbiol Biotechnol. 1999. Vol. 1, N 2. Р. 243–255.
  25. Yasushi S., Yasuko T., Hiroyuki O. Molecular mechanisms underlying hypothermia-induced neuroprotection // Stroke Restarch and Treatment. 2011. Vol. 2011. Р. 809874. doi: 10.4061/2011/809874
  26. Murshid A., Gong J., Calderwood S.K. The role of heat shock proteins in antigen cross presentation // Front Immunol. 2012. N 3. Р. 63. doi: 10.3389/fimmu.2012.00063
  27. Hammerer-Lercher A., Mair J., Bonatti J., et al. Hypoxia induces heat shock protein expression in human coronary artery bypass grafts // Cardiovasc Res. 2001. Vol. 50, N 1. Р. 115–124. doi: 10.1016/s0008-6363(01)00198-5
  28. Usman M.G., Rafii M.Y., Ismail M.R., et al. Heat shock proteins: Functions and response against heat stress in plants // Int J Sci Technol Res. 2017. Vol. 3, N 11. Р. 204–218.
  29. De Maio A. Heat shock proteins: Facts, thoughts, and dreams // Shock. 1999. Vol. 11, N 1. Р. 1–12. doi: 10.1097/00024382-199901000-00001
  30. Walter S., Buchner J. Molecular chaperones-cellular machines for protein folding // Angewandte Chemie Int Ed Engl. 2002. Vol. 41, N 7. Р. 1098–1113. doi: 10.1002/1521-3773(20020402)41:7<1098::aid-anie1098>3.0.co;2-9
  31. Lahvic J.L., Ji Y., Marin P., et al. Small heat shock proteins are necessary for heart migration and laterality determination in zebrafish // Dev Biol. 2013. Vol. 384, N 2. Р. 166–180. doi: 10.1016/j.ydbio.2013.10.009
  32. Allan M.E., Storey K.B. Expression of NF-kB and downstream antioxidant genes in skeletal muscle of hibernating ground squirrels, Spermophilus tridecemlineatus // Cell Biochem Funct. 2012. Vol. 30, N 2. Р. 166–174. doi: 10.1002/cbf.1832
  33. Антонова Е.П., Илюха В.А., Сергина С.Н. Антиоксидантная защита у зимоспящих млекопитающих // Принципы экологии. 2015. № 2. С. 4–20. doi: 10.15393/j1.art.2015.3962
  34. Santoro M.G. Heat shock factors and the control of the stress response // Biochemical Pharmacol. 2000. Vol. 59, N 1. Р. 55–63. doi: 10.1016/S0006-2952(99)00299-3
  35. Semenova T.P., Zakharova N.M. Seasonal features of the effects of blockade of opioid receptors on adaptive behavior in hibernating animals // Neurosci Behav Physi. 2015. Vol. 45, N 6. Р. 658–663. doi: 10.1007/s11055-015-0125-5
  36. Peart J.N., Gross E.R., Gross G.J. Opioid-induced preconditioning: Recent advances and future perspectives // Vascular Pharmacology. 2005. Vol. 42, N 5-6. Р. 211–218. doi: 10.1016/j.vph.2005.02.003
  37. Benedict P.E., Benedict M.B., Su T.P., Bolling S.F. Opiate drugs and delta-receptor-mediated myocardial protection // Circulation. 1999. Vol. 100, Suppl. 19. Р. 11357–11360. doi: 10.1161/01.cir.100.suppl_2.ii-357
  38. Borlongan C.V., Wang Y., Su T.P. Delta opioid peptide (D-Ala 2, D-Leu 5) enkephalin: Linking hibernation and neuroprotection // Front Biosci. 2004. N 9. Р. 3392–3398. doi: 10.2741/1490
  39. Lee J.Y., Liska M., Crowley M., et al. Multifaceted effects of delta opioid receptors and dadle in diseases of the nervous system curr // Drug Discov Technol. 2018. Vol. 15, N 2. Р. 94–108. doi: 10.2174/1570163814666171010114403
  40. Sheng S., Huang J., Ren Y., et al. Neuroprotection against hypoxic/ischemic injury: δ-Opioid receptors and BDNF-TrkB pathway // Cell Physiol Biochem. 2018. Vol. 47, N 1. Р. 302–315. doi: 10.1159/000489808
  41. Tamura Y., Shintani M., Inoue H., et al. Regulatory mechanism of body temperature in the central nervous system during the maintenance phase of hibernation in Syrian hamsters: Involvement of β-endorphin // Brain Res. 2012. N 1448. Р. 63–70. doi: 10.1016/j.brainres.2012.02.004
  42. Halberg F., Chibisov S.M., Radysh I.V., et al. Time structures (chronomes) in us and around us. Moscow: PFUR,2005. 186 с.
  43. Huang R.C. The discoveries of molecular mechanisms for the circadian rhythm: The 2017 Nobel Prize in Physiology or Medicine // Biomed. 2018. Vol. 41, N 1. Р. 5–8. doi: 10.1016/j.bj.2018.02.003
  44. Millius A., Ode K.L., Ueda H.R. A period without PER: Understanding 24-hour rhythms without classic transcription and translation feedback loops // F1000Res. 2019. N 8. Р. F1000 Faculty Rev-499. doi: 10.12688/f1000research.18158.1
  45. Hastings M., O’Neill J.S., Maywood E.S. Circadian clocks: Regulators of endocrine and metabolic rhythms // J Endocrinol. 2007. Vol. 195, N 2. Р. 187–198. doi: 10.1677/JOE-07-0378
  46. Refinetti R. Circadian rhythmicity of body temperature and metabolism // Temperature. 2020. Vol. 7, N 4. Р. 321–362. doi: 10.1080/23328940.2020.1743605
  47. Шевелев О.А., Петрова М.В., Юрьев М.Ю., и др. Метод микроволновой радиотермометрии в исследованиях циркадианных ритмов температуры головного мозга // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2022. Т. 173, № 3. С. 380–383. doi: 10.47056/0365-9615-2022-173-3-380-383
  48. Harding E.C., Franks N.P., Wisden W. The temperature dependence of sleep front // Neurosci. 2019. N 13. Р. 336. doi: 10.3389/fnins.2019.00336
  49. Peplow M. Structure: The anatomy of sleep // Nature. 2013. Vol. 497, N 7450. Р. S2–S3. doi: 10.1038/497S2a
  50. Iliff J.J., Wang M., Liao Y., et al. A paravascular pathway facilitates CSF flow through the brain parenchyma and the clearance of interstitial solutes, including amyloid β // Sci Transl Med. 2012. Vol. 4, N 147. Р. 147ra111. doi: 10.1126/scitranslmed.3003748
  51. Yan T., Qiu Y., Yu X., Yang L. Glymphatic dysfunction: A bridge between sleep disturbance and mood disorders // Front Psychiatry. 2021. N 12. Р. 658340. doi: 10.3389/fpsyt.2021.658340
  52. Bacyinski A., Xu M., Wang W., Hu J. The paravascular pathway for brain waste clearance: Current understanding, significance and controversy // Front Neuroanat. 2017. N 11. Р. 101. doi: 10.3389/fnana.2017.00101
  53. Ma Q., Ineichen B.V., Detmar M., Proulx S.T. Outflow of cerebrospinal fluid is predominantly through lymphatic vessels and is reduced in aged mice // Nat Commun. 2017. Vol. 8, N 1. Р. 1434. doi: 10.1038/s41467-017-01484-6
  54. Xie L., Kang H., Xu Q., et al. Sleep drives metabolite clearance from the adult brain // Science. 2013. Vol. 342, N 6156. Р. 373–377. doi: 10.1126/science.1241224
  55. Кондратьев А.Н., Ценципер Л.М. Глимфатическая система мозга: строение и практическая значимость // Анестезиология и реаниматология. 2019. № 6. С. 72–80. doi: 10.17116/anaesthesiology2
  56. Reddy O.C., van der Werf Y.D. The sleeping brain: Harnessing the power of the glymphatic system through lifestyle choices // Brain Sci. 2020. Vol. 10, N 11. Р. 868. doi: 10.3390/brainsci10110868
  57. Eban-Rothschild A., Appelbaum L., de Lecea L. Neuronal mechanisms for sleep/wake regulation and modulatory drive // Neuropsychopharmacol. 2018. Vol. 43, N 5. Р. 937–952. doi: 10.1038/npp.2017.294
  58. Харакоз Д.П. Температура мозга и сон // Журнал высшей нервной деятельности. 2013. Т. 63, № 1. С. 113–124. doi: 10.7868/S0044467713010061
  59. Yu H., Xia F., Lam K.S., et al. Circadian rhythm of circulating fibroblast growth factor 21 is related to diurnal changes in fatty acids in humans // Clin Chem. 2011. Vol. 57, N 5. Р. 691–700. doi: 10.1373/clinchem.2010.155184
  60. Brandão L., Espes D., Westholm J.O., et al. Cedernaes. Acute sleep loss alters circulating fibroblast growth factor 21 levels in humans: A randomised crossover trial // Sleep Res. 2022. Vol. 31, N 2. Р. e13472. doi: 10.1111/jsr.13472
  61. Abdalla O.H., Mascarenhas B., Cheng HY. Death of a protein: The role of E3 ubiquitin ligases in circadian rhythms of mice and flies // Int J Mol Sci. 2022. Vol. 23, N 18. Р. 10569. doi: 10.3390/ijms231810569
  62. Morf J., Rey G., Schneider K., et al. Cold-inducible RNA-binding protein modulates circadian gene expression posttranscriptionally // Science. 2012. Vol. 338, N 6105. Р. 379–383. doi: 10.1126/science.1217726
  63. Liu Y., Hu W., Murakawa Y., et al. Cold-induced RNA-binding proteins regulate circadian gene expression by controlling alternative polyadenylation // Sci Rep. 2013. N 3. Р. 2054. doi: 10.1038/srep02054
  64. Jagannath A., Butler R., Godinho S.I., et al. The CRTC1-SIK1 pathway regulates entrainment of the circadian clock // Cell. 2013. Vol. 154, N 5. Р. 1100–1111. doi: 10.1016/j.cell.2013.08.004
  65. Пастухов Ю.Ф. Медленноволновой сон и молекулярные шапероны // Эволюция биохимии и физиологии. 2016. Т. 52, № 1. С. 79–90.
  66. Симонова В.В., Гузеев М.А., Пастухов Ю.Ф. Восстановление сна после его тотальной депривации в условиях длительного дефицита стресс-индуцибельного шаперона hsp70 // Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 2018. Т. 104, № 8. С. 957–965. doi: 10.7868/S0869813918070055
  67. Hardeland R., Coto-Montes A., Poeggeler B. Circadian rhythms, oxidative stress, and antioxidative defense mechanisms // Chronobiol Int. 2003. Vol. 20, N 6. Р. 921–962. doi: 10.1081/cbi-120025245
  68. Budkowska M., Cecerska-Heryć E., Marcinowska Z., et al. The influence of circadian rhythm on the activity of oxidative stress enzymes // Int J Mol Sci. 2022. Vol. 23, N 22. Р. 14275. doi: 10.3390/ijms232214275
  69. Koban M., Swinson K.L. Chronic REM-sleep deprivation of rats elevates metabolic rate and increases UCP1 gene expression in brown adipose tissue // Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005. Vol. 289, N 1. Р. E68–74. doi: 10.1152/ajpendo.00543.2004
  70. Giannetto C., Arfuso F., Giudice E., et al. Clock gene per 2 daily rhythm: Correlation with the serum level of uncoupling protein 1 (UCP1) in goat and horse // J Therm Biol. 2021. N 97. Р. 102891. doi: 10.1016/j.jtherbio.2021.102891
  71. Dent R.R., Guilleminault C., Albert L.H., et al. Diurnal rhythm of plasma immunoreactive beta-endorphin and its relationship to sleep stages and plasma rhythms of cortisol and prolactin // J Clin Endocrinol Metab. 1981. Vol. 52, N 5. Р. 942–947. doi: 10.1210/jcem-52-5-942
  72. Berezin C.T., Bergum N., Luchini K.A., et al. Endogenous opioid signaling in the retina modulates sleep/wake activity in mice // Neurobiol Sleep Circadian Rhythms. 2022. N 13. Р. 100078. doi: 10.1016/j.nbscr.2022.100078
  73. Miguel A., Marcela V., Matamoros-Trejo G., Garcia D. Melatonin induces the synthesis and release of enkephalins in rat brain // Salud Mental. 2010. Vol. 33, N 2. Р. 123–131.
  74. Asai M.A., Mayagoitia L.M., García D.G., et al. Rat brain opioid peptides-circadian rhythm is under control of melatonin // Neuropeptides. 2007. Vol. 41, N 6. Р. 389–397. doi: 10.1016/j.npep.2007.09.001
  75. Park S.H., Weber F. Neural and homeostatic regulation of rem sleep // Front Psychol. 2020. N 11. Р. 1662. doi: 10.3389/fpsyg.2020.01662
  76. Renouard L., Hayworth C., Rempe M., et al. REM sleep promotes bidirectional plasticity in developing visual cortex in vivo // Neurobiol Sleep Circadian Rhythms. 2022. N 12. Р. 100076. doi: 10.1016/j.nbscr.2022.100076
  77. Li W., Ma L., Yang G., et al. REM sleep selectively prunes and maintains new synapses in development and learning // Nat Neurosci. 2017. Vol. 20, N 3. Р. 427–437. doi: 10.1038/nn.4479
  78. Lampe J.W., Becker L.B. State of the art in therapeutic hypothermia // Annu Rev Med. 2011. N 62. Р. 79–93. doi: 10.1146/annurev-med-052009-150512
  79. Шевелев О.А., Гречко А.В., Петрова М.В. Терапевтическая гипотермия. Москва: РУДН,2019. 265 с.
  80. Leng Y., Wang Z., Tsai L.K., et al. FGF-21, a novel metabolic regulator, has a robust neuroprotective role and is markedly elevated in neurons by mood stabilizers // Mol Psychiatry. 2015. Vol. 20, N 2. Р. 215–223. doi: 10.1038/mp.2013.192
  81. Jackson T.C., Manole M.D., Kotermanski S.E., et al. Cold stress protein RBM3 responds to temperature change in an ultra-sensitive manner in young neurons // Neuroscience. 2015. N 305. Р. 268–278. doi: 10.1016/j.neuroscience.2015.08.012
  82. Kuroda M., Muramatsu R., Maedera N., et al. Peripherally derived FGF21 promotes remyelination in the central nervous system // J Clin Invest. 2017. Vol. 127, N 9. Р. 3496–3509. doi: 10.1172/JCI94337
  83. Chen J., Hu J., Liu H., et al. FGF21 protects the blood-brain barrier by upregulating PPARγ via FGFR1/β-klotho after traumatic brain injury // Neurotrauma. 2018. Vol. 35, N 17. Р. 2091–2103. doi: 10.1089/neu.2017.5271
  84. Jiang Y., Liu N., Wang Q., et al. Endocrine regulator rFGF21 (recombinant human fibroblast growth factor 21) improves neurological outcomes following focal ischemic stroke of Type 2 diabetes mellitus male mice // Stroke. 2018. Vol. 49, N 12. Р. 3039–3049. doi: 10.1161/STROKEAHA.118.022119
  85. Dietrich M.O., Andrews Z.B., Horvath T.L. Exercise-Induced synaptogenesis in the hippocampus is dependent on UCP2-regulated mitochondrial adaptation // J Neuroscience. 2008. Vol. 28, N 42. Р. 10766–10771. doi: 10.1523/JNEUROSCI.2744-08.2008
  86. Li D.J., Li Y.H., Yuan H.B., et al. The novel exercise-induced hormone irisin protects against neuronal injury via activation of the Akt and ERK1/2 signaling pathways and contributes to the neuroprotection of physical exercise in cerebral ischemia // Metabolism. 2017. Vol. 68. Р. 31–42. doi: 10.1016/j.metabol.2016.12.003
  87. Asadi Y., Gorjipour F., Behrouzifar S., Vakili A. Irisin peptide protects brain against ischemic injury through reducing apoptosis and enhancing BDNF in a rodent model of stroke // Neurochem Res. 2018. Vol. 43, N 8. Р. 1549–1560. doi: 10.1007/s11064-018-2569-9
  88. Liu J.J., Zhao H., Sung J.H., et al. Hypothermia blocks ischemic changes in ubiquitin distribution and levels following stroke // Neuroreport. 2006. Vol. 17, N 16. Р. 1691–1695. doi: 10.1097/01.wnr.0000236868.83970.79
  89. Xia W., Su L., Jiao J. Cold-induced protein RBM3 orchestrates neurogenesis via modulating Yap mRNA stability in cold stress // Cell Biol. 2018. Vol. 217, N 10. Р. 3464–3479. doi: 10.1083/jcb.201801143
  90. Liu J., Xue J., Zhang H., et al. Cloning, expression, and purification of cold inducible RNA-binding protein and its neuroprotective mechanism of action // Brain Res. 2015. N 1597. Р. 189–195. doi: 10.1016/j.brainres.2014.11.061
  91. Santos-Junior V.A., Lollo P.C., Cantero M.A., et al. Heat shock proteins: Protection and potential biomarkers for ischemic injury of cardiomyocytes after surgery // Braz Cardiovasc Surg. 2018. Vol. 33, N 3. Р. 291–302. doi: 10.21470/1678-9741-2017-0169
  92. Bayir H., Adelson P.D., Wisniewski S.R., et al. Therapeutic hypothermia preserves antioxidant defenses after severe traumatic brain injury in infants and children // Crit Care Med. 2009. Vol. 37, N 2. Р. 689–695. doi: 10.1097/CCM.0b013e318194abf2
  93. Zhang H., Zhang J.J., Mei Y.W., et al. Effects of immediate and delayed mild hypothermia on endogenous antioxidant enzymes and energy metabolites following global cerebral ischemia // Chin Med. 2011. Vol. 124, N 17. Р. 2764–2766.
  94. Park Y., Ahn J.H., Lee T.K., et al. Therapeutic hypothermia reduces inflammation and oxidative stress in the liver after asphyxial cardiac arrest in rats // Acute Crit Care. 2020. Vol. 35, N 4. Р. 286–295. doi: 10.4266/acc.2020.00304
  95. Zhao H., Chen Y. Effects of mild hypothermia therapy on the levels of glutathione in rabbit blood and cerebrospinal fluid after cardiopulmonary resuscitation // Iran Basic Med Sci. 2015. Vol. 18, N 2. Р. 194–198.
  96. Alva N., Palomeque J., Carbonell T. Oxidative stress and antioxidant activity in hypothermia and rewarming: Can RONS modulate the beneficial effects of therapeutic hypothermia? // Oxidative Med Cellular Longevity. 2013. Vol. 2013. Р. 2–10. doi: 10.1155/2013/957054
  97. Pilozzi A., Carro C., Huang X. Roles of β-endorphin in stress, behavior, neuroinflammation, and brain energy metabolism // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 22, N 1. Р. 338. doi: 10.3390/ijms22010338
  98. Wu H.Y., Mao X.F., Fan H., Wang Y.X. p38β mitogen-activated protein kinase signaling mediates exenatide-stimulated microglial β-endorphin expression // Mol Pharmacol. 2017. Vol. 91, N 5. Р. 451–463. doi: 10.1124/mol.116.107102
  99. Lai Z., Gu L., Yu L., et al. Delta opioid peptide [d-Ala2, d-Leu5] enkephalin confers neuroprotection by activating delta opioid receptor-AMPK-autophagy axis against global ischemia // Cell Biosci. 2020. Vol. 10. Р. 79. doi: 10.1186/s13578-020-00441-z
  100. Staples M., Acosta S., Tajiri N., et al. Delta opioid receptor and its peptide: A receptor-ligand neuroprotection // Int J Mol Sci. 2013. Vol. 14, N 9. Р. 17410–17419. doi: 10.3390/ijms140917410
  101. Rungatscher A., Linardi D., Giacomazzi A., et al. Cardioprotective effect of δ-opioid receptor agonist vs. mild therapeutic hypothermia in a rat model of cardiac arrest with extracorporeal life support // Resuscitation. 2013. Vol. 84, N 2. Р. 244–248. doi: 10.1016/j.resuscitation.2012.06.016
  102. Shevelev O.A., Petrova M.V., Mengistu E.M., et al. Correction of local brain temperature after severe brain injury using hypothermia and medical microwave radiometry (MWR) as companion diagnostics // Diagnostics (Basel). 2023. Vol. 13, N 6. Р. 1159. doi: 10.3390/diagnostics13061159
  103. Shevelev O., Petrova M., Smolensky A., et al. Using medical microwave radiometry for brain temperature measurements // Drug Discovery Today. 2021. Vol. 27, N 3. Р. 881–889. doi: 10.1016/j.drudis. 2021.11.004
  104. Шевелев О.А., Гречко А.В., Петрова М.В., и др. Гипотермия головного мозга в терапии церебральных поражений. Теория и практика. Москва,2020. 230 с.
  105. Бояринцев В.В., Журавлев С.В., Ардашев В.Н., и др. Особенности мозгового кровотока в норме и при патологии на фоне краниоцеребральной гипотермии // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2019. Т. 53, № 4. С. 59–64. doi: 10.21687/0233-528X-2019-53-4-59-64
  106. Shevelev O.A., Petrova M.V., Saidov S.K., Khodorovich N.A. Pranil Pradkhan neuroprotection mechanisms in cerebral hypothermia (review). General Reanimatology. 2019. Vol. 15, N 6. Р. 94–114. doi: 10.15360/1813-9779-2019-6-94-114
  107. Петрова М.В., Шевелев О.А., Юрьев М.Ю., и др. Селективная гипотермия коры больших полушарий в комплексной реабилитации пациентов с хроническими нарушениями сознания // Общая реаниматология. 2022. Т. 18, № 2. С. 45–52. doi: 10.15360/1813-9779-2022-2-45-52
  108. Шевелев О.А., Смоленский А.В., Петрова М.В., и др. Механизмы низкотемпературных реабилитационных технологий. Спортивная черепно-мозговая травма // Физическая и реабилитационная медицина, медицинская реабилитация. 2022. Т. 4, № 1. С. 4–13. doi: 10.36425/rehab88833
  109. Shevelev O.A., Petrova M.V., Yuriev M.Y., Mengistu E.M. Circadian temperature rhythms of the healthy and damaged brain // Neurosci Neurol Disord. 2022. N 6. Р. 32–33. doi: 10.29328/journal.jnnd.1001065
  110. Шевелев О.А., Петрова М.В., Юрьев М.Ю., и др. Исследование температурного баланса головного мозга методом микроволновой радиотермометрии // Общая реаниматология. 2023. Т. 19, № 1. С. 41–50. doi: 10.15360/1813-9779-2023-1-2192
  111. Зозуля С.А., Шевелев О.А., Тихонов Д.В., и др. Тепловой баланс головного мозга и маркеры воспалительной реакции у пациентов с шизофренией // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2022. Т. 173, № 4. С. 522–526. doi: 10.47056/0365-9615-2022-173-4-522-526.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».