Структурные исследования фибринолиза: как разобрать сгусток
- Авторы: Вайзел Д.В.
- Выпуск: Том 81, № 5 (2000)
- Страницы: 365-371
- Тип: Теоретическая и клиническая медицина
- URL: https://journal-vniispk.ru/kazanmedj/article/view/96260
- DOI: https://doi.org/10.17816/kazmj96260
- ID: 96260
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Известно, что фибринолитическая система действует через плазмин-активную протеазу, которая образуется из связанного с фибрином плазминогена под действием его активаторов, к числу которых относятся тканевый (тПА) и урокиназный (уПА) типы. Плазмин в определенных местах расщепляет фибрин, образуя растворимые фрагменты. Благодаря достаточно серьезному их изучению была создана молекулярная модель расщепления полипептидной цепи [4, 23, 25]. Растворимые продукты деградации фибрина были исследованы в том числе и методом трансмиссионной электронной микроскопии, позволявшей судить об их строении
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаСписок литературы
- Gabriel D.A., Muga К., Boothroyd Е.М. J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267. - P. 24259-24263.
- Garman A.J., Smith R.A.G. //Thromb. Res. — 1982.-Vol. 27.-P. 311-320.
- Hantgan R., Fowle W., Erickson H, Hermans J.// Thromb Haemost. — 1980. — Vol. 44. — P. 119—124.
- Hantgan R.R., Francis C.W., Marder V.J. In Hemostasis and Thrombosis: Basie Principles and Clinical Practice 3-rd edit. (Colman R.W., Hirsh J., Marder V.J., Salzman E.W. eds.).— P. 277—300. — J.B.Lippincott, Philadelphia.
- Hantgan R.R., Hermans J.// ]. Biol. Chem. — 1979. - Vol. 254. - P. 11272-11281.
- Kolev K., Tenekedjiev K., Komorowicz E., Machovich R.// J. Biol. Chem. — 1997. — Vol. 272. — P. 13666-13675.
- Marder V.J., Francis C. W.// Ann. N.Y. Acad. Sei. — 1982. - Vol. 408. - P. 397-406.
- Marshall J.M., Brown A.J., Ponting С.Р./ / Biochem. — 1994. — Vol. 33. — P. 3599—3606.
- Petersen L.C., Suenson Е.Ц Fibrinolysis. — 1991. — Vol. 5.-P. 51-59.
- Ponting CP, MatshallJ.M., Cederholm-WiHiams SA// Blood Coagnl. Fibrinolysis. — 1992. — Vol. 3. — P. 605—614.
- Sakharov D. V., Nagelkerke J.F., Rijken D.C.// J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271. - P. 2133-2138.
- Sakharov D. V., Rijken D.C.// Circ. — 1995. — Vol. 92.-P. 1883-1890.
- Shen L.L., McDonagh R.P., McDonagh J., Hermans J.// J. Biol. Chem. — 1977. — Vol. 252. — P. 6184-6189.
- BUncA., Planinsic G. etal.// Thromb. Haemost. — 1991.-Vol. 65.-P. 549-552.
- Braaten J. V., HandtS. etal.// Blood. — 1993. — Vol. 81.-P. 1290-1299.
- Carr M.E., Alving В.М.// Blood Coagul. Fibrinolysis. — 1995. — Vol. 6. — P. 567—573.
- Christensen U, Molgaard L.// Biochem. J. — 1992. - Vol. 285. - P. 419-425.
- Collet J.-P., ParkD. etal.//Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. - 2000. - Vol. 20. - P. 1354-1361.
- Collet J.-P., Woodhead J. L. etal.// Biophys. J. — 1996.-Vol. 70.-P. 500-510.
- Collet J.-P., Soria J. et al.// Blood. — 1993. — Vol. 82. - P. 2462-2469.
- Diamond Y.Z//Annu. Rev. Biomed. Engr. —1999. — Vol. l.-P. 427-461.
- Diamond S.L., Anand S.// Biophys. J. — 1993. — Vol. 65. - P. 2622—2643.
- Francis C.W., Marder V.J.// Semin. Thromb. Haemost. - 1982. - Vol. 8. - P. 25-35.
- Francis C. W., Marder V.J.// J. Clin. Invest. — 1987.-Vol. 80,-P. 1459-1465.
- Francis C. W., Marder V.J., Barlow G.H.//1. Clin. Invest. - 1980. - Vol. 66. - P. 1033-1043.
- Spraggon G., Everse S.J., Doolittl ÆÆ//Nature. — 1997. - Vol. 389. - P. 455-462.
- Suenson E., Lutzen О., Thorsen S.// Eur. J. Biochem. - 1984. - Vol. 149. - P. 193-200.
- Veklich Y, Francis C.W., White J, Weisel J. W.// Blood. - 1998. - Vol. 92. - P. 4721-4729.
- Wada Y, Lord S. Т.Ц Blood. - 1994. - Vol. 84. - P. 3709-3714.
- Weisel J. W.// Biophys. J. — 1986. — Vol. 50. — P. 1079-1093.
- Weisel J. W., Francis C. W., Nagaswami C, Marder V.J.// J. Biol. Chem. - 1993. - Vol. 268. - P. 26618-26624.
- Weisel J. W., Nagaswami C.//Biophys. J.— 1992. — Vol.63.-P. 111-128.
- Weisel J. W., Nagaswami C. etal./j J. Mol. Biol. — 1994.-Vol. 235.-P. 1117-1135.
- Weisel J. W., Veklich Y, Collet J.-P., Francis C.W.// Thromb. Haemost. - 1999. - Vol. 82. - P. 277-282.
- Wiliams S., Fatah K, /vert T, Blomck M.// Blood Coagul. Fibrinolysis. —1995. — Vol. 6. — P. 718—725.
- Yee V.C., PrattK.P. etal.//Structure. — 1997. — ѴОІ.5.-Р. 125-138.
Дополнительные файлы
Доп. файлы
Действие
1.
JATS XML
2.
Рис. 1. Сканирующая электронная микроскопия поверхностей расщепляемого сгустка. Образцы исследовались на разных сроках после нанесения плазмина на поверхность сгустка. Сгустки, в которых переваривание вызывалось добавлением тПА, выглядели точно так же.А — контрольный сгусток до переваривания, В — ранняя стадия переваривания (0,2 Ед/мл плазмина, 30 минут), С — промежуточная стадия (0,2 Ед/мл плазмина, 1 час), D — поздняя стадия (0,2 Ед/мл плазмина, 3,5 часа).
Скачать (924KB)
3.
Рис. 2. Трансмиссионная электронная микроскопия с негативным контрастированием продуктов переваривания фибрина. А — пучки волокон с разветвленными концами, В — фибрин, окруженный ажурной сетью частично расщепленных протофибрилл, С — волокно с отчетливым обрезанным концом: справа виден зазубренный край обрезанного волокна, слева внизу — частично отсеченный кусок волокна, D — маленькие частицы на поздних стадиях переваривания. Кружками обведены примеры комплексов DD/E.
Скачать (714KB)
4.
Рис. 3. Схема расщепления фибрина плазмином и его “переползание” поперек волокна.
Скачать (184KB)
