Prediction of enzyme action for extraction of antimicrobial substances from Sus scrofa and Bos taurus

Cover Page

Cite item

Full Text

Abstract

The study of antimicrobial compounds of animal origin, particularly antimicrobial peptides (AMPs), is a current research topic. However, extracting endogenous AMPs is a challenging process and requires the application of targeted enzymatic processing principles based on knowledge of the structure of prepropeptide molecules — precursors of AMPs. In this study, a search was conducted for antimicrobial peptides present in Sus scrofa and Bos taurus organisms, as well as their precursors, using The Antimicrobial Peptide Database and UniProtKB databases. In the amino acid sequences of prepropeptides, the sequences of the mature peptides were found, and cleavage sites for trypsin, bacterial collagenase (type I), and neutrophil elastase were determined. As a result of the search for antimicrobial compounds in The Antimicrobial Peptide Database, 18 antimicrobial peptides from Sus scrofa and 40 antimicrobial peptides from Bos taurus were identified. Based on the results of determining cleavage sites in AMP precursors, enzymes were ranked from less preferred to more preferred for AMP release as follows: bacterial collagenase (type I) ≤ trypsin < neutrophil elastase. This order is justified not only by the number of suitable cleavage sites and their accuracy but also by the action of enzymes within mature AMPs: it is important to consider that enzymes can “cut” the peptides themselves, thereby reducing their antimicrobial activity. The bioinformatics analysis conducted is applicable for both primary screening of raw material potential and determining of suitable enzymes for extracting antimicrobial compounds from Sus scrofa and Bos taurus organisms.

About the authors

E. K. Polishchuk

V. M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems

Email: e.politchuk@fncps.ru
Research Laboratory of Biologically Active Substances of an Animal Origin 26, Talalikhina str., 109316, Moscow, RussiaTel.: +7–495–676–95–11 (129)

E. A. Kotenkova

V. M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems

Email: e.politchuk@fncps.ru
Research Laboratory of Biologically Active Substancesof an Animal Origin 26, Talalikhina str., 109316, Moscow, RussiaTel.: +7–495–676–95–11 (129)

References

  1. Saga, T., Yamaguchi, K. (2009). History of antimicrobial agents and resistant bacteria. Japan Medical Association Journal, 52(2), 103–108.
  2. Gensini, G. F., Conti, A. A., Lippi, D. (2007). The contributions of Paul Ehrlich to infectious disease. Journal of Infection, 54(3), 221–224. https://doi.org/10.1016/j.jinf.2004.05.022
  3. Wang, J., Dou, X., Song, J., Lyu, Y., Zhu, X., Xu, L. et al. (2019). Antimicrobial peptides: Promising alternatives in the post feeding antibiotic era. Medicinal Research Reviews, 39(3), 831–859. https://doi.org/10.1002/med.21542
  4. Magana, M., Pushpanathan, M., Santos, A. L., Leanse, L., Fernandez, M., Ioannidis, A. et al. (2020). The value of antimicrobial peptides in the age of resistance. The Lancet Infectious Diseases, 20(9), e216–e230. https://doi.org/10.1016/S14733099(20)30327-3
  5. Bechinger, B., Gorr, S.-U. (2017). Antimicrobial peptides: Mechanisms of action and resistance. Journal of Dental Research, 96(3), 254–260. https://doi.org/10.1177/0022034516679973
  6. APD3: Antimicrobial Peptide Database. Retrieved from https://aps.unmc.edu/. Accessed January 24, 2024.
  7. Katedra Biochemii Żywności. Bioactive peptide databases. Retrieved from https://biochemia.uwm.edu.pl/bioactive-peptide-databases/. Accessed January 24, 2024.
  8. Huan, Y., Kong, Q., Mou, H., Yi, H. (2020). Antimicrobial peptides: Classification, design, application and research progress in multiple fields. Frontiers in Microbiology, 11, Article 582779. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.582779
  9. Bhattacharjya, S., Mohid, S. A., Bhunia, A. (2022). Atomic-resolution structures and mode of action of clinically relevant antimicrobial peptides. International Journal of Molecular Sciences, 23(9), Article 4558. https://doi.org/10.3390/ijms23094558
  10. Reddy, K. V. R., Yedery, R. D., Aranha, C. (2004). Antimicrobial peptides: Premises and promises. International Journal of Antimicrobial Agents, 24(6), 536–547. https://doi.org/10.1016/j.ijantimicag.2004.09.005
  11. Hanson, M. A., Lemaitre, B., Unckless, R. L. (2019). Dynamic evolution of antimicrobial peptides underscores trade-offs between immunity and ecological fitness. Frontiers in Immunology, 10, Article 2620. https://doi.org/10.3389/fimmu.2019.02620
  12. Zhang, L.-J., Gallo, R. L. (2016). Antimicrobial peptides. Current Biology, 26(1), R14–R19. https://doi.org/10.1016/j.cub.2015.11.017
  13. Keymanesh, K., Soltani, S., Sardari, S. (2009). Application of antimicrobial peptides in agriculture and food industry. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 25(6), 933–944. https://doi.org/10.1007/s11274-009-9984-7
  14. Barashkova, A. S., Rogozhin, E. A. (2020). Isolation of antimicrobial peptides from different plant sources: Does a general extraction method exist? Plant Methods, 16(1), Article 143. https://doi.org/10.1186/s13007-020-00687-1
  15. Sultana, A., Luo, H., Ramakrishna, S. (2021). Harvesting of antimicrobial peptides from insect (Hermetia illucens) and its applications in the food packaging. Applied Sciences, 11(15), Article 6991. https://doi.org/10.3390/app1115699
  16. Vizioli, J., Salzet, M. (2002). Antimicrobial peptides from animals: Focus on invertebrates. Trends in Pharmacological Sciences, 23(11), 494–496. https://doi.org/10.1016/S0165-6147(02)02105-3
  17. UniProt Protein Database. Retrieved from http://www.uniprot.org/. Accessed January 24, 2024.
  18. Dau, T., Bartolomucci, G., Rappsilber, J. (2020). Proteomics using protease alternatives to trypsin benefits from sequential digestion with trypsin. Analytical Chemistry, 92(14), 9523–9527. https://doi.org/10.1021/acs.analchem.0c00478
  19. Trypsin-1. Retrieved from https://www.uniprot.org/uniprot/P07477. Accessed January 25, 2024.
  20. Bioinformatics explained: Proteolytic cleavage. QIAGEN Digital Insights. Retrieved from https://resources.qiagenbioinformatics.com/manuals/clcgenomicsworkbench/650/BE_Proteolytic_cleavage.html. Accessed February 6, 2024.
  21. Ebbensgaard, A., Mordhorst, H., Overgaard, M. T., Nielsen, C. G., Aarestrup, F. M., Hansen, E. B. (2015). Comparative evaluation of the antimicrobial activity of different antimicrobial peptides against a range of pathogenic bacteria. PLoS ONE, 10(12), Article e0144611. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0144611
  22. Daneshi, M., Caton, J. S., Caixeta, L. S., Eftekhari, Z., Ward, A. K. (2023). Expression, regulation, and function of β-defensins in the bovine mammary glands: Current knowledge and future perspectives. Animals, 13(21), Article 3372. https://doi.org/10.3390/ani13213372
  23. Elastase, neutrophil expressed. Retrieved from https://www.uniprot.org/uniprot/A0A286ZN14. Accessed January 24, 2024.
  24. Vizovišek, M., Vidmar, R., Fonović, M., Turk, B. (2016). Current trends and challenges in proteomic identification of protease substrates. Biochimie, 122, 77–87. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.10.017
  25. Degasperi, M., Sgarra, R., Mardirossian, M., Pacor, S., Maschio, M., Scocchi, M. (2022). Elastase-activated antimicrobial peptide for a safer pulmonary treatment of cystic fibrosis infections. Antibiotics, 11(3), Article 319. https://doi.org/10.3390/antibiotics11030319
  26. Collagenase ColG. Retrieved from https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q9X721/entry. Accessed February 6, 2024.
  27. Eckhard, U., Huesgen, P. F., Brandstetter, H., Overall, C. M. (2014). Proteomic protease specificity profiling of clostridial collagenases reveals their intrinsic nature as dedicated degraders of collagen. Journal of Proteomics, 100, 102–114. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2013.10.004
  28. Cantisani, M., Finamore, E., Mignogna, E., Falanga, A., Nicoletti, G. F., Pedone, C. et al. (2014). Structural insights into and activity analysis of the antimicrobial peptide myxinidin. Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 58(9), 5280–5290. https://doi.org/10.1128/AAC.02395-14
  29. Лукинова, E. A., Котенкова, E. A., Полищук, E. K. (2018). Изучение антимикробных свойств биологически активных веществ животного происхождения в зависимости от методологии их выделения. Теория и практика переработки мяса, 3(3), 27–35. https://doi.org/10.21323/2414-438X-2018-3-3-27-35
  30. Кораблева, Е. С., Берлов, У., Андреева, Ю. В., Кокряков, В. Н. (2007). Антимикробный пептид из лейкоцитов собаки: структурно-функциональные свойства. Вестник Санкт-Петербургского университета. Серия 3. Биология, 3, 80–88.
  31. Юхнев, В. А., Шартукова, М. А., Луговкина, Н. В., Кокряков, В. Н., Шамова, О. В. (2014). Поиск новых антимикробных пептидов из семейства кателицидинов и дефенсинов в лейкоцитах лося (Alces alces). Вестник СПбГУ. Серия 3. Биология, 1, 115–131.
  32. Wirnt, R. (1965). Trypsin. Chapter in a book: Methods of Enzymatic Analysis. Academic Press, 1965. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-395630-9.50146-8
  33. Creative Enzymes. Collagenase. Retrieved from https://www.creative-enzymes.com/similar/collagenase_148.html. Accessed February 5, 2024.
  34. Korkmaz, B., Gauthier, F. (2013). Elastase-2/Leukocyte Elastase. Chapter in a book: Handbook of Proteolytic Enzymes. Academic Press, 2013. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-382219-2.00587-1
  35. Expasy. PeptideCutter. Retrieved from https://web.expasy.org/peptide_cutter/. Accessed February 5, 2024.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML

Copyright (c) 2024 Polishchuk E.K., Kotenkova E.A.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».