Транстиретиновый амилоидоз. Основы патогенеза, диагностика, лечение, прогноз

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Из 42 описанных к настоящему времени амилоидозов человека особый интерес представляет так называемый системный транстиретиновый амилоидоз, который включает наследственные формы (более 140 вариантов в соответствии с числом выявленных мутаций в гене транстиретина) и спорадическую форму без структурных изменений гена и белка. В обзоре суммированы современные представления о патогенезе транстиретинового амилоидоза. Рассмотрены симптоматика разных форм транстиретинового амилоидоза, вопросы ранней диагностики, дифференциальной диагностики (в том числе в группе амилоидозов), современной терапии и прогноза. Особое внимание уделено немутантной форме транстиретинового амилоидоза, так называемого старческого амилоидоза, который в значительной степени осложняет течение основных патологий в возрастной группе после 70 лет и все еще плохо диагностируется. Достаточно частая встречаемость немутантной формы транстиретинового амилоидоза заставляет рассматривать его как значимое для современного здравоохранения заболевание.

Об авторах

Михаил Михайлович Шавловский

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБОУ ВО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова»

Автор, ответственный за переписку.
Email: mmsch@rambler.ru
ORCID iD: 0000-0002-2119-476X
SPIN-код: 5009-9383
ResearcherId: E-4115-2014

доктор медицинских наук, профессор, заведующий лабораторией молекулярной генетики человека отдела молекулярной генетики; ведущий научный сотрудник лаборатории кардиомиопатий НИИ сердечно-сосудистых заболеваний НКИЦ

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, д. 12; 197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8

Александра Яковлевна Гудкова

ФГБОУ ВО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова»; ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова»

Email: alexagood-1954@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-0156-8821

доктор медицинских наук, заведующая лабораторией кардиомиопатий НИИ сердечно-сосудистых заболеваний НКИЦ, профессор кафедры факультетской терапии; ведущий научный сотрудник Института молекулярной биологии и генетики

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8; 197341, Санкт-Петербург, ул. Аккуратова, 2

Александр Николаевич Крутиков

ФГБОУ ВО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова»; ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова»

Email: ankrutikov@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-6897-6171
SPIN-код: 5919-8810

кандидат мед. наук, старший научный сотрудник лаборатории кардиомиопатий НИИ сердечно-сосудистых заболеваний НКИЦ; ведущий научный сотрудник научно-исследовательского отдела инфильтративных заболеваний сердца

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8; 197341, Санкт-Петербург, ул. Аккуратова, 2

Ольга Игоревна Антимонова

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Email: oa0584@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-2843-7688
SPIN-код: 9214-2677
Scopus Author ID: 36019791600

младший научный сотрудник отдела молекулярной генетики

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, 12

Список литературы

  1. Virchow R. Uber den gang der amyloiden degeneration // Arch Pathol Anat Physiol Klin Med. 1855. Vol. 8. P. 364–368. doi: 10.1007/BF01935311
  2. Virchow R. Uber eine im gehirn und ruckenmark des menschen aufgefundene substanz mit der chemischen reaction der cellulose // Arch Pathol Anat Physiol Klin Med. 1854. Vol. 6. P. 135–138. doi: 10.1007/BF01930815
  3. Benson M.D., Buxbaum J.N., Eisenberg D.S., et al. Amyloid nomenclature 2018: recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) nomenclature committee // Amyloid. 2018. Vol. 25, N 4. P. 215–219. doi: 10.1080/13506129.2018.1549825
  4. Benson M.D., Buxbaum J.N., Eisenberg D.S., et al. Amyloid nomenclature 2020: update and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) nomenclature committee // Amyloid. 2020. Vol. 27, N 4. P. 217–222. doi: 10.1080/13506129.2020.1835263
  5. Buxbaum J.N., Dispenzieri A., Eisenberg D.S., et al. Amyloid nomenclature 2022: update, novel proteins, and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) Nomenclature Committee // Amyloid. 2022. Vol. 29, N 4. P. 213–219. doi: 10.1080/13506129.2022.2147636
  6. Sipe J.D., Cohen A.S. Review: history of the amyloid fibril // J Struct Biol. 2000. Vol. 130, N 2–3. P. 88–98. doi: 10.1006/jsbi.2000.4221
  7. Гудкова А.Я., Антимонова О.И., Шавловский М.М. Роль амилоидоза поджелудочной железы в патогенезе сахарного диабета 2-го типа // Медицинский академический журнал. 2019. Т. 19, № 2. С. 27–36. EDN: NCIPTM doi: 10.17816/MAJ19227-36
  8. Iadanza M.G., Jackson M.P., Hewitt E.W., et al. A new era for understanding amyloid structures and disease // Nat Rev Mol Cell Biol. 2018. Vol. 19, N 12. P. 755–773. doi: 10.1038/s41580-018-0060-8
  9. Chiti F., Dobson C.M. Protein misfolding, amyloid formation, and human disease: A summary of progress over the last decade // Annu Rev Biochem. 2017. Vol. 86. P. 27–68. doi: 10.1146/annurev-biochem-061516-045115
  10. Шавловский М.М. Молекулярные и генетические основы этиопатогенеза амилоидозов // Медицинский академический журнал. 2010. Т. 10, № 4. С. 63–81. EDN: TJECRX
  11. Andrade C. A peculiar form of peripheral neuropathy: familiar atypical generalized amyloidosis with special involvement of the peripheral nerves // Brain. 1952. Vol. 75, N 3. P. 408–427. doi: 10.1093/brain/75.3.408
  12. Vieira M., Saraiva M.J. Transthyretin: a multifaceted protein // Biomol Concepts. 2014. Vol. 5, N 1. P. 45–54. doi: 10.1515/bmc-2013-0038
  13. Park G.Y., Jamerlan A., Shim K.H., An S.S.A. Diagnostic and treatment approaches involving transthyretin in amyloidogenic diseases // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, N 12. P. 2982. doi: 10.3390/ijms20122982
  14. Maurer M.S., Bokhari S., Damy T., et al. Expert consensus recommendations for the suspicion and diagnosis of transthyretin cardiac amyloidosis // Circ Heart Fail. 2019. Vol. 12, N 9. P. e006075. doi: 10.1161/CIRCHEARTFAILURE.119.006075
  15. Kaku M., Berk J.L. Neuropathy associated with systemic amyloidosis // Semin Neurol. 2019. Vol. 39, N 5. P. 578–588. doi: 10.1055/s-0039-1688994
  16. Cuddy S.A.M., Falk R.H. Amyloidosis as a systemic disease in context // Can J Cardiol. 2020. Vol. 36, N 3. P. 396–407. doi: 10.1016/j.cjca.2019.12.033
  17. Suhr O.B., Lundgren E., Westermark P. One mutation, two distinct disease variants: unravelling the impact of transthyretin amyloid fibril composition // J Intern Med. 2017. Vol. 281, N 4. P. 337–347. doi: 10.1111/joim.12585
  18. Narotsky D.L., Castano A., Weinsaft J.W., et al. Wild-type transthyretin cardiac amyloidosis: novel insights from advanced imaging // Can J Cardiol. 2016. Vol. 32, N 9. P. 1166.el–1166.e10. doi: 10.1016/j.cjca.2016.05.008
  19. Lemos C., Coelho T., Alves-Ferreira M., et al. Overcoming artefact: anticipation in 284 Portuguese kindreds with familial amyloid polyneuropathy (FAP) ATTRV30M // J Neurol Neurosurg Psychiatry. 2014. Vol. 85, N 3. P. 326–330. doi: 10.1136/jnnp-2013-305383
  20. Соловьев К.В., Грудинина Н.А., Семернин Е.Н. и др. Мутации V30M, H90N и del9 в гене транстиретина у больных с кардиомиопатиями в Санкт-Петербурге // Генетика. 2011. Т. 47, № 4. С. 543–549. EDN: NEFWWX
  21. Гудкова А.Я., Семернин Е.Н., Полякова А.А. и др. Спектр мутаций в гене транстиретина в когорте пациентов с хронической сердечной недостаточностью // Трансляционная медицина. 2016. Т. 3, № 1. С. 34–38. EDN: XBBAPT doi: 10.18705/2311-4495-2016-3-1-34-38
  22. Гудкова А.Я., Амелин А.В., Крутиков А.Н. и др. Val30Met-транстиретиновая амилоидная полиневропатия и кардиомиопатия (обзор литературы и клиническое наблюдение) // Consilium Medicum. 2017. Т. 19, № 12. С. 109–116. EDN: YWEAXT doi: 10.26442/2075-1753_19.12.109-116
  23. Гусельникова В.В., Федорова Е.А., Гудкова А.Я. и др. Транстиретиновая амилоидная кардиомиопатия. Особенности гистологической диагностики: дизайн исследования // Терапевтический архив. 2022. Т. 94, № 4. С. 473–478. EDN: WTVRZC doi: 10.26442/00403660.2022.04.201464
  24. Гудкова А.Я., Лапекин С.В., Бежанишвили Т.Г. и др. AL-амилоидоз с преимущественным поражением сердца. Алгоритм неинвазивной диагностики амилоидной кардиомиопатии // Терапевтический архив. 2021. Т. 93, № 4. С. 487–496. EDN: LDIOIO doi: 10.26442/00403660.2021.04.200689
  25. Гудкова А.Я., Полякова А.А., Амелин А.В. и др. Не Val30Met-транстиретиновая амилоидная кардиомиопатия. Обзор сведений литературы и клиническое наблюдение // Российский кардиологический журнал. 2018. Т. 23, № 2. С. 121–128. EDN: YRGRBO doi: 10.15829/1560-4071-2018-2-121-128
  26. Dispenzieri A., Coelho T., Conceição I., et al. Clinical and genetic profile of patients enrolled in the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS): 14-year update // Orphanet J Rare Dis. 2022. Vol. 17, N 1. P. 236. doi: 10.1186/s13023-022-02359-w
  27. Dorbala S., Ando Y., Bokhari S., et al. ASNC/AHA/ASE/EANM/HFSA/ISA/SCMR/SNMMI expert consensus recommendations for multimodality imaging in cardiac amyloidosis: Part 1 of 2-evidence base and standardized methods of imaging // J Nucl Cardiol. 2019. Vol. 26, N 6. P. 2065–2123. doi: 10.1007/s12350-019-01760-6
  28. Barroso F.A., Coelho T., Dispenzieri A., et al. Characteristics of patients with autonomic dysfunction in the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS) // Amyloid. 2022. Vol. 29, N 3. P. 175–183. doi: 10.1080/13506129.2022.2043270
  29. González-Duarte A., Barroso F., Mundayat R., Shapiro B. Blood pressure and orthostatic hypotension as measures of autonomic dysfunction in patients from the transthyretin amyloidosis outcomes survey (THAOS) // Auton Neurosci. 2019. Vol. 222. P. 102590. doi: 10.1016/j.autneu.2019.102590
  30. Damy T., Kristen A.V., Suhr O.B., et al. Transthyretin cardiac amyloidosis in continental Western Europe: an insight through the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS) // Eur Heart J. 2022. Vol. 43, N 5. P. 391–400. doi: 10.1093/eurheartj/ehz173
  31. Campbell C.M., LoRusso S., Dispenzieri A., et al. Sex differences in wild-type transthyretin amyloidosis: an analysis from the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS) // Cardiol Ther. 2022. Vol. 11, N 3. P. 393–405. doi: 10.1007/s40119-022-00265-7
  32. Smith T.J., Kyle R.A., Lie J.T. Clinical significance of histopathologic patterns of cardiac amyloidosis // Mayo Clin Proc. 1984. Vol. 59, N 8. P. 547–555. doi: 10.1016/s0025-6196(12)61493-1
  33. Koike H., Katsuno M. The ultrastructure of tissue damage by amyloid fibrils // Molecules. 2021. Vol. 26, N 15. P. 4611. doi: 10.3390/molecules26154611
  34. Damy T., Jaccard A., Guellich A., et al. Identification of prognostic markers in transthyretin and AL cardiac amyloidosis // Amyloid. 2016. Vol. 23, N 3. P. 194–202. doi: 10.1080/13506129.2016.1221815
  35. Binder C., Duca F., Binder T., et al. Prognostic implications of pericardial and pleural effusion in patients with cardiac amyloidosis // Clin Res Cardiol. 2021. Vol. 110, N 4. P. 532–543. doi: 10.1007/s00392-020-01698-7
  36. Yamashita T., Ueda M., Misumi Y., et al. Genetic and clinical characteristics of hereditary transthyretin amyloidosis in endemic and non-endemic areas: experience from a single-referral center in Japan // J Neurol. 2018. Vol. 265, N 1. P. 134–140. doi: 10.1007/s00415-017-8640
  37. Rubin J., Alvarez J., Teruya S., et al. Hip and knee arthroplasty are common among patients with transthyretin cardiac amyloidosis, occurring years before cardiac amyloid diagnosis: can we identify affected patients earlier? // Amyloid. 2017. Vol. 24, N 4. P. 226–230. doi: 10.1080/13506129.2017.1375908
  38. Ikeda S.-I., Hanyu N., Hongo M., et al. Hereditary generalized amyloidosis with polyneuropathy: clinicopathological study of 65 Japanese patients // Brain. 1987. Vol. 110, N 2. P. 315–337. doi: 10.1093/brain/110.2.315
  39. Ferraro P.M., D’Ambrosio V., Di Paolantonio A., et al. Renal involvement in hereditary transthyretin amyloidosis: an italian single-centre experience // Brain Sci. 2021. Vol. 11, N 8. P. 980. doi: 10.3390/brainsci11080980
  40. Maurer M.S., Hanna M., Grogan M., et al. Genotype and phenotype of transthyretin cardiac amyloidosis: THAOS (Transthyretin Amyloid Outcome Survey) // J Am Coll Cardiol. 2016. Vol. 68, N 2. P. 161–172. doi: 10.1016/j.jacc.2016.03.596
  41. Fenoglio R., Baldovino S., Barreca A., et al. Renal involvement in transthyretin amyloidosis: the double presentation of transthyretin amyloidosis deposition disease // Nephron. 2022. Vol. 146, N 5. P. 481–488. doi: 10.1159/000522370
  42. Lobato L. Portuguese-type amyloidosis (transthyretin amyloidosis, ATTR V30M) // J Nephrol. 2003. Vol. 16, N 3. P. 438–442.
  43. Phull P., Sanchorawala V., Connors L.H., et al. Monoclonal gammopathy of undetermined significance in systemic transthyretin amyloidosis (ATTR) // Amyloid. 2018. Vol. 25, N 1. P. 62–67. doi: 10.1080/13506129.2018.1436048
  44. Levin A., Stevens P.E., Bilous R.W., et al. Kidney disease: improving global outcomes (KDIGO) CKD Work Group. KDIGO 2012 clinical practice guideline for the evaluation and management of chronic kidney disease // Kidney Int Suppl. 2013. Vol. 3, N 1. P. 1–150. doi: 10.1038/kisup.2012.73
  45. Solignac J., Delmont E., Fortanier E., et al. Kidney involvement in hereditary transthyretin amyloidosis: a cohort study of 103 patients // Clin Kidney J. 2022. Vol. 15, N 9. P. 1747–1754. doi: 10.1093/ckj/sfac118
  46. D’Ambrosio V., Ferraro P.M., Guglielmino V., Luigetti M. Kidney involvement in hereditary transthyretin amyloidosis: is there a role for cystatin C? // Clin Kidney J. 2022. Vol. 16, N 2. P. 397–398. doi: 10.1093/ckj/sfac156
  47. Adams D., Ando Y., Beirão J.M., et al. Expert consensus recommendations to improve diagnosis of ATTR amyloidosis with polyneuropathy // J Neurol. 2021. Vol. 268, N 6. P. 2109–2122. doi: 10.1007/s00415-019-09688-0
  48. Wixner J., Mundayat R., Karayal O.N., et al. THAOS: gastrointestinal manifestations of transthyretin amyloidosis – common complications of a rare disease // Orphanet J Rare Dis. 2014. Vol. 9. P. 61. doi: 10.1186/1750-1172-9-61
  49. Терещенко С.Н., Жиров И.В., Моисеева О.М. и др. Практические рекомендации по диагностике транстиретиновой амилоидной кардиомиопатии (ATTR-КМП или транстиретинового амилоидоза сердца) // Терапевтический архив. 2022. Т. 94, № 4. С. 584–595. EDN: DYWRYZ doi: 10.26442/00403660.2022.04.201465
  50. Writing Committee; Kittleson M.M., Ruberg F.L., Ambardekar A.V., et al. 2023 ACC expert consensus decision pathway on comprehensive multidisciplinary care for the patient with cardiac amyloidosis: A report of the American College of Cardiology Solution Set Oversight Committee // J Am Coll Cardiol. 2023. Vol. 81, N 11. P. 1076–1126. doi: 10.1016/j.jacc.2022.11.022
  51. Arbelo E., Protonotarios A., Gimeno J.R., et al. 2023 ESC guidelines for the management of cardiomyopathies // Eur Heart J. 2023. Vol. 44, N 37. P. 3503–3626. doi: 10.1093/eurheartj/ehad194
  52. Moody W.E., Turvey-Haigh L., Knight D., et al. British Society of Echocardiography guideline for the transthoracic echocardiographic assessment of cardiac amyloidosis // Echo Res Pract. 2023. Vol. 10, N 1. P. 13. doi: 10.1186/s44156-023-00028-7
  53. Damy T., Maurer M.S., Rapezzi C., et al. Clinical, ECG and echocardiographic clues to the diagnosis of TTR-related cardiomyopathy // Open Heart. 2016. Vol. 3, N 1. P. e000289. doi: 10.1136/openhrt-2015-000289
  54. Fabbri G., Serenelli M., Cantone A., et al. Transthyretin amyloidosis in aortic stenosis: clinical and therapeutic implications // Eur Heart J Suppl. 2021. Vol. 23, N Suppl E. P. E128–E132. doi: 10.1093/eurheartj/suab107
  55. Longhi S., Lorenzini M., Gagliardi C., et al. Coexistence of degenerative aortic stenosis and wild-type transthyretin-related cardiac amyloidosis // JACC Cardiovasc Imaging. 2016. Vol. 9, N 3. P. 325–327. doi: 10.1016/j.jcmg.2015.04.012
  56. Rapezzi C., Giannini F., Campo G. Aortic stenosis, transcatheter aortic valve replacement and transthyretin cardiac amyloidosis: are we progressively unraveling the tangle? // Eur J Heart Fail. 2021. Vol. 23, N 2. P. 259–263. doi: 10.1002/ejhf.2057
  57. Caponetti A.G., Accietto A., Saturi G., et al. Screening approaches to cardiac amyloidosis in different clinical settings: Current practice and future perspectives // Front Cardiovasc Med. 2023. Vol. 10. P. 1146725. doi: 10.3389/fcvm.2023.1146725
  58. Bennhold H. Eine spezifische amyloidfarbung mit Kongorot // Munch Med Woch. 1922. Vol. 69. P. 1537–1538.
  59. Гусельникова В.В., Кирик О.В., Федорова Е.А. и др. Быстрый способ окраски амилоида Конго красным для световой и флюоресцентной микроскопии // Морфология. 2016. Т. 149, № 2. С. 84–88. EDN: VVGUUV
  60. Antimonova O.I., Grudinina N.A., Egorov V.V., et al. Time machine: Can a dye from 1928 be re-purposed for modern, fluorescence-based detection of amyloid-like fibrils? // Dyes and Pigments. 2020. Vol. 172. P. 107863. EDN: LXUCBW doi: 10.1016/j.dyepig.2019.107863
  61. Loo D., Mollee P.N., Renaut P., Hill M.M. Proteomics in molecular diagnosis: typing of amyloidosis // J Biomed Biotechnol. 2011. Vol. 2011. P. 754109. doi: 10.1155/2011/754109
  62. Sun W., Sun J., Zou L., et al. The successful diagnosis and typing of systemic amyloidosis using a microwave-assisted filter-aided fast sample preparation method and LC/MS/MS analysis // PLoS One. 2015. Vol. 10, N 5. P. e0127180. doi: 10.1371/journal.pone.0127180
  63. Wiseman R.L., Green N.S., Kelly J.W. Kinetic stabilization of an oligomeric protein under physiological conditions demonstrated by a lack of subunit exchange: implication for transthyretin amyloidosis // Biochemistry. 2005. Vol. 44, N 25. P. 9265–9274. doi: 10.1021/bi050352o
  64. Coelho T., Merlini G., Bulawa C.E., et al. Mechanism of action and clinical application of tafamidis in hereditary transthyretin amyloidosis // Neurol Ther. 2016. Vol. 5, N 1. P. 1–25. doi: 10.1007/s40120-016-0040-x
  65. Richards D.B., Cookson L.M., Berges A.C., et al. Therapeutic clearance of amyloid by antibodies to serum amyloid P component // N Engl J Med. 2015. Vol. 373, N 12. P. 1106–1114. doi: 10.1056/NEJMoa1504942
  66. Richards D.B., Cookson L.M., Barton S.V., et al. Repeat doses of antibody to serum amyloid P component clear amyloid deposits in patients with systemic amyloidosis // Sci Transl Med. 2018. Vol. 10, N 422. P. eaan3128. doi: 10.1126/scitranslmed.aan3128

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2024



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».