Модель комплементарного взаимодействия олигопептидов с двойной спиралью ДНК

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Сравнение пространственного расположения функциональных групп нуклеиновых оснований на поверхности большой канавки двухспиральной ДНК и функциональных групп коротких пептидов показывает, что эти полиамфолитные структуры имеют возможность многоточечного комплементарного взаимодействия. В качестве примера представлена модель комплементарного связывания синтетического тетрапептида Ala-Glu-Asp-Gly (эпиталона) с последовательностью нуклеотидов АТТТС в составе ведущей цепи двойной спирали ДНК, которая многократно повторяется на промотерных участках генов теломеразы и РНК полимеразы II. Показано, что регуляторные пептиды и комплементарные им блоки в составе двухспиральной ДНК могут быть связаны протон-донорными и протон-акцепторными взаимодействиями с участием молекул гидратационной воды.

Об авторах

В. X. Хавинсон

Санкт-Петербургский институт биорегуляции и геронтологии СЗО РАМН

Автор, ответственный за переписку.
Email: shabanov@mail.rcom.ru

член-корреспондент РАМН

Россия, Санкт-Петербург

Л. К. Шатаева

Институт высокомолекулярных соединений РАН

Email: shabanov@mail.rcom.ru
Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Анисимов С. В., Бохелер К. Р., Хавинсон В. X., Анисимов В. Н. Изучение действия пептидов вилона и эпиталона на экспрессию генов в сердце мыши с помощью технологии на основе микрочипов И Бюлл. экспер. биологии и медицины. 2002. Т. 133. № 3. С. 340-347.
  2. Ашмарин И. И., Каразеева Е. П. Нейропептиды // Биохимия мозга. СПб.: Изд-во С.-Петербургского университета, 1999. С. 232-266.
  3. Биологически активные вещества в растворах / Под ред. академика А. М. Кутепова. М.: Наука, 2001. С. 234-253.
  4. Бродский В. Я., Хавинсон В. X., Золотарев Ю. А. и др. Ритм синтеза белка в культурах гепатоцитов крыс разного возраста. Норма и действие пептида ливагена // Изв. АН. Серия биология. 2001. № 5. С. 517-521.
  5. Зенгер В. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. М.: Мир, 1987. 584 с.
  6. Петров Р. В., Михайлова А. А., Фомина Л. А., Степаненко Р. Н. Миелопептиды. М.: Наука, 2000. 181 с.
  7. Попов Е. М. Структурная организация белка // Проблема белка. В 5 т. Т. 3. М.: Наука, 1997. 606 с.
  8. Хавинсон В. X., Бондарев И. Э., Бутюгов А. А. Пептид эпиталон индуцирует теломеразную активность и элонгацию теломер в соматических клетках человека // Бюлл. экспер. биологии и медицины. 2003. Т. 135. № 6. С. 692-695.
  9. Хавинсон В. X., Лежава Т. А., Малинин В. В. Влияние коротких пептидов на хроматин в лимфоцитах лиц старческого возраста // Бюлл. экспер. биологии и медицины. 2004. Т. 137. № 1. С. 89-93.
  10. Хавинсон В. X. Пептидная регуляция старения // Вестн. РАМН. 2001. С. 16-20.
  11. Шатаева Л. К., Ряднова И. Ю., Хавинсон В. X. Исследование информационной ценности олигопептидных блоков в регуляторных пептидах и белках // Успехи совр. биологии. 2002. Т. 122. №3. С. 281-288.
  12. Alberts В., Bray D., Lewis J., Raff M., Roberts К., Watson J. D. Molecular biology of the cell. 3ed ed. New York: Garland Publishing, 1994. 1294 p.
  13. Anisimov S. V., Boheler K. R., Khavinson V. Kh., Anisimov V. N. Elusidation effect of brain cortex tetrapeptide Cortagen on gene expression in mouse heart by microarray // Neuroendocrinology Letters. 2004. Vol. 25. № 1-2. P. 87-93.
  14. Atchley W. R., Wollenberg K. R., Fitch W. M., Terhalle W., Dress A. W. Correlation among Amino Acid Sites in bHLH protein domains: an information theoretic analysis // Molec. Biol. Evolution 2000. Vol. 17. P. 164-178.
  15. Вlasco M. A. Telomerase beyond telomeres // Nature Reviews. 2002. August. P. 1-6.
  16. Dynlacht B. D. Regulation of transcription by proteins, that control the cell cycle // Nature. 1997. Vol. 389. P. 149-152.
  17. Echevarria M., Ilundain A. A. Aquaporins // J. Physiol. Biochem. 1998. Vol. 54. № 2. P. 107-118.
  18. Gallagher K, Sharp K. Electrostatic contributions to heat capacity changes of DNA-ligand binding // Biophys. J. 1998. Vol. 75. № 2. P. 769-776.
  19. Graf J., Ogle R. C., Robey F. A. et al. Pentapeptide from the laminin B1 chain mediates cell adhesion and binds the 67 000 Laminin receptor // Biochemistry. 1987. Vol. 26. № 22. P. 6896-6900.
  20. Gromiha M. M., Santhosh C., Suwa M. Influence of cation-p interaction in protein-DNA complexes // Polymer. 2004. Vol. 45. P. 633-639.
  21. Harley С. B., Futcher A. B., Greider C. W. Telomeres shorten during ageing of human fibroblasts // Nature. 1990. Vol. 351. P. 458-460.
  22. Harrison S. C. A structural taxonomy of DNA-binding domains H Nature. 1991. Vol. 353. P. 715-719.
  23. Jen-Jacobson L. Structural-Perturbation approaches to thermodynamics of site-specific protein-DNA interactions // Methods in Enzymology / Ed. M. L. Johnson and G. K. Ackers. 1995. Vol. 259. P. 305-344.
  24. Ivanov V. T, Karelin A. A., Philippova M. M. et al. Hemoglobin as a source of endogenous bioactive peptides: the concept of tissue-specific peptide pool // Biopolymers. 1997. Vol. 43. № 2. P. 171-188.
  25. Kayser H, Kratzin Y D. et al. Identification of human porins. II Characterisation and primary structure of a 31-IDa porin from human В lymphocytes // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1989. B. 370. № 12. S. 1265-1278.
  26. Khavinson V. Kh. Peptides and Ageing // Neuroendocrinology Letters. 2003. Vol. 23. Suppl. 3. 144 p.
  27. Lodish H., Berk A., Zipursky S. L., Matsudaira P, Baltimore D., Darnell J. Molecular cell biology / Library of Congress cataloguing-in-publication data. 2000. 1084 p.
  28. Mah N., Stoehr H., Schulz H. L., White K., Weber H. F. Identification of a novel retina-specific gene located in a subtelomeric region with polymorphic distribution among multiple human chromosomes // BBA. 2001. Vol. 1522. P. 167-174.
  29. Matsumura S., Takahashi T., Ueno A., Mihara H. Complementary nucleobase interaction enhances peptide-peptide recognition and self-replicating catalysis // Chern. Eur. J. 2003. Vol. 9. P. 4829-4837.
  30. Mita K., Tsuji H., Morimyo M., Takahashi E., Nenoi M., Ichimura S., Yamauchi M., Hongo E., Hayashi A. The human gene encoding the largest subunit of RNA polymerase II // Gene. 1995. Vol. 159. № 2. P. 285-286.
  31. Mitchell P. J., Tijan R. Transcriptional regulation in mammalian cells by sequence-specific DNA- binding proteins // Science. 1989. Vol. 245. P. 371-378.
  32. Morozov V. G., Khavinson V. Ch. Natural and synthetic thymic peptides as therapeutics for immune disfunction // Intern. J. Immunopharm. 1997. Vol. 19. № 9/10. P. 501-505.
  33. Ohno M., Fornered M., Mattaj I. W. Nucleocyto- plasmic transport: the last 200 nanometers // Cell. 1998. Vol. 92. № 2. P. 327-336.
  34. Pabo С. O., Sauer R. T. Transcription factors: structural families and principles of DNA recognition // Annu. Rev. Biochem. 1992. Vol. 61. P. 1053-1095.
  35. Parkinson G., Wilson C., Gunasekera A., Ebright Y. W., Ebright R. E., Berman H. M. Structure of the CAP-DNA complex at 2.5 A resolution: a complete picture of the protein- DNA interface // J. Mol. Biol. 1996. Vol. 260. № 3. P. 395-408.
  36. Rentzeperis D., Marky L. A. Interaction of minor groove ligands to an AAATT / AATTT site and correlation of thermodynamic characterization and solution structure H Biochemistry. 1995. Vol. 34. № 9. P. 2937-2945.
  37. Ryu S., Zhou S., Ladurner A. G., Tjian R. The transcriptional cofactor complex CRSP is required for activity of the enhancer-binding protein Spl. //Nature. 1999. Vol. 397. P. 446-450.
  38. Van Holde К. E. Chromatin. New York-London: Springer-Verlag, 1988. 497 p.
  39. Wainer P. K., Langridge R., Blaney J. M., Kollman P. A. Electrostatic potential of molecular surfaces // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. Vol. 79. № 12. P. 3754-3758.
  40. Wick V., Zubov D., Hagen G. Genomic organisation and promoter characterization of the gene encoding the human telomerase reverse transcriptase (hTERT) H Gene. 1999. Vol. 232. № 1. P. 97-106.
  41. Woychik N. A., Hampsey M. The RNA polymerase II machinery: structure illuminates function // Cell. 2002. Vol. 108. P. 453-463.
  42. Wrighton N. C., Farrell F. X. et al. Small peptides as potent mimetics of the protein hormone Erytropoietin // Science. 1996. Vol. 273. July. P. 458-463.
  43. Yang W., Van Duyne G. D. Protein-nucleic acid interactions. Editorial overview H Current opinion in Structural Biology. 2004. Vol. 14. P. 1-3.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2005



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».