Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — лейкодистрофии

Обложка
  • Авторы: Горбунова В.Н.1, Бучинская Н.В.2,3, Вечкасова А.О.3, Круглова В.С.3
  • Учреждения:
    1. Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
    2. Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет
    3. Диагностический центр (медико-генетический)
  • Выпуск: Том 14, № 6 (2023)
  • Страницы: 89-112
  • Раздел: Наследственные болезни обмена
  • URL: https://journal-vniispk.ru/pediatr/article/view/256913
  • DOI: https://doi.org/10.17816/PED626382
  • ID: 256913

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В обзорной статье представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика лизосомных лейкодистрофий, к которым относятся метахроматическая лейкодистрофия, глобоид-клеточная лейкодистрофия, или болезнь Краббе, комбинированная сапозиновая и множественная сульфатазная недостаточность. В основе патогенеза метахроматической и глобоид-клеточной лейкодистрофии лежит наследственная недостаточность двух лизосомных ферментов — арилсульфатазы А и галактоцереброзидазы, — сопровождающаяся избыточным накоплением галактосфингосульфатидов и галактозилцерамида соответственно. Следствием этого является демиелинизация центральной и периферической нервной системы и поражение белого вещества мозга. На экспериментальных моделях показана перспективность патогенетических подходов, таких как трансплантация гемопоэтических стволовых клеток и генная терапия, только в случае начала лечения до развития тяжелых неврологических аномалий. В связи с этим разрабатываются методы неонатального скрининга этих двух форм лейкодистрофии, которые оказались особенно успешны при ранней диагностике болезни Краббе. Для каждой из двух лейкодистрофий (метахроматической и глобоид-клеточной) описаны редкие генетические варианты, обусловленные отсутствием активаторных белков для арилсульфатазы А и галактоцереброзидазы, сапозинов В и С соответственно, вследствие специфических мутаций в гене PSPA предшественника сапозинов — просапозина. Мутации в гене PSPA, приводящие к отсутствию всех четырех сапозинов (A, D, C и D), являются причиной развития комбинированной сапозиновой недостаточности, характеризующейся развитием грубых неврологических нарушений вскоре после рождения и летальным исходом в возрасте до 1 года. В основе патогенеза множественной сульфатазной недостаточности лежит накопление сульфатидов, сульфатированных гликозаминогликанов, сфинголипидов и стероидных сульфатов, обусловленное инактивирующими мутациями в гене SUMF1 сульфатаз-модифицирующего фактора 1, участвующего в биосинтезе всех сульфатаз. Болезнь характеризуется комбинированным проявлением метахроматической лейкодистрофии и мукополисахаридоза в сочетании с тяжелыми неврологическими нарушениями, умственной отсталостью, нейросенсорной тугоухостью и ихтиозом. Клинические рекомендации по диагностике, ведению и терапии комбинированной сапозиновой и множественной сульфатазной недостаточности в настоящее время не разработаны. В статье представлено описание клинического случая болезни Краббе ребенка, наблюдавшегося в медико-генетическом центре Санкт-Петербурга.

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru

доктор биологических наук, профессор кафедры общей и молекулярной медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246

канд. мед. наук, врач-педиатр, ассистент кафедры госпитальной педиатрии; врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Анастасия Олеговна Вечкасова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630
SPIN-код: 2642-3514

врач-терапевт, врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Варвара Сергеевна Круглова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: varvara-kruglova@mail.ru
ORCID iD: 0009-0008-2648-3772

врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Горбунова В.Н. Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — ганглиозидозы // Педиатр. 2023. Т. 14, № 4. С. 93–111. EDN: RCEJRI doi: 10.17816/PED14493-111
  2. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридозы I и II типов // Педиатр. 2021. Т. 12, № 3. С. 69–83. EDN: QPKGRK doi: 10.17816/PED12369-83
  3. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления: мукополисахаридоз III типа, синдром Санфилиппо // Педиатр. 2021. Т. 12, № 4. С. 69–82. EDN: RNUPLG doi: 10.17816/PED12469-81
  4. Горбунова В.Н. Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Мукополисахаридозы IV, VI иVII типов — синдромы Моркио, Марото – Лами и Слая // Педиатр. 2021. Т. 12, № 6. С. 107–125. EDN: DAIBKU doi: 10.17816/PED126107-125
  5. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Янус Г.А., Костик М.М. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — болезни Фабри, Гоше, Фарбера // Педиатр. 2022. Т. 13, № 2. С. 61–88. EDN: GCZIQQ doi: 10.17816/PED13261-88
  6. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В. Лизосомные болезни накопления. Сфинголипидозы — сфингомиелиновый липидоз, или болезнь Ниманна – Пика, болезнь Вольмана // Педиатр. 2022. Т. 13, № 4. С. 5–27. EDN: EWBFUJ doi: 10.17816/PED1345-27
  7. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Захарова Е.Ю. Клиника и эпидемиология лизосомных болезней накопления // Медицинская генетика. 2022; Т. 21, № 6. С. 3–15. EDN: WFARHF doi: 10.25557/2073-7998.2022.06.3-15
  8. Неврология. Национальное руководство. Т. 1. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2010. С. 872–873.
  9. Amadi I.M., Agrawal V., Christianson T., et al. Inhibition of endogenous miR-23a/miR-377 in CHO cells enhances difficult-to-express recombinant lysosomal sulfatase activity // Biotechnol Prog. 2020. Vol. 36, N. 3. P. e2974. doi: 10.1002/btpr.2974
  10. Austin J., McAfee D., Armstrong D., et al. Abnormal sulphatase activities in two human diseases (metachromatic leukodystrophy and gargoylism) // Biochem J. 1964. Vol. 93, N. 2. P. 15C-17C. doi: 10.1042/bj0930015c
  11. Azuma N., O’Brien J.S., Moser H.W., Kishimoto Y. Stimulation of acid ceramidase activity by saposin D // Arch Biochem Biophys. 1994. Vol. 311, N. 2. P. 354–357. doi: 10.1006/abbi.1994.1248
  12. Bar-Am I., Avivi L., Horowitz M. Assignment of the human prosaposin gene (PSAP) to 10q22.1 by fluorescence in situ hybridization // Cytogenet Cell Genet. 1996. Vol. 72, N. 4. P. 316–318. doi: 10.1159/000134212
  13. Bayever E., Ladisch S., Philippart M., et al. Bone-marrow transplantation for metachromatic leukodystrophy // Lancet. 1985. Vol. 2, N. 8453. P. 471–473. doi: 10.1016/s0140-6736(85)90402-7
  14. Beerepoot S., Nierkens S., Boelens J.J., et al. Peripheral neuropathy in metachromatic leukodystrophy: current status and future perspective // Orphanet J Rare Dis. 2019. Vol. 14, N. 1. P. 240. doi: 10.1186/s13023-019-1220-4
  15. Borges F.M., Costa M.J.G.D., Carneiro Z.A., Lourenço C.M. Metachromatic leukodystrophy: pediatric presentation and the challenges of early diagnosis // Rev Assoc Med Bras (1992). 2020. Vol. 66, N. 10. P. 1344–1350. doi: 10.1590/1806-9282.66.10.1344
  16. Bradbury A.M., Bongarzone E.R., Sands M.S. Krabbe disease: New hope for an old disease // Neurosci Lett. 2021. Vol. 752. P. 135841. doi: 10.1016/j.neulet.2021.135841
  17. Bradbury A.M., Bagel J.H., Nguyen D., et al. Krabbe disease successfully treated via monotherapy of intrathecal gene therapy // J Clin Invest. 2020. Vol. 130, N. 9. P. 4906–4920. doi: 10.1172/JCI133953
  18. Biffi A., Cesani M., Fumagalli F., et al. Metachromatic leukodystrophy-mutation analysis provides further evidence of genotype-phenotype correlation // Clin Genet. 2008. Vol. 74, N. 4. P. 349–357. doi: 10.1111/j.1399-0004.2008.01058.x
  19. Blanco-Aguirre M.E., Kofman-Alfaro S.H., Rivera-Vega M.R., et al. Unusual clinical presentation in two cases of multiple sulfatase deficiency // Pediat Derm. 2001. Vol. 18, N. 5. P. 388–392. doi: 10.1046/j.1525-1470.2001.01959.x
  20. Bonkowsky J.L., Nelson C., Kingston J.L., et al. The burden of inherited leukodystrophies in children // Neurology. 2010. Vol. 75, N. 8. P. 718–725. doi: 10.1212/WNL.0b013e3181eee46b
  21. Cannizzaro L.A., Chen Y.Q., Rafi M.A., Wenger D.A. Regional mapping of the human galactocerebrosidase gene (GALC) to 14q31 by in situ hybridization // Cytogenet Cell Genet. 1994. Vol. 66, N. 4. P. 244–245. doi: 10.1159/000133703
  22. Capucchio M.T., Prunotto M., Lotti D., et al. Krabbe’s disease in two West Highland White terriers // Clin Neuropathol. 2008. Vol. 27, N. 5. P. 295–301. doi: 10.5414/npp27295
  23. Cappuccio G., Alagia M., Brunetti-Pierri N. A systematic cross-sectional survey of multiple sulfatase deficiency // Mol Genet Metab. 2020. Vol. 130, N. 4. P. 283–288. doi: 10.1016/j.ymgme.2020.06.005
  24. Chabas A., Castellvi S., Bayes M., et al. Frequency of the arylsulfatase A pceudodeficiency allele in Spanish population // Clin Genet. 1993. Vol. 44, N. 6. P. 320–323. doi: 10.1111/j.1399-0004.1993.tb03908.x
  25. Chen Y.Q., Rafi M.A., de Gala G., Wenger D.A. Cloning and expression of cDNA encoding human galactocerebrosidase, the enzyme deficient in globoid cell leukodystrophy // Hum Molec Genet. 1993. Vol. 2, N. 11. P. 1841–1845. doi: 10.1093/hmg/2.11.1841
  26. Chen Y.Q., Wenger D.A. Galactocerebrosidase from human urine: purification and partial characterization // Biochim Biophys Acta. 1993. Vol. 1170, N. 1. P. 53–61. doi: 10.1016/0005-2760(93)90175-9
  27. Christomanou H., Chabas A., Pampols T., Guardiola A. Activator protein deficient Gaucher’s disease: a second patient with the newly identified lipid storage disorder // Klin Wochenschr. 1989. Vol. 67, N. 19. P. 999–1003. doi: 10.1007/BF01716064
  28. Cosma M.P., Pepe S., Annunziata I., et al. The multiple sulfatase deficiency gene encodes an essential and limiting factor for the activity of sulfatases // Cell. 2003. Vol. 113, N. 4. P. 445–456. doi: 10.1016/S0092-8674(03)00348-9
  29. Cosma M.P., Pepe S., Parenti G., et al. Molecular and functional analysis of SUMF1 mutations in multiple sulfatase deficiency // Hum Mutat. 2004. Vol. 23, N. 6. P. 576–581. doi: 10.1002/humu.20040
  30. De Gasperi R., Sosa M.A.G., Sartorato E.L., et al. Molecular heterogeneity of late-onset forms of globoid-cell leukodystrophy // Am J Hum Genet. 1996. Vol. 59, N. 6. P. 1233–1242.
  31. DeLuca C., Brown J.A., Shows T.B. Lysosomal arylsulfatase deficiencies in humans: chromosome assignment arylsulfatase A and B // Proc Nat Acad Sci. 1979. Vol. 76, N. 4. P. 1957–1961. doi: 10.1073/pnas.76.4.1957
  32. Dierks T., Schmidt B., Borissenko L.V., et al. Multiple sulfatase deficiency is caused by mutations in the gene encoding the human C-alpha-formylglycine generating enzyme // Cell. 2003. Vol. 113, N. 4. P. 435–444. doi: 10.1016/s0092-8674(03)00347-7
  33. Escolar M.L., Poe M.D., Provenzale J.M., et al. Transplantation of umbilical-cord blood in babies with infantile Krabbe’s disease // New Eng J Med. 2005. Vol. 352, N. 20. P. 2069–2081. doi: 10.1056/NEJMoa042604
  34. Fedde K., Horwitz A.L. Complementation of multiple sulfatase deficiency in somatic cell hybrids // Am J Hum Genet. 1984. Vol. 36, N. 3. P. 623–633.
  35. Fenu S., Castellotti B., Farina L., et al. B deficiency as a cause of adult-onset metachromatic leukodystrophy // Neurology. 2019. Vol. 93, N. 7. P. 310–312. doi: 10.1212/WNL.0000000000007951
  36. Fiumara A., Barone R., Arena A., et al. Krabbe leukodystrophy in a selected population with high rate of late onset forms: longer survival linked to c.121G-A (p.gly41ser) mutation // Clin Genet. 2011. Vol. 80, N. 5. P. 452–458. doi: 10.1111/j.1399-0004.2010.01572.x
  37. Fiumara A., Pavone L., Siciliano L., et al. Late-onset globoid cell leucodystrophy: report on 7 new patients // Child’s Nerv Syst. 1990. Vol. 6, N. 4. P. 194–197. doi: 10.1007/BF01850970
  38. Fletcher T.F., Kurtz H.J. Animal model: globoid cell leukodystrophy in the dog // Am J Pathol. 1972. Vol. 66, N. 2. P. 375–378.
  39. Fujita N., Suzuki K., Vanier M.T., et al. Targeted disruption of the mouse sphingolipid activator protein gene: a complex phenotype, including severe leukodystrophy and wide-spread storage of multiple sphingolipids // Hum Mol Genet. 1996. Vol. 5, N. 6. P. 711–725. doi: 10.1093/hmg/5.6.711
  40. Gieselmann V., Polten A., Kreysing J., von Figura K. Arylsulfatase A pceudodeficiency: loss of polyadenylylation signal and N-glycosylation site // Proc Nat Acad Sci. 1989. Vol. 86, N. 23. P. 9436–9440. doi: 10.1073/pnas.86.23.9436
  41. Gieselmann V., Zlotogora J., Harris A., et al. Molecular genetics of metachromatic leukodystrophy // Hum Mutat. 1994. Vol. 4. P. 233–242. doi: 10.1002/humu.1380040402
  42. Guenzel A.J., Turgeon C.T., Nickander K.K., et al. The critical role of psychosine in screening, diagnosis, and monitoring of Krabbe disease // Genet Med. 2020. Vol. 22, N. 6. P. 1108–1118. doi: 10.1038/s41436-020-0764-y
  43. Harzer K., Paton B.C., Poulos A., et al. Sphingolipid activator protein deficiency in a 16-week-old atypical Gaucher disease patient and his fetal sibling: biochemical signs of combined sphingolipidoses // Europ J Pediatr. 1989. Vol. 149, N. 1. P. 31–39. doi: 10.1007/BF02024331
  44. Hawkins-Salsbury J.A., Parameswar A.R., Jiang X., et al. Psychosine, the cytotoxic sphingolipid that accumulates in globoid cell leukodystrophy, alters membrane architecture // J Lipid Res. 2013. Vol. 54, N. 12. P. 3303–3311. doi: 10.1194/jlr.M039610
  45. Heinisch U., Zlotogora J., Kafert S., Gieselmann V. Multiple mutations are responsible for the high frequency of metachromatic leukodystrophy in a small geographic area // Am J Hum Genet. 1995. Vol. 56, N. 1. P. 51–57.
  46. Herz B., Bach G. Arylsulfatase A in pceudodeficiency // Hum Genet. 1984. Vol. 66, N. 2–3. P. 147–150. doi: 10.1007/BF00286589
  47. Hess B., Saftig P., Hartmann D., et al. Phenotype of arylsulfatase A-deficient mice: relationship to human metachromatic leukodystrophy // Proc Nat Acad Sci. 1996. Vol. 93, N. 25. P. 14821–14826. doi: 10.1073/pnas.93.25.14821
  48. Hiraiwa M., Soeda S., Kishimoto Y., O’Brien J.S. Binding and transport of gangliosides by prosaposin // Proc Nat Acad Sci. 1992. Vol. 89, N. 23. P. 11254–11258. doi: 10.1073/pnas.89.23.11254
  49. Hohenschutz C., Eich P., Friedl W., et al. Pceudodeficiency of arylsulfatase A: a ommon genetic polymorphism with possible disease implications // Hum Genet. 1989. Vol. 82, N. 1. P. 45–48. doi: 10.1007/BF00288270
  50. Holdschmidt H., Sandhoff K., Kwon H.Y., et al. Sulfatide activator protein: alternative splicing that generates three mRNA and a newly found mutation responsible for a clinical disease // J Biol Chem. 1991. Vol. 266. P. 7556–7560.
  51. Holve S., Hu D., McCandless S.E. Metachromatic leukodystrophy in the Navajo: fallout of the American-Indian Wars of the nineteenth century // Am J Med Genet. 2001. Vol. 101, N. 3. P. 203–208. doi: 10.1002/ajmg.1362
  52. Hoogerbrugge P.M., Poorthuis B.J.H.M., Romme A.E., et al. Effect of bone marrow transplantation on enzyme levels and clinical course in the neurologically affected twitcher mouse // J Clin Invest. 1988. Vol. 81, N. 6. P. 1790–1794. doi: 10.1172/JCI113521
  53. Hulkova H., Cervenkova M., Ledvinova J., et al. A novel mutation in the coding region of the prosaposin gene leads to a complete deficiency of prosaposin and saposins, and is associated with a complex sphingolipidosis dominated by lactosylceramide accumulation // Hum Molec Genet. 2001. Vol. 10, N. 9. P. 927–940. doi: 10.1093/hmg/10.9.927
  54. Juárez-Osuna J.A., Mendoza-Ruvalcaba S.C., Porras-Dorantes A., et al. Arylsulfatase A pseudodeficiency in Mexico: Enzymatic activity and haplotype analysis // Mol Genet Genomic Med. 2020. Vol. 8, N. 8. P. e1305. doi: 10.1002/mgg3.1305
  55. Kaback M.M., Howell R.R. Infantile metachromatic leukodystrophy: heterozygote detection in skin fibroblast and possible applications to intrauterine diagnosis // New Eng J Med. 1970. Vol. 282, N. 24. P. 1336–1340. doi: 10.1056/NEJM197006112822403
  56. Kang S.J., Cresswell P. Saposins facilitate CD1d-restricted presentation of an exogenous lipid antigen to T cells // Nature Immun. 2004. Vol. 5, N. 2. P. 175–181. doi: 10.1038/ni1034
  57. Kappler J., Leinekugel P., Conzelmann E., et al. Genotype-phenotype relationship in various degrees of arylsulfatase A deficiency // Hum Genet. 1991. Vol. 86, N. 5. P. 463–470. doi: 10.1007/BF00194634
  58. Kobayashi T., Yamanaka T., Jacobs J.M., et al. The twitcher mouse: an enzymatically authentic model of human globoid cell leikodystrophy (Krabbe disease) // Brain Res. 1980. Vol. 202, N. 2. P. 479–483. doi: 10.1016/0006-8993(80)90159-6
  59. Kohn H., Manowitz P., Miller M., Kling A. Neuropsychological deficits in obligatory heterozygotes for metachromatic leukodystrophy // Hum Genet. 1988. Vol. 79, N. 1. P. 8–12. doi: 10.1007/BF00291701
  60. Kolnikova M., Jungova P., Skopkova M., et al. Late infantile metachromatic leukodystrophy due to novel pathogenic variants in the PSAP gene // J Mol Neurosci. 2019. Vol. 67, N. 4. P. 559–563. doi: 10.1007/s12031-019-1259-7
  61. Kretz K.A., Carson G.S., Morimoto S., et al. Characterization of a mutation in a family with saposin B deficiency: a glycosylation site defect // Proc Nat Acad Sci. 1990. Vol. 87, N. 7. P. 2541–2544. doi: 10.1073/pnas.87.7.2541
  62. Kreysing J., von Figura K., Gieselmann V. Structure of the arylsulfatase A gene // Europ J Biochem. 1990. Vol. 191, N. 3. P. 627–631. doi: 10.1111/j.1432-1033.1990.tb19167.x
  63. Krivit W., Shapiro E., Kennedy W., et al. Treatment of late infantile metachromatic leukodystrophy by bone marrow transplantation // New Eng J Med. 1990. Vol. 322, N. 1. P. 28–32. doi: 10.1056/NEJM199001043220106
  64. Krivit W., Shapiro E.G., Peters C., et al. Hematopoietic stem-cell transplantation in globoid-cell leukodystrophy // New Eng J Med. 1998. Vol. 338, N. 16. P. 1119–1126. doi: 10.1056/NEJM199804163381605
  65. Krieg S.I., Krägeloh-Mann I., Groeschel S., et al. Natural history of Krabbe disease — a nationwide study in Germany using clinical and MRI data // Orphanet J Rare Dis. 2020. Vol. 15, N. 1. P. 243. doi: 10.1186/s13023-020-01489-3
  66. Kuchar L., Ledvinova J., Hrebicek M., et al. Prosaposin deficiency and saposin B deficiency (activator-deficient metachromatic leukodystrophy): report on two patients detected by analysis of urinary sphingolipids and carrying novel PSAP gene mutations // Am J Med Genet. 2009. Vol. 149A, N. 4. P. 613–621. doi: 10.1002/ajmg.a.32712
  67. Loonen M.C.B., Van Diggilen O.P., Janse H.C., et al. Late-onset globoid cell leucodystrophy (Krabbe’s disease): clinical and genetic delineation of two forms and their relation to the early-infantile form // Neuropediatrics. 1985. Vol. 16. P. 137–142. doi: 10.1055/s-2008-1052558
  68. Lugowska A., Berger J., Tylki-Szymanska A., et al. High prevalence of I179S mutation in patients with late-onset metachromatic leukodystrophy // Clin Genet. 2002. Vol. 61, N. 5. P. 389–390. doi: 10.1034/j.1399-0004.2002.610514.x
  69. Lukatela G., Krauss N., Theis K., et al. Crystal structure of human arylsulfatase A: the aldehyde function and the metal ion at the active site suggest a novel mechanism for sulfate ester hydrolysis // Biochemistry. 1998. Vol. 37, N. 11. P. 3654–3664. doi: 10.1021/bi9714924
  70. Luzi P., Rafi M.A., Wenger D.A. Characterization of the large deletion in the GALC gene found in patients with Krabbe disease // Hum Molec Genet. 1995. Vol. 4, N. 12. P. 2335–2338. doi: 10.1093/hmg/4.12.2335
  71. Luzi P., Rafi M.A., Wenger D.A. Structure and organization of the human galactocerebrosidase (GALC) gene // Genomics. 1995. Vol. 26, N. 2. P. 407–409. doi: 10.1016/0888-7543(95)80230-j
  72. Lyon G., Hargberg B., Evrard P., et al. Symptomatology of the late onset Krabbe’s leukodystrophy: the European experience // Dev Neurosci. 1991. Vol. 13, N. 4–5. P. 240–244. doi: 10.1159/000112167
  73. Madsen A.M.H., Wibrand F., Lund A.M., et al. Genotype and phenotype classification of 29 patients affected by Krabbe disease // JIMD Rep. 2019. Vol. 46, N. 1. P. 35–45. doi: 10.1002/jmd2.12007
  74. Matsuda J., Kido M., Tadano-Aritomi K., et al. Mutation in saposin D domain of sphingolipid activator protein gene causes urinary system defects and cerebellar Purkinje cell degeneration with accumulation of hydroxy fatty acid-containing ceramide in mouse // Hum Molec. Genet. 2004. Vol. 13, N. 21. P. 2709–2723. doi: 10.1093/hmg/ddh281
  75. Matsuda J., Vanier M.T., Saito Y., et al. Dramatic phenotypic improvement during pregnancy in a genetic leukodystrophy: estrogen appears to be a critical factor // Hum Molec Genet. 2001. Vol. 10, N. 23. P. 2709–2715. doi: 10.1093/hmg/10.23.2709
  76. Matsuda J., Vanier M.T., Saito Y., et al. A mutation in the saposin A domain of the sphingolipid activator protein (prosaposin) gene results in a late-onset, chronic form of globoid cell leukodystrophy in the mouse // Hum Molec Genet. 2001. Vol. 10, N. 11. P. 1191–1199. doi: 10.1093/hmg/10.11.1191
  77. Matzner U., Herbst E., Hedayati K.K., et al. Enzyme replacement improves nervous system pathology and function in a mouse model for metachromatic leukodystrophy // Hum Molec Genet. 2005. Vol. 14, N. 9. P. 1139–1152. doi: 10.1093/hmg/ddi126
  78. Morimoto S., Martin B.M., Kishimoto Y., O’Brien J.S. Saposin D: a sphingomyelinase activator // Biochem Biophys Res Commun. 1988. Vol. 156, N. 1. P. 403–410. doi: 10.1016/s0006-291x(88)80855-6
  79. Morimoto S., Martin B.M., Yamomoto Y., et al. Saposin A: second cerebrosidase activator protein // Proc Nat Acad Sci. 1989. Vol. 86, N. 9. P. 3389–3393. doi: 10.1073/pnas.86.9.3389
  80. Narahara K., Takahashi Y., Murakami M., et al. Terminal 22q deletion associated with a partial deficiency of arylsulfatase A // J Med Genet. 1992. Vol. 29, N. 6. P. 432–433. doi: 10.1136/jmg.29.6.432
  81. O’Brien J.S., Carson G.S., Seo H.S., et al. Identification of prosaposin as a neurotrophic factor // Proc Natl Acad Sci. 1994. Vol. 91, N. 20. P. 9593–9596. doi: 10.1073/pnas.91.20.9593
  82. O’Brien J.S., Kishimoto Y. Saposin proteins: structure, function, and role in human lysosomal storage disorders // FASEB J. 1991. Vol. 5, N. 3. P. 301–308. doi: 10.1096/fasebj.5.3.2001789
  83. Oji Y., Hatano T., Ueno S.I., et al. Variants in saposin D domain of prosaposin gene linked to Parkinson’s disease // Brain. 2020. Vol. 143, N. 4. P. 1190–1205. doi: 10.1093/brain/awaa064
  84. Polten A., Fluharty A.L., Fluharty C.B., et al. Molecular basis of different forms of metachromatic leukodystrophy // New Eng J Med. 1991. Vol. 324, N. 1. P. 18–22. doi: 10.1056/NEJM199101033240104
  85. Propping P., Friedl W., Huschka M., et al. The influence of low arylsulfatase A activity on neuropsychiatric morbidity: large-scale screening in patients // Hum Genet. 1986. Vol. 74, N. 3. P. 244–248. doi: 10.1007/BF00282542
  86. Rafi M.A., Luzi P., Chen Y.Q., Wenger D.A. A large deletion together with a point mutation in the GALC gene is a common mutant allele in patients with infantile Krabbe disease // Hum Molec Genet. 1995. Vol. 4, N. 8. P. 1285–1289. doi: 10.1007/BF00282542
  87. Rauschka H., Colsch B., Baumann N., et al. Late-onset metachromatic leukodystrophy: genotype strongly influences phenotype // Neurology. 2006. Vol. 67, N. 5. P. 859–863. doi: 10.1212/01.wnl.0000234129.97727.4d
  88. van Rappard D.F., Boelens J.J., Wolf N.I. Metachromatic leukodystrophy: Disease spectrum and approaches for treatment // Best Pract Res Clin Endocrinol Metab. 2015. Vol. 29, N. 2. P. 261–273. doi: 10.1016/j.beem.2014.10.001
  89. Roeser D., Preusser-Kunze A., Schmidt B., et al. A general binding mechanism for all human sulfatases by the formylglycine-generating enzyme // Proc Nat Acad Sci. 2006. Vol. 103, N. 1. P. 81–86. doi: 10.1073/pnas.0507592102
  90. Rorman E.G., Scheinker V., Grabovsky G.A. Sructure and evolution of the human prosopsin chromosomal gene // Genomics. 1992. Vol. 13, N. 2. P. 312–318. doi: 10.1016/0888-7543(92)90247-p
  91. Rosenberg J.B., Kaminsky S.M., Aubourg P., et al. Gene therapy for metachromatic leukodystrophy // J Neurosci Res. 2016. Vol. 94, N. 11. P. 1169–1179. doi: 10.1002/jnr.23792
  92. Sakai N., Inui K., Fujii N., et al. Krabbe disease: isolation and characterization of the full-length cDNA for human galactocerebrosidase // Biochem Biophys Res Commun. 1994. Vol. 198, N. 2. P. 485–491. doi: 10.1006/bbrc.1994.1071
  93. Shaimardanova A.A., Chulpanova D.S., Solovyeva V.V., et al. Metachromatic leukodystrophy: diagnosis, modeling, and treatment approaches // Front Med (Lausanne). 2020. Vol. 7. P. 576221. doi: 10.3389/fmed.2020.576221
  94. Schlotawa L., Ennemann E.C., Radhakrishnan K., et al. SUMF1 mutations affecting stability and activity of formylglycine generating enzyme predict clinical outcome in multiple sulfatase deficiency // Europ J Hum Genet. 2011. Vol. 19. P. 253–261. doi: 10.1038/ejhg.2010.219
  95. Schlotawa L., Adang L., De Castro M., Ahrens-Nicklas R. Multiple sulfatase deficiency. 2019. In: GeneReviews® [Internet]. Adam MP, Mirzaa GM, Pagon RA, editors. Seattle (WA): University of Washington. Vol. 1993–2023.
  96. Schlotawa L., Preiskorn J., Ahrens-Nicklas R., et al. A systematic review and meta-analysis of published cases reveals the natural disease history in multiple sulfatase deficiency // J Inherit Metab Dis. 2020. Vol. 43, N. 6. P. 1288–1297. doi: 10.1002/jimd.12282
  97. Schoenmakers D.H., Beerepoot S., Krägeloh-Mann I., et al. Recognizing early MRI signs (or their absence) is crucial in diagnosing metachromatic leukodystrophy // Ann Clin Transl Neurol. 2022. Vol. 9, N. 12. P. 1999–2009. doi: 10.1002/acn3.51692
  98. Settembre C., Fraldi A., Jahreiss L., et al. A block of autophagy in lysosomal storage disorders // Hum Molec Genet. 2008. Vol. 17, N. 1. P. 119–129. doi: 10.1093/hmg/ddm289
  99. Settembre C., Annunziata I., Spampanato C., et al. Systemic inflammation and neurodegeneration in a mouse model of multiple sulfatase deficiency // Proc Nat Acad Sci. 2007. Vol. 104. P. 4506–4511. doi: 10.1073/pnas.0700382104
  100. Spiegel R., Bach G., Sury V., et al. A mutation in the saposin A coding region of the prosaposin gene in an infant presenting as Krabbe disease: report of saposin A deficiency in humans // Molec Genet Metab. 2005. Vol. 84, N. 2. P. 160–166. doi: 10.1016/j.ymgme.2004.10.004
  101. Stein C., Gieselmann V., Kreysing J., et al. Clonning and exprssion of human arylsulfatase // J Biol Chem. 1989. Vol. 264, N. 2. P. 1252–1259.
  102. Stevens R.L., Fluharty A.L., Kihara H., et al. Cerebroside sulfatase activator deficiency induced metachromatic leukodystrophy // Am J Hum Genet. 1981. Vol. 33, N. 6. P. 900–906.
  103. Sun Y., Ran H., Zamzow M., et al. Specific saposin C deficiency: CNS impairment and acid beta-glucosidase effects in the mouse // Hum Molec Genet. 2010. Vol. 19, N. 4. P. 634–647. doi: 10.1093/hmg/ddp531
  104. Sweet H.O. Twitcher (twi) is on chromosome 12 // Mouse News Letter. 1986. Vol. 75. P. 30.
  105. Tappino B., Biancheri R., Mort M., et al. Identification and characterization of 15 novel GALC gene mutations causing Krabbe disease // Hum Mutat. 2010. Vol. 31. P. E1894–1914. doi: 10.1002/humu.21367
  106. Tohyama J., Vanier M.T., Suzuki K., et al. Paradoxical influence of acid beta-galactosidase gene dosage on phenotype of the twitcher mouse (genetic galactosylceramidase deficiency) // Hum Molec Genet. 2000. Vol. 9, N. 11. P. 1699–1707. doi: 10.1093/hmg/9.11.1699
  107. Turgeon C.T., Orsini J.J., Sanders K.A., et al. Measurement of psychosine in dried blood spots — a possible improvement to newborn screening programs for Krabbe disease // J Inherit Metab Dis. 2015. Vol. 38, N. 5. P. 923–929. doi: 10.1007/s10545-015-9822-z
  108. Tylki-Szymanska A., Czartoryska B., Vanier M.T., et al. Non-neuronopathic Gaucher disease due to saposin C deficiency // Clin Genet. 2007. Vol. 72, N. 6. P. 538–542. doi: 10.1111/j.1399-0004.2007.00899.x
  109. Weinstock N.I., Shin D., Dhimal N., et al. Macrophages expressing GALC improve peripheral Krabbe disease by a mechanism independent of cross-correction // Neuron. 2020. Vol. 107, N. 1. P. 65–81.e9. doi: 10.1016/j.neuron.2020.03.031
  110. Wenger D.A., Rafi M.A., Luzi P. Molecular genetics of Krabbe disease (globoid cell leukodystrophy): diagnostic and clinical implications // Hum Mutat. 1997. Vol. 10, N. 4. P. 268–279. doi: 10.1002/(SICI)1098-1004(1997)10:4<268::AID-HUMU2>3.0.CO.Vol.2-D
  111. Wenger D.A., Zhang X.L., Rafi M., DeGala G. Molecular basis for SAP-1 (sulfatide G(M1) activator protein) deficiency // Am J Hum Genet. 1989. Vol. 45, N. suppl. P. A13.
  112. Winau F., Schwierzeck V., Hurwitz R., et al. Saposin C is required for lipid presentation by human CD1b // Nature Immun. 2004. Vol. 5, N. 2. P. 169–174. doi: 10.1038/ni1035
  113. Wolf N.I., Breur M., Plug B., et al. Metachromatic leukodystrophy and transplantation: remyelination, no cross-correction // Ann Clin Transl Neurol. 2020. Vol. 7, N. 2. P. 169–180. doi: 10.1002/acn3.50975
  114. Xu C., Saka N., Taniike M., et al. Six novel mutations detected in the GALC gene in 17 Japanese patients with Krabbe disease, and new genotype-phenotype correlation // J Hum Genet. 2006. Vol. 51, N. 6. P. 548–554. doi: 10.1007/s10038-006-0396-3
  115. Yuan W., Qi X., Tsang P., et al. Saposin B is the dominant saposin that facilitates lipid binding to human CD1d molecules // Proc Nat Acad Sci. 2007. Vol. 104, N. 13. P. 5551–5556. doi: 10.1073/pnas.0700617104
  116. Zhang X.L., Rafi M.A., DeGala G., Wenger D.A. Insertion in the mRNA of a metachromatic leukodystrophy patient with sphingolipid activator protein-1 deficiency // Proc Nat Acad Sci USA. 1990. Vol. 87, N. 4. P. 1426–1430. doi: 10.1073/pnas.87.4.1426
  117. Zlotogora J., Bach G., Barak Y., Elian E. Metachromatic leukodystrophy in the habbanite Jews: high frequency in a genetic isolate and screening for heterozygotes // Am J Hum Genet. 1980. Vol. 32, N. 5. P. 663–669.
  118. Zlotogora J., Regev R., Zeigler M., et al. Krabbe disease: increased incidence in a highly inbred community // Am J Med Genet. 1985. Vol. 21. P. 765–770. doi: 10.1002/ajmg.1320210420
  119. Zlotogora J., Chakraborty C., Knowlton R.J., Wenger D.A. Krabbe disease locus mapped to chromosome 14 by genetic linkage // Am J Hum Genet. 1990. Vol. 47, N. 1. P. 37–44.
  120. Zlotogora J., Gieselman V., von Figura K., et al. Late infantile metachromatic leukodystrophy in Israel // Biomed Pharmacother. 1994. Vol. 48. P. 347–350. doi: 10.1016/0753-3322(94)90049-3
  121. Zlotogora J., Bach G., Bösenberg C., et al. Molecular basis of late infantile metachromatic leukodystrophy in the Habbanite Jews // Hum Mutat. 1995. Vol. 5, N. 2. P. 137–143. doi: 10.1002/humu.13800502077

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2023


 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».