Механизмы низкотемпературных реабилитационных технологий. Естественная и искусственная гипотермия

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Обзор литературы посвящён анализу механизмов типовых защитно-приспособительных реакций, развивающихся у спонтанно гибернирующих мелких грызунов при резком похолодании окружающей среды, у теплокровных животных и человека во время циркадианных понижений температуры тела в ночное время и в фазах медленного сна, а также при искусственной терапевтической гипотермии.

Выделены общие черты в развитии состояния нейропротекции при естественной эндогенной и индуцированной гипотермии, включающие метаболические, эпигенетические и биофизические реакции, обеспечивающие формирование неспецифической толерантности головного мозга к потенциально повреждающим воздействиям. Значительное внимание уделено участию белков гибернации, опиоидной и антиоксидантных систем в процессах безопасного выхода животных из состояния торпора и в реализации восстановительной функции сна. Учитывая циркадианный характер формирования эндогенной гипотермии мозга в ночное время и в фазах медленного сна, высказано предположение о возможности применения периодических температурных воздействий на кору больших полушарий в целях восстановления нарушенной суточной ритмики. С позиций общности механизмов эндогенной и индуцированной гипотермии селективную гипотермию коры больших полушарий правомочно рассматривать как природоподобную технологию.

Опираясь на обширный экспериментальный материал, свидетельствующий о значительном нейропротекторном потенциале действия низких температур при гибернации и суточной гипотермии, а также искусственно вызываемой гипотермии, высказано положение о перспективности применения технологии селективной гипотермии коры больших полушарий в целях предупреждения развития негативных последствий церебральных катастроф.

Об авторах

Олег Алексеевич Шевелев

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Автор, ответственный за переписку.
Email: shevelev_o@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-6204-1110
SPIN-код: 9845-2960

доктор мед. наук, профессор

Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2; Москва, ул. Миклухо-Маклая, 6

Марина Владимировна Петрова

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: mpetrova@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0003-4272-0957
SPIN-код: 9132-4190

доктор мед. наук

Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2; Москва, ул. Миклухо-Маклая, 6

Эльяс Месфин Менгисту

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: drmengistu@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-6928-2320
SPIN-код: 1387-7508
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2; Москва, ул. Миклухо-Маклая, 6

Владислав Андреевич Якименко

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: Yavladislav87@gmail.com
ORCID iD: 0000-0003-2308-6313
SPIN-код: 3572-7563
Россия, Москва

Дарина Николаевна Менжуренкова

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: pechenki2013@mail.ru
ORCID iD: 0009-0002-7997-0079
Россия, Москва

Ирина Николаевна Колбаскина

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии

Email: kolbaskinairinka@mail.ru
ORCID iD: 0009-0000-2804-8952
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2

Мария Александровна Жданова

Федеральный научно-клинический центр реаниматологии и реабилитологии

Email: mchubarova@fnkcrr.ru
ORCID iD: 0000-0001-6550-4777
SPIN-код: 4514-3020
Россия, 107031, Москва, ул. Петровка, д. 25, стр. 2

Надежда Анатольевна Ходорович

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: khodorovich_na@rudn.university
ORCID iD: 0000-0002-1289-4545
SPIN-код: 6237-9153

доктор мед. наук, профессор

Россия, Москва

Екатерина Олеговна Шевелева

Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы

Email: sheveleva_eo@rudn.university
ORCID iD: 0000-0002-7024-8875
SPIN-код: 2593-2995

канд. мед. наук

Россия, Москва

Список литературы

  1. Мочанов Ю.А., Федосеева С.А. Влияние холодного климата на происхождение и эволюцию человечества // Наука и техника в Якутии. 2015. № 1. С. 69–75.
  2. Noyes A.M., Lundbye J.B. Managing the complications of mild therapeutic hypothermia in the cardiac arrest patient // Intensive Care Med. 2015. Vol. 30, N 5. Р. 259–269. doi: 10.1177/0885066613516416
  3. Evans A.L., Singh N.J., Friebe A., et al. Drivers of hibernation in the brown bear // Front Zool. 2016. N 13. Р. 7. doi: 10.1186/s12983-016-0140-6
  4. Geiser F. Seasonal expression of avian and mammalian daily torpor and hibernation: Not a simple summer-winter affair // Front Physiol. 2020. N 11. Р. 436. doi: 10.3389/fphys.2020.00436
  5. Jansen H.T., Leise T., Stenhouse G., et al. The bear circadian clock does not “sleep” during winter dormancy // Front Zool. 2016. N 13. Р. 42. doi: 10.1186/s12983-016-0173-x
  6. Van Breukelen F., Martin S. Reversible depression of transcription during hibernation // J Comp Physiol B. 2002. Vol. 172, N 5. Р. 355–361. doi: 10.1007/s00360-002-0256-1
  7. Geiser F. Metabolic rate and body temperature reduction during hibernation and daily torpor // Annu Rev Physiol. 2004. N 66. Р. 239–274. doi: 10.1146/annurev.physiol.66.032102.115105
  8. Heldmaier G., Ortmann S., Elvert R. Natural hypometabolism during hibernation and daily torpor in mammals // Respir Physiol Neurobiol. 2004. Vol. 141, N 3. Р. 317–329. doi: 10.1016/j.resp.2004.03.014
  9. Buck C.L., Barnes B.M. Effects of ambient temperature on metabolic rate, respiratory quotient, and torpor in an arctic hibernator // Am J Physiol Regulatory Integrative Comp Physiol. 2000. Vol. 279, N 1. Р. 255–262. doi: 10.1152/ajpregu.2000.279.1.R255
  10. Carey H.V., Andrews M.T., Martin S.L. Mammalian hibernation: Cellular and molecular responses to depressed metabolism and low temperature // Physiol Rev. 2003. Vol. 83, N 4. Р. 1153–1181. doi: 10.1152/physrev.00008.2003
  11. Dave K.R., Christian S.L., Perez-Pinzon M.A., Drew K.L. Neuroprotection: Lessons from hibernators // Comp Biochem Physiol. 2012. Vol. 162, N 1-3. Р. 1–9. doi: 10.1016/j.cbpb.2012.01.008
  12. Bouma H.R., Carey H.V., Kroese F.G. Hibernation: The immune system at rest? // J Leukocyte Biology. 2010. Vol. 88, N 4. Р. 619–624. doi: 10.1189/jlb.0310174
  13. Shavlakadze T., Grounds M.D. Of bears, frogs, meat, mice and men: Insight into the complexity of factors affecting skeletal muscle atrophy/hypertrophy and myogenesis/adipogenesis // Bio Essays. 2006. Vol. 28, N 10. Р. 994–1009. doi: 10.1002/bies.20479
  14. Eddy S.F., Storey K.B. p38 MAPK regulation of transcription factor targets in muscle and heart of hibernating bats, Myotis lucifugus // Cell Biochem Function. 2007. Vol. 25, N 6. Р. 759–765. doi: 10.1002/cbf.1416
  15. Nelson B.T., Ding X., Boney-Montoya J., et al. Metabolic hormone FGF21 is induced in ground squirrels during hibernation but its overexpression is not sufficient to cause torpor // PLoS One. 2013. Vol. 8, N 1. Р. e53574. doi: 10.1371/journal.pone.0053574
  16. Itoh N., Ornitz D.M. Functional evolutionary history of the mouse Fgf gene family // Dev Dyn. 2008. Vol. 237, N 1. Р. 18–27. doi: 10.1002/dvdy.21388
  17. Fisher F.M., Maratos-Flier E. Understanding the physiology of FGF21 // Annu Rev Physiol. 2016. N 78. Р. 223–241. doi: 10.1146/annurev-physiol-021115-105339
  18. Bostrom P., Wu J., Jedrychowski M.P., et al. A PGC1-alpha-dependent myokine that drives brown-fat-like development of white fat and thermogenesis // Nature. 2012. Vol. 481, N 7382. Р. 463–468. doi: 10.1038/nature10777
  19. Ikeda K., Yamada T. UCP1 Dependent and independent thermogenesis in brown and beige adipocytes // Front Endocrinol. 2020. N 11. Р. 498. doi: 10.3389/fendo.2020.00498
  20. Lindquist J.A., Mertens P.R. Cold shock proteins: From cellular mechanisms to pathophysiology and disease // Cell Commun Signal. 2018. Vol. 16, N 1. Р. 63. doi: 10.1186/s12964-018-0274-6
  21. Скабкин М.А., Скабкина О.В., Овчинников Л.П. Мультифункциональные белки с доменом холодового шока в регуляции экспрессии генов // Успехи биологической химии. 2004. № 44. С. 3–52.
  22. Neutelings T., Lambert C.A., Nusgens B.V., Alain C. Colige effects of mild cold shock (25 °C) followed by warming up at 37 °C on the cellular stress response // PLoS One. 2013. Vol. 8, N 7. Р. e69687. doi: 10.1371/journal.pone.0069687
  23. Laios E., Rebeyka I.M., Prody C.A. Characterization of cold-induced heat shock protein expression in neonatal rat cardiomyocytes // Mol Cell Biochem. 1997. Vol. 173, N 1-3. Р. 153–159. doi: 10.1023/a:1006844114348
  24. Fujita J. Cold shock response in mammalian cells // Mol Microbiol Biotechnol. 1999. Vol. 1, N 2. Р. 243–255.
  25. Yasushi S., Yasuko T., Hiroyuki O. Molecular mechanisms underlying hypothermia-induced neuroprotection // Stroke Restarch and Treatment. 2011. Vol. 2011. Р. 809874. doi: 10.4061/2011/809874
  26. Murshid A., Gong J., Calderwood S.K. The role of heat shock proteins in antigen cross presentation // Front Immunol. 2012. N 3. Р. 63. doi: 10.3389/fimmu.2012.00063
  27. Hammerer-Lercher A., Mair J., Bonatti J., et al. Hypoxia induces heat shock protein expression in human coronary artery bypass grafts // Cardiovasc Res. 2001. Vol. 50, N 1. Р. 115–124. doi: 10.1016/s0008-6363(01)00198-5
  28. Usman M.G., Rafii M.Y., Ismail M.R., et al. Heat shock proteins: Functions and response against heat stress in plants // Int J Sci Technol Res. 2017. Vol. 3, N 11. Р. 204–218.
  29. De Maio A. Heat shock proteins: Facts, thoughts, and dreams // Shock. 1999. Vol. 11, N 1. Р. 1–12. doi: 10.1097/00024382-199901000-00001
  30. Walter S., Buchner J. Molecular chaperones-cellular machines for protein folding // Angewandte Chemie Int Ed Engl. 2002. Vol. 41, N 7. Р. 1098–1113. doi: 10.1002/1521-3773(20020402)41:7<1098::aid-anie1098>3.0.co;2-9
  31. Lahvic J.L., Ji Y., Marin P., et al. Small heat shock proteins are necessary for heart migration and laterality determination in zebrafish // Dev Biol. 2013. Vol. 384, N 2. Р. 166–180. doi: 10.1016/j.ydbio.2013.10.009
  32. Allan M.E., Storey K.B. Expression of NF-kB and downstream antioxidant genes in skeletal muscle of hibernating ground squirrels, Spermophilus tridecemlineatus // Cell Biochem Funct. 2012. Vol. 30, N 2. Р. 166–174. doi: 10.1002/cbf.1832
  33. Антонова Е.П., Илюха В.А., Сергина С.Н. Антиоксидантная защита у зимоспящих млекопитающих // Принципы экологии. 2015. № 2. С. 4–20. doi: 10.15393/j1.art.2015.3962
  34. Santoro M.G. Heat shock factors and the control of the stress response // Biochemical Pharmacol. 2000. Vol. 59, N 1. Р. 55–63. doi: 10.1016/S0006-2952(99)00299-3
  35. Semenova T.P., Zakharova N.M. Seasonal features of the effects of blockade of opioid receptors on adaptive behavior in hibernating animals // Neurosci Behav Physi. 2015. Vol. 45, N 6. Р. 658–663. doi: 10.1007/s11055-015-0125-5
  36. Peart J.N., Gross E.R., Gross G.J. Opioid-induced preconditioning: Recent advances and future perspectives // Vascular Pharmacology. 2005. Vol. 42, N 5-6. Р. 211–218. doi: 10.1016/j.vph.2005.02.003
  37. Benedict P.E., Benedict M.B., Su T.P., Bolling S.F. Opiate drugs and delta-receptor-mediated myocardial protection // Circulation. 1999. Vol. 100, Suppl. 19. Р. 11357–11360. doi: 10.1161/01.cir.100.suppl_2.ii-357
  38. Borlongan C.V., Wang Y., Su T.P. Delta opioid peptide (D-Ala 2, D-Leu 5) enkephalin: Linking hibernation and neuroprotection // Front Biosci. 2004. N 9. Р. 3392–3398. doi: 10.2741/1490
  39. Lee J.Y., Liska M., Crowley M., et al. Multifaceted effects of delta opioid receptors and dadle in diseases of the nervous system curr // Drug Discov Technol. 2018. Vol. 15, N 2. Р. 94–108. doi: 10.2174/1570163814666171010114403
  40. Sheng S., Huang J., Ren Y., et al. Neuroprotection against hypoxic/ischemic injury: δ-Opioid receptors and BDNF-TrkB pathway // Cell Physiol Biochem. 2018. Vol. 47, N 1. Р. 302–315. doi: 10.1159/000489808
  41. Tamura Y., Shintani M., Inoue H., et al. Regulatory mechanism of body temperature in the central nervous system during the maintenance phase of hibernation in Syrian hamsters: Involvement of β-endorphin // Brain Res. 2012. N 1448. Р. 63–70. doi: 10.1016/j.brainres.2012.02.004
  42. Halberg F., Chibisov S.M., Radysh I.V., et al. Time structures (chronomes) in us and around us. Moscow: PFUR,2005. 186 с.
  43. Huang R.C. The discoveries of molecular mechanisms for the circadian rhythm: The 2017 Nobel Prize in Physiology or Medicine // Biomed. 2018. Vol. 41, N 1. Р. 5–8. doi: 10.1016/j.bj.2018.02.003
  44. Millius A., Ode K.L., Ueda H.R. A period without PER: Understanding 24-hour rhythms without classic transcription and translation feedback loops // F1000Res. 2019. N 8. Р. F1000 Faculty Rev-499. doi: 10.12688/f1000research.18158.1
  45. Hastings M., O’Neill J.S., Maywood E.S. Circadian clocks: Regulators of endocrine and metabolic rhythms // J Endocrinol. 2007. Vol. 195, N 2. Р. 187–198. doi: 10.1677/JOE-07-0378
  46. Refinetti R. Circadian rhythmicity of body temperature and metabolism // Temperature. 2020. Vol. 7, N 4. Р. 321–362. doi: 10.1080/23328940.2020.1743605
  47. Шевелев О.А., Петрова М.В., Юрьев М.Ю., и др. Метод микроволновой радиотермометрии в исследованиях циркадианных ритмов температуры головного мозга // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2022. Т. 173, № 3. С. 380–383. doi: 10.47056/0365-9615-2022-173-3-380-383
  48. Harding E.C., Franks N.P., Wisden W. The temperature dependence of sleep front // Neurosci. 2019. N 13. Р. 336. doi: 10.3389/fnins.2019.00336
  49. Peplow M. Structure: The anatomy of sleep // Nature. 2013. Vol. 497, N 7450. Р. S2–S3. doi: 10.1038/497S2a
  50. Iliff J.J., Wang M., Liao Y., et al. A paravascular pathway facilitates CSF flow through the brain parenchyma and the clearance of interstitial solutes, including amyloid β // Sci Transl Med. 2012. Vol. 4, N 147. Р. 147ra111. doi: 10.1126/scitranslmed.3003748
  51. Yan T., Qiu Y., Yu X., Yang L. Glymphatic dysfunction: A bridge between sleep disturbance and mood disorders // Front Psychiatry. 2021. N 12. Р. 658340. doi: 10.3389/fpsyt.2021.658340
  52. Bacyinski A., Xu M., Wang W., Hu J. The paravascular pathway for brain waste clearance: Current understanding, significance and controversy // Front Neuroanat. 2017. N 11. Р. 101. doi: 10.3389/fnana.2017.00101
  53. Ma Q., Ineichen B.V., Detmar M., Proulx S.T. Outflow of cerebrospinal fluid is predominantly through lymphatic vessels and is reduced in aged mice // Nat Commun. 2017. Vol. 8, N 1. Р. 1434. doi: 10.1038/s41467-017-01484-6
  54. Xie L., Kang H., Xu Q., et al. Sleep drives metabolite clearance from the adult brain // Science. 2013. Vol. 342, N 6156. Р. 373–377. doi: 10.1126/science.1241224
  55. Кондратьев А.Н., Ценципер Л.М. Глимфатическая система мозга: строение и практическая значимость // Анестезиология и реаниматология. 2019. № 6. С. 72–80. doi: 10.17116/anaesthesiology2
  56. Reddy O.C., van der Werf Y.D. The sleeping brain: Harnessing the power of the glymphatic system through lifestyle choices // Brain Sci. 2020. Vol. 10, N 11. Р. 868. doi: 10.3390/brainsci10110868
  57. Eban-Rothschild A., Appelbaum L., de Lecea L. Neuronal mechanisms for sleep/wake regulation and modulatory drive // Neuropsychopharmacol. 2018. Vol. 43, N 5. Р. 937–952. doi: 10.1038/npp.2017.294
  58. Харакоз Д.П. Температура мозга и сон // Журнал высшей нервной деятельности. 2013. Т. 63, № 1. С. 113–124. doi: 10.7868/S0044467713010061
  59. Yu H., Xia F., Lam K.S., et al. Circadian rhythm of circulating fibroblast growth factor 21 is related to diurnal changes in fatty acids in humans // Clin Chem. 2011. Vol. 57, N 5. Р. 691–700. doi: 10.1373/clinchem.2010.155184
  60. Brandão L., Espes D., Westholm J.O., et al. Cedernaes. Acute sleep loss alters circulating fibroblast growth factor 21 levels in humans: A randomised crossover trial // Sleep Res. 2022. Vol. 31, N 2. Р. e13472. doi: 10.1111/jsr.13472
  61. Abdalla O.H., Mascarenhas B., Cheng HY. Death of a protein: The role of E3 ubiquitin ligases in circadian rhythms of mice and flies // Int J Mol Sci. 2022. Vol. 23, N 18. Р. 10569. doi: 10.3390/ijms231810569
  62. Morf J., Rey G., Schneider K., et al. Cold-inducible RNA-binding protein modulates circadian gene expression posttranscriptionally // Science. 2012. Vol. 338, N 6105. Р. 379–383. doi: 10.1126/science.1217726
  63. Liu Y., Hu W., Murakawa Y., et al. Cold-induced RNA-binding proteins regulate circadian gene expression by controlling alternative polyadenylation // Sci Rep. 2013. N 3. Р. 2054. doi: 10.1038/srep02054
  64. Jagannath A., Butler R., Godinho S.I., et al. The CRTC1-SIK1 pathway regulates entrainment of the circadian clock // Cell. 2013. Vol. 154, N 5. Р. 1100–1111. doi: 10.1016/j.cell.2013.08.004
  65. Пастухов Ю.Ф. Медленноволновой сон и молекулярные шапероны // Эволюция биохимии и физиологии. 2016. Т. 52, № 1. С. 79–90.
  66. Симонова В.В., Гузеев М.А., Пастухов Ю.Ф. Восстановление сна после его тотальной депривации в условиях длительного дефицита стресс-индуцибельного шаперона hsp70 // Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 2018. Т. 104, № 8. С. 957–965. doi: 10.7868/S0869813918070055
  67. Hardeland R., Coto-Montes A., Poeggeler B. Circadian rhythms, oxidative stress, and antioxidative defense mechanisms // Chronobiol Int. 2003. Vol. 20, N 6. Р. 921–962. doi: 10.1081/cbi-120025245
  68. Budkowska M., Cecerska-Heryć E., Marcinowska Z., et al. The influence of circadian rhythm on the activity of oxidative stress enzymes // Int J Mol Sci. 2022. Vol. 23, N 22. Р. 14275. doi: 10.3390/ijms232214275
  69. Koban M., Swinson K.L. Chronic REM-sleep deprivation of rats elevates metabolic rate and increases UCP1 gene expression in brown adipose tissue // Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005. Vol. 289, N 1. Р. E68–74. doi: 10.1152/ajpendo.00543.2004
  70. Giannetto C., Arfuso F., Giudice E., et al. Clock gene per 2 daily rhythm: Correlation with the serum level of uncoupling protein 1 (UCP1) in goat and horse // J Therm Biol. 2021. N 97. Р. 102891. doi: 10.1016/j.jtherbio.2021.102891
  71. Dent R.R., Guilleminault C., Albert L.H., et al. Diurnal rhythm of plasma immunoreactive beta-endorphin and its relationship to sleep stages and plasma rhythms of cortisol and prolactin // J Clin Endocrinol Metab. 1981. Vol. 52, N 5. Р. 942–947. doi: 10.1210/jcem-52-5-942
  72. Berezin C.T., Bergum N., Luchini K.A., et al. Endogenous opioid signaling in the retina modulates sleep/wake activity in mice // Neurobiol Sleep Circadian Rhythms. 2022. N 13. Р. 100078. doi: 10.1016/j.nbscr.2022.100078
  73. Miguel A., Marcela V., Matamoros-Trejo G., Garcia D. Melatonin induces the synthesis and release of enkephalins in rat brain // Salud Mental. 2010. Vol. 33, N 2. Р. 123–131.
  74. Asai M.A., Mayagoitia L.M., García D.G., et al. Rat brain opioid peptides-circadian rhythm is under control of melatonin // Neuropeptides. 2007. Vol. 41, N 6. Р. 389–397. doi: 10.1016/j.npep.2007.09.001
  75. Park S.H., Weber F. Neural and homeostatic regulation of rem sleep // Front Psychol. 2020. N 11. Р. 1662. doi: 10.3389/fpsyg.2020.01662
  76. Renouard L., Hayworth C., Rempe M., et al. REM sleep promotes bidirectional plasticity in developing visual cortex in vivo // Neurobiol Sleep Circadian Rhythms. 2022. N 12. Р. 100076. doi: 10.1016/j.nbscr.2022.100076
  77. Li W., Ma L., Yang G., et al. REM sleep selectively prunes and maintains new synapses in development and learning // Nat Neurosci. 2017. Vol. 20, N 3. Р. 427–437. doi: 10.1038/nn.4479
  78. Lampe J.W., Becker L.B. State of the art in therapeutic hypothermia // Annu Rev Med. 2011. N 62. Р. 79–93. doi: 10.1146/annurev-med-052009-150512
  79. Шевелев О.А., Гречко А.В., Петрова М.В. Терапевтическая гипотермия. Москва: РУДН,2019. 265 с.
  80. Leng Y., Wang Z., Tsai L.K., et al. FGF-21, a novel metabolic regulator, has a robust neuroprotective role and is markedly elevated in neurons by mood stabilizers // Mol Psychiatry. 2015. Vol. 20, N 2. Р. 215–223. doi: 10.1038/mp.2013.192
  81. Jackson T.C., Manole M.D., Kotermanski S.E., et al. Cold stress protein RBM3 responds to temperature change in an ultra-sensitive manner in young neurons // Neuroscience. 2015. N 305. Р. 268–278. doi: 10.1016/j.neuroscience.2015.08.012
  82. Kuroda M., Muramatsu R., Maedera N., et al. Peripherally derived FGF21 promotes remyelination in the central nervous system // J Clin Invest. 2017. Vol. 127, N 9. Р. 3496–3509. doi: 10.1172/JCI94337
  83. Chen J., Hu J., Liu H., et al. FGF21 protects the blood-brain barrier by upregulating PPARγ via FGFR1/β-klotho after traumatic brain injury // Neurotrauma. 2018. Vol. 35, N 17. Р. 2091–2103. doi: 10.1089/neu.2017.5271
  84. Jiang Y., Liu N., Wang Q., et al. Endocrine regulator rFGF21 (recombinant human fibroblast growth factor 21) improves neurological outcomes following focal ischemic stroke of Type 2 diabetes mellitus male mice // Stroke. 2018. Vol. 49, N 12. Р. 3039–3049. doi: 10.1161/STROKEAHA.118.022119
  85. Dietrich M.O., Andrews Z.B., Horvath T.L. Exercise-Induced synaptogenesis in the hippocampus is dependent on UCP2-regulated mitochondrial adaptation // J Neuroscience. 2008. Vol. 28, N 42. Р. 10766–10771. doi: 10.1523/JNEUROSCI.2744-08.2008
  86. Li D.J., Li Y.H., Yuan H.B., et al. The novel exercise-induced hormone irisin protects against neuronal injury via activation of the Akt and ERK1/2 signaling pathways and contributes to the neuroprotection of physical exercise in cerebral ischemia // Metabolism. 2017. Vol. 68. Р. 31–42. doi: 10.1016/j.metabol.2016.12.003
  87. Asadi Y., Gorjipour F., Behrouzifar S., Vakili A. Irisin peptide protects brain against ischemic injury through reducing apoptosis and enhancing BDNF in a rodent model of stroke // Neurochem Res. 2018. Vol. 43, N 8. Р. 1549–1560. doi: 10.1007/s11064-018-2569-9
  88. Liu J.J., Zhao H., Sung J.H., et al. Hypothermia blocks ischemic changes in ubiquitin distribution and levels following stroke // Neuroreport. 2006. Vol. 17, N 16. Р. 1691–1695. doi: 10.1097/01.wnr.0000236868.83970.79
  89. Xia W., Su L., Jiao J. Cold-induced protein RBM3 orchestrates neurogenesis via modulating Yap mRNA stability in cold stress // Cell Biol. 2018. Vol. 217, N 10. Р. 3464–3479. doi: 10.1083/jcb.201801143
  90. Liu J., Xue J., Zhang H., et al. Cloning, expression, and purification of cold inducible RNA-binding protein and its neuroprotective mechanism of action // Brain Res. 2015. N 1597. Р. 189–195. doi: 10.1016/j.brainres.2014.11.061
  91. Santos-Junior V.A., Lollo P.C., Cantero M.A., et al. Heat shock proteins: Protection and potential biomarkers for ischemic injury of cardiomyocytes after surgery // Braz Cardiovasc Surg. 2018. Vol. 33, N 3. Р. 291–302. doi: 10.21470/1678-9741-2017-0169
  92. Bayir H., Adelson P.D., Wisniewski S.R., et al. Therapeutic hypothermia preserves antioxidant defenses after severe traumatic brain injury in infants and children // Crit Care Med. 2009. Vol. 37, N 2. Р. 689–695. doi: 10.1097/CCM.0b013e318194abf2
  93. Zhang H., Zhang J.J., Mei Y.W., et al. Effects of immediate and delayed mild hypothermia on endogenous antioxidant enzymes and energy metabolites following global cerebral ischemia // Chin Med. 2011. Vol. 124, N 17. Р. 2764–2766.
  94. Park Y., Ahn J.H., Lee T.K., et al. Therapeutic hypothermia reduces inflammation and oxidative stress in the liver after asphyxial cardiac arrest in rats // Acute Crit Care. 2020. Vol. 35, N 4. Р. 286–295. doi: 10.4266/acc.2020.00304
  95. Zhao H., Chen Y. Effects of mild hypothermia therapy on the levels of glutathione in rabbit blood and cerebrospinal fluid after cardiopulmonary resuscitation // Iran Basic Med Sci. 2015. Vol. 18, N 2. Р. 194–198.
  96. Alva N., Palomeque J., Carbonell T. Oxidative stress and antioxidant activity in hypothermia and rewarming: Can RONS modulate the beneficial effects of therapeutic hypothermia? // Oxidative Med Cellular Longevity. 2013. Vol. 2013. Р. 2–10. doi: 10.1155/2013/957054
  97. Pilozzi A., Carro C., Huang X. Roles of β-endorphin in stress, behavior, neuroinflammation, and brain energy metabolism // Int J Mol Sci. 2020. Vol. 22, N 1. Р. 338. doi: 10.3390/ijms22010338
  98. Wu H.Y., Mao X.F., Fan H., Wang Y.X. p38β mitogen-activated protein kinase signaling mediates exenatide-stimulated microglial β-endorphin expression // Mol Pharmacol. 2017. Vol. 91, N 5. Р. 451–463. doi: 10.1124/mol.116.107102
  99. Lai Z., Gu L., Yu L., et al. Delta opioid peptide [d-Ala2, d-Leu5] enkephalin confers neuroprotection by activating delta opioid receptor-AMPK-autophagy axis against global ischemia // Cell Biosci. 2020. Vol. 10. Р. 79. doi: 10.1186/s13578-020-00441-z
  100. Staples M., Acosta S., Tajiri N., et al. Delta opioid receptor and its peptide: A receptor-ligand neuroprotection // Int J Mol Sci. 2013. Vol. 14, N 9. Р. 17410–17419. doi: 10.3390/ijms140917410
  101. Rungatscher A., Linardi D., Giacomazzi A., et al. Cardioprotective effect of δ-opioid receptor agonist vs. mild therapeutic hypothermia in a rat model of cardiac arrest with extracorporeal life support // Resuscitation. 2013. Vol. 84, N 2. Р. 244–248. doi: 10.1016/j.resuscitation.2012.06.016
  102. Shevelev O.A., Petrova M.V., Mengistu E.M., et al. Correction of local brain temperature after severe brain injury using hypothermia and medical microwave radiometry (MWR) as companion diagnostics // Diagnostics (Basel). 2023. Vol. 13, N 6. Р. 1159. doi: 10.3390/diagnostics13061159
  103. Shevelev O., Petrova M., Smolensky A., et al. Using medical microwave radiometry for brain temperature measurements // Drug Discovery Today. 2021. Vol. 27, N 3. Р. 881–889. doi: 10.1016/j.drudis. 2021.11.004
  104. Шевелев О.А., Гречко А.В., Петрова М.В., и др. Гипотермия головного мозга в терапии церебральных поражений. Теория и практика. Москва,2020. 230 с.
  105. Бояринцев В.В., Журавлев С.В., Ардашев В.Н., и др. Особенности мозгового кровотока в норме и при патологии на фоне краниоцеребральной гипотермии // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2019. Т. 53, № 4. С. 59–64. doi: 10.21687/0233-528X-2019-53-4-59-64
  106. Shevelev O.A., Petrova M.V., Saidov S.K., Khodorovich N.A. Pranil Pradkhan neuroprotection mechanisms in cerebral hypothermia (review). General Reanimatology. 2019. Vol. 15, N 6. Р. 94–114. doi: 10.15360/1813-9779-2019-6-94-114
  107. Петрова М.В., Шевелев О.А., Юрьев М.Ю., и др. Селективная гипотермия коры больших полушарий в комплексной реабилитации пациентов с хроническими нарушениями сознания // Общая реаниматология. 2022. Т. 18, № 2. С. 45–52. doi: 10.15360/1813-9779-2022-2-45-52
  108. Шевелев О.А., Смоленский А.В., Петрова М.В., и др. Механизмы низкотемпературных реабилитационных технологий. Спортивная черепно-мозговая травма // Физическая и реабилитационная медицина, медицинская реабилитация. 2022. Т. 4, № 1. С. 4–13. doi: 10.36425/rehab88833
  109. Shevelev O.A., Petrova M.V., Yuriev M.Y., Mengistu E.M. Circadian temperature rhythms of the healthy and damaged brain // Neurosci Neurol Disord. 2022. N 6. Р. 32–33. doi: 10.29328/journal.jnnd.1001065
  110. Шевелев О.А., Петрова М.В., Юрьев М.Ю., и др. Исследование температурного баланса головного мозга методом микроволновой радиотермометрии // Общая реаниматология. 2023. Т. 19, № 1. С. 41–50. doi: 10.15360/1813-9779-2023-1-2192
  111. Зозуля С.А., Шевелев О.А., Тихонов Д.В., и др. Тепловой баланс головного мозга и маркеры воспалительной реакции у пациентов с шизофренией // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2022. Т. 173, № 4. С. 522–526. doi: 10.47056/0365-9615-2022-173-4-522-526.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
 


Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).