Транстиретиновый амилоидоз. Основы патогенеза, диагностика, лечение, прогноз

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Из 42 описанных к настоящему времени амилоидозов человека особый интерес представляет так называемый системный транстиретиновый амилоидоз, который включает наследственные формы (более 140 вариантов в соответствии с числом выявленных мутаций в гене транстиретина) и спорадическую форму без структурных изменений гена и белка. В обзоре суммированы современные представления о патогенезе транстиретинового амилоидоза. Рассмотрены симптоматика разных форм транстиретинового амилоидоза, вопросы ранней диагностики, дифференциальной диагностики (в том числе в группе амилоидозов), современной терапии и прогноза. Особое внимание уделено немутантной форме транстиретинового амилоидоза, так называемого старческого амилоидоза, который в значительной степени осложняет течение основных патологий в возрастной группе после 70 лет и все еще плохо диагностируется. Достаточно частая встречаемость немутантной формы транстиретинового амилоидоза заставляет рассматривать его как значимое для современного здравоохранения заболевание.

Об авторах

Михаил Михайлович Шавловский

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»; ФГБОУ ВО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова»

Автор, ответственный за переписку.
Email: mmsch@rambler.ru
ORCID iD: 0000-0002-2119-476X
SPIN-код: 5009-9383
ResearcherId: E-4115-2014

доктор медицинских наук, профессор, заведующий лабораторией молекулярной генетики человека отдела молекулярной генетики; ведущий научный сотрудник лаборатории кардиомиопатий НИИ сердечно-сосудистых заболеваний НКИЦ

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, д. 12; 197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8

Александра Яковлевна Гудкова

ФГБОУ ВО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова»; ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова»

Email: alexagood-1954@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-0156-8821

доктор медицинских наук, заведующая лабораторией кардиомиопатий НИИ сердечно-сосудистых заболеваний НКИЦ, профессор кафедры факультетской терапии; ведущий научный сотрудник Института молекулярной биологии и генетики

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8; 197341, Санкт-Петербург, ул. Аккуратова, 2

Александр Николаевич Крутиков

ФГБОУ ВО «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. академика И.П. Павлова»; ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр имени В.А. Алмазова»

Email: ankrutikov@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-6897-6171
SPIN-код: 5919-8810

кандидат мед. наук, старший научный сотрудник лаборатории кардиомиопатий НИИ сердечно-сосудистых заболеваний НКИЦ; ведущий научный сотрудник научно-исследовательского отдела инфильтративных заболеваний сердца

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, 6-8; 197341, Санкт-Петербург, ул. Аккуратова, 2

Ольга Игоревна Антимонова

ФГБНУ «Институт экспериментальной медицины»

Email: oa0584@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-2843-7688
SPIN-код: 9214-2677
Scopus Author ID: 36019791600

младший научный сотрудник отдела молекулярной генетики

Россия, 197022, Санкт-Петербург, ул. Академика Павлова, 12

Список литературы

  1. Virchow R. Uber den gang der amyloiden degeneration // Arch Pathol Anat Physiol Klin Med. 1855. Vol. 8. P. 364–368. doi: 10.1007/BF01935311
  2. Virchow R. Uber eine im gehirn und ruckenmark des menschen aufgefundene substanz mit der chemischen reaction der cellulose // Arch Pathol Anat Physiol Klin Med. 1854. Vol. 6. P. 135–138. doi: 10.1007/BF01930815
  3. Benson M.D., Buxbaum J.N., Eisenberg D.S., et al. Amyloid nomenclature 2018: recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) nomenclature committee // Amyloid. 2018. Vol. 25, N 4. P. 215–219. doi: 10.1080/13506129.2018.1549825
  4. Benson M.D., Buxbaum J.N., Eisenberg D.S., et al. Amyloid nomenclature 2020: update and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) nomenclature committee // Amyloid. 2020. Vol. 27, N 4. P. 217–222. doi: 10.1080/13506129.2020.1835263
  5. Buxbaum J.N., Dispenzieri A., Eisenberg D.S., et al. Amyloid nomenclature 2022: update, novel proteins, and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) Nomenclature Committee // Amyloid. 2022. Vol. 29, N 4. P. 213–219. doi: 10.1080/13506129.2022.2147636
  6. Sipe J.D., Cohen A.S. Review: history of the amyloid fibril // J Struct Biol. 2000. Vol. 130, N 2–3. P. 88–98. doi: 10.1006/jsbi.2000.4221
  7. Гудкова А.Я., Антимонова О.И., Шавловский М.М. Роль амилоидоза поджелудочной железы в патогенезе сахарного диабета 2-го типа // Медицинский академический журнал. 2019. Т. 19, № 2. С. 27–36. EDN: NCIPTM doi: 10.17816/MAJ19227-36
  8. Iadanza M.G., Jackson M.P., Hewitt E.W., et al. A new era for understanding amyloid structures and disease // Nat Rev Mol Cell Biol. 2018. Vol. 19, N 12. P. 755–773. doi: 10.1038/s41580-018-0060-8
  9. Chiti F., Dobson C.M. Protein misfolding, amyloid formation, and human disease: A summary of progress over the last decade // Annu Rev Biochem. 2017. Vol. 86. P. 27–68. doi: 10.1146/annurev-biochem-061516-045115
  10. Шавловский М.М. Молекулярные и генетические основы этиопатогенеза амилоидозов // Медицинский академический журнал. 2010. Т. 10, № 4. С. 63–81. EDN: TJECRX
  11. Andrade C. A peculiar form of peripheral neuropathy: familiar atypical generalized amyloidosis with special involvement of the peripheral nerves // Brain. 1952. Vol. 75, N 3. P. 408–427. doi: 10.1093/brain/75.3.408
  12. Vieira M., Saraiva M.J. Transthyretin: a multifaceted protein // Biomol Concepts. 2014. Vol. 5, N 1. P. 45–54. doi: 10.1515/bmc-2013-0038
  13. Park G.Y., Jamerlan A., Shim K.H., An S.S.A. Diagnostic and treatment approaches involving transthyretin in amyloidogenic diseases // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 20, N 12. P. 2982. doi: 10.3390/ijms20122982
  14. Maurer M.S., Bokhari S., Damy T., et al. Expert consensus recommendations for the suspicion and diagnosis of transthyretin cardiac amyloidosis // Circ Heart Fail. 2019. Vol. 12, N 9. P. e006075. doi: 10.1161/CIRCHEARTFAILURE.119.006075
  15. Kaku M., Berk J.L. Neuropathy associated with systemic amyloidosis // Semin Neurol. 2019. Vol. 39, N 5. P. 578–588. doi: 10.1055/s-0039-1688994
  16. Cuddy S.A.M., Falk R.H. Amyloidosis as a systemic disease in context // Can J Cardiol. 2020. Vol. 36, N 3. P. 396–407. doi: 10.1016/j.cjca.2019.12.033
  17. Suhr O.B., Lundgren E., Westermark P. One mutation, two distinct disease variants: unravelling the impact of transthyretin amyloid fibril composition // J Intern Med. 2017. Vol. 281, N 4. P. 337–347. doi: 10.1111/joim.12585
  18. Narotsky D.L., Castano A., Weinsaft J.W., et al. Wild-type transthyretin cardiac amyloidosis: novel insights from advanced imaging // Can J Cardiol. 2016. Vol. 32, N 9. P. 1166.el–1166.e10. doi: 10.1016/j.cjca.2016.05.008
  19. Lemos C., Coelho T., Alves-Ferreira M., et al. Overcoming artefact: anticipation in 284 Portuguese kindreds with familial amyloid polyneuropathy (FAP) ATTRV30M // J Neurol Neurosurg Psychiatry. 2014. Vol. 85, N 3. P. 326–330. doi: 10.1136/jnnp-2013-305383
  20. Соловьев К.В., Грудинина Н.А., Семернин Е.Н. и др. Мутации V30M, H90N и del9 в гене транстиретина у больных с кардиомиопатиями в Санкт-Петербурге // Генетика. 2011. Т. 47, № 4. С. 543–549. EDN: NEFWWX
  21. Гудкова А.Я., Семернин Е.Н., Полякова А.А. и др. Спектр мутаций в гене транстиретина в когорте пациентов с хронической сердечной недостаточностью // Трансляционная медицина. 2016. Т. 3, № 1. С. 34–38. EDN: XBBAPT doi: 10.18705/2311-4495-2016-3-1-34-38
  22. Гудкова А.Я., Амелин А.В., Крутиков А.Н. и др. Val30Met-транстиретиновая амилоидная полиневропатия и кардиомиопатия (обзор литературы и клиническое наблюдение) // Consilium Medicum. 2017. Т. 19, № 12. С. 109–116. EDN: YWEAXT doi: 10.26442/2075-1753_19.12.109-116
  23. Гусельникова В.В., Федорова Е.А., Гудкова А.Я. и др. Транстиретиновая амилоидная кардиомиопатия. Особенности гистологической диагностики: дизайн исследования // Терапевтический архив. 2022. Т. 94, № 4. С. 473–478. EDN: WTVRZC doi: 10.26442/00403660.2022.04.201464
  24. Гудкова А.Я., Лапекин С.В., Бежанишвили Т.Г. и др. AL-амилоидоз с преимущественным поражением сердца. Алгоритм неинвазивной диагностики амилоидной кардиомиопатии // Терапевтический архив. 2021. Т. 93, № 4. С. 487–496. EDN: LDIOIO doi: 10.26442/00403660.2021.04.200689
  25. Гудкова А.Я., Полякова А.А., Амелин А.В. и др. Не Val30Met-транстиретиновая амилоидная кардиомиопатия. Обзор сведений литературы и клиническое наблюдение // Российский кардиологический журнал. 2018. Т. 23, № 2. С. 121–128. EDN: YRGRBO doi: 10.15829/1560-4071-2018-2-121-128
  26. Dispenzieri A., Coelho T., Conceição I., et al. Clinical and genetic profile of patients enrolled in the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS): 14-year update // Orphanet J Rare Dis. 2022. Vol. 17, N 1. P. 236. doi: 10.1186/s13023-022-02359-w
  27. Dorbala S., Ando Y., Bokhari S., et al. ASNC/AHA/ASE/EANM/HFSA/ISA/SCMR/SNMMI expert consensus recommendations for multimodality imaging in cardiac amyloidosis: Part 1 of 2-evidence base and standardized methods of imaging // J Nucl Cardiol. 2019. Vol. 26, N 6. P. 2065–2123. doi: 10.1007/s12350-019-01760-6
  28. Barroso F.A., Coelho T., Dispenzieri A., et al. Characteristics of patients with autonomic dysfunction in the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS) // Amyloid. 2022. Vol. 29, N 3. P. 175–183. doi: 10.1080/13506129.2022.2043270
  29. González-Duarte A., Barroso F., Mundayat R., Shapiro B. Blood pressure and orthostatic hypotension as measures of autonomic dysfunction in patients from the transthyretin amyloidosis outcomes survey (THAOS) // Auton Neurosci. 2019. Vol. 222. P. 102590. doi: 10.1016/j.autneu.2019.102590
  30. Damy T., Kristen A.V., Suhr O.B., et al. Transthyretin cardiac amyloidosis in continental Western Europe: an insight through the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS) // Eur Heart J. 2022. Vol. 43, N 5. P. 391–400. doi: 10.1093/eurheartj/ehz173
  31. Campbell C.M., LoRusso S., Dispenzieri A., et al. Sex differences in wild-type transthyretin amyloidosis: an analysis from the Transthyretin Amyloidosis Outcomes Survey (THAOS) // Cardiol Ther. 2022. Vol. 11, N 3. P. 393–405. doi: 10.1007/s40119-022-00265-7
  32. Smith T.J., Kyle R.A., Lie J.T. Clinical significance of histopathologic patterns of cardiac amyloidosis // Mayo Clin Proc. 1984. Vol. 59, N 8. P. 547–555. doi: 10.1016/s0025-6196(12)61493-1
  33. Koike H., Katsuno M. The ultrastructure of tissue damage by amyloid fibrils // Molecules. 2021. Vol. 26, N 15. P. 4611. doi: 10.3390/molecules26154611
  34. Damy T., Jaccard A., Guellich A., et al. Identification of prognostic markers in transthyretin and AL cardiac amyloidosis // Amyloid. 2016. Vol. 23, N 3. P. 194–202. doi: 10.1080/13506129.2016.1221815
  35. Binder C., Duca F., Binder T., et al. Prognostic implications of pericardial and pleural effusion in patients with cardiac amyloidosis // Clin Res Cardiol. 2021. Vol. 110, N 4. P. 532–543. doi: 10.1007/s00392-020-01698-7
  36. Yamashita T., Ueda M., Misumi Y., et al. Genetic and clinical characteristics of hereditary transthyretin amyloidosis in endemic and non-endemic areas: experience from a single-referral center in Japan // J Neurol. 2018. Vol. 265, N 1. P. 134–140. doi: 10.1007/s00415-017-8640
  37. Rubin J., Alvarez J., Teruya S., et al. Hip and knee arthroplasty are common among patients with transthyretin cardiac amyloidosis, occurring years before cardiac amyloid diagnosis: can we identify affected patients earlier? // Amyloid. 2017. Vol. 24, N 4. P. 226–230. doi: 10.1080/13506129.2017.1375908
  38. Ikeda S.-I., Hanyu N., Hongo M., et al. Hereditary generalized amyloidosis with polyneuropathy: clinicopathological study of 65 Japanese patients // Brain. 1987. Vol. 110, N 2. P. 315–337. doi: 10.1093/brain/110.2.315
  39. Ferraro P.M., D’Ambrosio V., Di Paolantonio A., et al. Renal involvement in hereditary transthyretin amyloidosis: an italian single-centre experience // Brain Sci. 2021. Vol. 11, N 8. P. 980. doi: 10.3390/brainsci11080980
  40. Maurer M.S., Hanna M., Grogan M., et al. Genotype and phenotype of transthyretin cardiac amyloidosis: THAOS (Transthyretin Amyloid Outcome Survey) // J Am Coll Cardiol. 2016. Vol. 68, N 2. P. 161–172. doi: 10.1016/j.jacc.2016.03.596
  41. Fenoglio R., Baldovino S., Barreca A., et al. Renal involvement in transthyretin amyloidosis: the double presentation of transthyretin amyloidosis deposition disease // Nephron. 2022. Vol. 146, N 5. P. 481–488. doi: 10.1159/000522370
  42. Lobato L. Portuguese-type amyloidosis (transthyretin amyloidosis, ATTR V30M) // J Nephrol. 2003. Vol. 16, N 3. P. 438–442.
  43. Phull P., Sanchorawala V., Connors L.H., et al. Monoclonal gammopathy of undetermined significance in systemic transthyretin amyloidosis (ATTR) // Amyloid. 2018. Vol. 25, N 1. P. 62–67. doi: 10.1080/13506129.2018.1436048
  44. Levin A., Stevens P.E., Bilous R.W., et al. Kidney disease: improving global outcomes (KDIGO) CKD Work Group. KDIGO 2012 clinical practice guideline for the evaluation and management of chronic kidney disease // Kidney Int Suppl. 2013. Vol. 3, N 1. P. 1–150. doi: 10.1038/kisup.2012.73
  45. Solignac J., Delmont E., Fortanier E., et al. Kidney involvement in hereditary transthyretin amyloidosis: a cohort study of 103 patients // Clin Kidney J. 2022. Vol. 15, N 9. P. 1747–1754. doi: 10.1093/ckj/sfac118
  46. D’Ambrosio V., Ferraro P.M., Guglielmino V., Luigetti M. Kidney involvement in hereditary transthyretin amyloidosis: is there a role for cystatin C? // Clin Kidney J. 2022. Vol. 16, N 2. P. 397–398. doi: 10.1093/ckj/sfac156
  47. Adams D., Ando Y., Beirão J.M., et al. Expert consensus recommendations to improve diagnosis of ATTR amyloidosis with polyneuropathy // J Neurol. 2021. Vol. 268, N 6. P. 2109–2122. doi: 10.1007/s00415-019-09688-0
  48. Wixner J., Mundayat R., Karayal O.N., et al. THAOS: gastrointestinal manifestations of transthyretin amyloidosis – common complications of a rare disease // Orphanet J Rare Dis. 2014. Vol. 9. P. 61. doi: 10.1186/1750-1172-9-61
  49. Терещенко С.Н., Жиров И.В., Моисеева О.М. и др. Практические рекомендации по диагностике транстиретиновой амилоидной кардиомиопатии (ATTR-КМП или транстиретинового амилоидоза сердца) // Терапевтический архив. 2022. Т. 94, № 4. С. 584–595. EDN: DYWRYZ doi: 10.26442/00403660.2022.04.201465
  50. Writing Committee; Kittleson M.M., Ruberg F.L., Ambardekar A.V., et al. 2023 ACC expert consensus decision pathway on comprehensive multidisciplinary care for the patient with cardiac amyloidosis: A report of the American College of Cardiology Solution Set Oversight Committee // J Am Coll Cardiol. 2023. Vol. 81, N 11. P. 1076–1126. doi: 10.1016/j.jacc.2022.11.022
  51. Arbelo E., Protonotarios A., Gimeno J.R., et al. 2023 ESC guidelines for the management of cardiomyopathies // Eur Heart J. 2023. Vol. 44, N 37. P. 3503–3626. doi: 10.1093/eurheartj/ehad194
  52. Moody W.E., Turvey-Haigh L., Knight D., et al. British Society of Echocardiography guideline for the transthoracic echocardiographic assessment of cardiac amyloidosis // Echo Res Pract. 2023. Vol. 10, N 1. P. 13. doi: 10.1186/s44156-023-00028-7
  53. Damy T., Maurer M.S., Rapezzi C., et al. Clinical, ECG and echocardiographic clues to the diagnosis of TTR-related cardiomyopathy // Open Heart. 2016. Vol. 3, N 1. P. e000289. doi: 10.1136/openhrt-2015-000289
  54. Fabbri G., Serenelli M., Cantone A., et al. Transthyretin amyloidosis in aortic stenosis: clinical and therapeutic implications // Eur Heart J Suppl. 2021. Vol. 23, N Suppl E. P. E128–E132. doi: 10.1093/eurheartj/suab107
  55. Longhi S., Lorenzini M., Gagliardi C., et al. Coexistence of degenerative aortic stenosis and wild-type transthyretin-related cardiac amyloidosis // JACC Cardiovasc Imaging. 2016. Vol. 9, N 3. P. 325–327. doi: 10.1016/j.jcmg.2015.04.012
  56. Rapezzi C., Giannini F., Campo G. Aortic stenosis, transcatheter aortic valve replacement and transthyretin cardiac amyloidosis: are we progressively unraveling the tangle? // Eur J Heart Fail. 2021. Vol. 23, N 2. P. 259–263. doi: 10.1002/ejhf.2057
  57. Caponetti A.G., Accietto A., Saturi G., et al. Screening approaches to cardiac amyloidosis in different clinical settings: Current practice and future perspectives // Front Cardiovasc Med. 2023. Vol. 10. P. 1146725. doi: 10.3389/fcvm.2023.1146725
  58. Bennhold H. Eine spezifische amyloidfarbung mit Kongorot // Munch Med Woch. 1922. Vol. 69. P. 1537–1538.
  59. Гусельникова В.В., Кирик О.В., Федорова Е.А. и др. Быстрый способ окраски амилоида Конго красным для световой и флюоресцентной микроскопии // Морфология. 2016. Т. 149, № 2. С. 84–88. EDN: VVGUUV
  60. Antimonova O.I., Grudinina N.A., Egorov V.V., et al. Time machine: Can a dye from 1928 be re-purposed for modern, fluorescence-based detection of amyloid-like fibrils? // Dyes and Pigments. 2020. Vol. 172. P. 107863. EDN: LXUCBW doi: 10.1016/j.dyepig.2019.107863
  61. Loo D., Mollee P.N., Renaut P., Hill M.M. Proteomics in molecular diagnosis: typing of amyloidosis // J Biomed Biotechnol. 2011. Vol. 2011. P. 754109. doi: 10.1155/2011/754109
  62. Sun W., Sun J., Zou L., et al. The successful diagnosis and typing of systemic amyloidosis using a microwave-assisted filter-aided fast sample preparation method and LC/MS/MS analysis // PLoS One. 2015. Vol. 10, N 5. P. e0127180. doi: 10.1371/journal.pone.0127180
  63. Wiseman R.L., Green N.S., Kelly J.W. Kinetic stabilization of an oligomeric protein under physiological conditions demonstrated by a lack of subunit exchange: implication for transthyretin amyloidosis // Biochemistry. 2005. Vol. 44, N 25. P. 9265–9274. doi: 10.1021/bi050352o
  64. Coelho T., Merlini G., Bulawa C.E., et al. Mechanism of action and clinical application of tafamidis in hereditary transthyretin amyloidosis // Neurol Ther. 2016. Vol. 5, N 1. P. 1–25. doi: 10.1007/s40120-016-0040-x
  65. Richards D.B., Cookson L.M., Berges A.C., et al. Therapeutic clearance of amyloid by antibodies to serum amyloid P component // N Engl J Med. 2015. Vol. 373, N 12. P. 1106–1114. doi: 10.1056/NEJMoa1504942
  66. Richards D.B., Cookson L.M., Barton S.V., et al. Repeat doses of antibody to serum amyloid P component clear amyloid deposits in patients with systemic amyloidosis // Sci Transl Med. 2018. Vol. 10, N 422. P. eaan3128. doi: 10.1126/scitranslmed.aan3128

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2024



Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).